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- PDB-5f51: Structure of B. abortus WrbA-related protein A (apo) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5f51
タイトルStructure of B. abortus WrbA-related protein A (apo)
要素NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Brucella abortus / WrbA / NADH:quinone / WrpA
機能・相同性
機能・相同性情報


NADPH dehydrogenase (quinone) activity / NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / NAD binding / FMN binding / NADP binding / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P)H dehydrogenase (quinone), prokaryotic / Flavoprotein WrbA-like / NADPH-dependent FMN reductase-like / NADPH-dependent FMN reductase / Flavodoxin domain / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Flavoprotein-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.53 Å
データ登録者Herrou, J. / Czyz, D. / Willett, J.W. / Kim, H.S. / Kim, Y. / Crosson, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19AI107792 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI107159 米国
引用ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 2016
タイトル: WrpA Is an Atypical Flavodoxin Family Protein under Regulatory Control of the Brucella abortus General Stress Response System.
著者: Herrou, J. / Czyz, D.M. / Willett, J.W. / Kim, H.S. / Chhor, G. / Babnigg, G. / Kim, Y. / Crosson, S.
履歴
登録2015年12月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7332
ポリマ－23,6371
非ポリマー961
水362
1
A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9328
ポリマ－94,5474
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation7_554y,x,-z-1/21
crystal symmetry operation8_664-y+1,-x+1,-z-1/21
Buried area9020 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area26630 Å2
手法PISA
2
A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子

A: NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,9328
ポリマ－94,5474
非ポリマー3844
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation5_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation6_565x,-y+1,-z1
Buried area6780 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area28870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.280, 61.280, 128.340
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number93
Space group name H-MP4222

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要素

#1: タンパク質 NAD(P)H dehydrogenase (quinone) / Flavoprotein WrbA / NAD(P)H:quinone oxidoreductase / NQO


分子量: 23636.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella abortus (strain 2308) (ウシ流産菌)
株: 2308 / 遺伝子: BAB1_1070 / プラスミド: pET28c / 詳細 (発現宿主): KanR
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q2YQ23, NAD(P)H dehydrogenase (quinone)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.74 % / 解説: rectangular
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM Sodium Acetate pH4.6, 300 mM Ammonium Sulfate, 20% PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.53→44.32 Å / Num. all: 110348 / Num. obs: 8704 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 23.54
反射 シェル解像度: 2.53→2.62 Å / 冗長度: 13.2 % / Rmerge(I) obs: 0.698 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
xia2データスケーリング
PHENIX1.9_1692位相決定
PHENIX1.9_1692モデル構築
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3B6I

3b6i


解像度: 2.53→44.318 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 412 4.74 %Random selection
Rwork0.239 ---
obs0.2405 8687 99.51 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.53→44.318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1229 0 5 2 1236
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031251
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7151690
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.975454
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.027191
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002217
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5303-2.89640.35291350.29582683X-RAY DIFFRACTION100
2.8964-3.64890.34311230.28752732X-RAY DIFFRACTION100
3.6489-44.32480.23331540.21262860X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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