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- PDB-5euf: The crystal structure of a protease from Helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5euf
タイトルThe crystal structure of a protease from Helicobacter pylori
要素Protease
キーワードHYDROLASE / structural genomics / The Center for Structural Genomics of Infectious Diseases / CSGID
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / peptidase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome Bc1 Complex; Chain A, domain 1 / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / Peptidase M16, zinc-binding site / Insulinase family, zinc-binding region signature. / Peptidase M16, C-terminal / Peptidase M16 inactive domain / Peptidase M16, N-terminal / Insulinase (Peptidase family M16) / Metalloenzyme, LuxS/M16 peptidase-like / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tan, K. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A. / Center for Structural Genomics of Infectious Diseases (CSGID)
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)HHSN272201200026C 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of a protease from Helicobacter pylori
著者: Tan, K. / Zhou, M. / Kwon, K. / Anderson, W.F. / Joachimiak, A.
履歴
登録2015年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,3938
ポリマ－95,9472
非ポリマー4466
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3310 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area33380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.159, 50.266, 147.889
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.86, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-609-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 47973.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 遺伝子: pqqE, HPHPH19_0674 / プラスミド: pMCSG53 / 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3)magic / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: I9VHL9, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.21 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Calcium Acetate, 0.1M HEPES:NaOH, 10% (w/v) PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918, 0.97940
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979181
20.97941
反射解像度: 2.8→48 Å / Num. all: 27514 / Num. obs: 27514 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.701 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 92.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→47.803 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2445 1191 5.08 %Random selection
Rwork0.1864 ---
obs0.1894 23449 82.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.803 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6476 0 16 29 6521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026624
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5988981
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.5972373
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0231018
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031154
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.91210.3671720.25221408X-RAY DIFFRACTION47
2.9121-3.04460.3315860.251821X-RAY DIFFRACTION62
3.0446-3.20510.2981050.25322197X-RAY DIFFRACTION73
3.2051-3.40590.31221660.232499X-RAY DIFFRACTION84
3.4059-3.66870.26731890.19712789X-RAY DIFFRACTION96
3.6687-4.03780.25541540.18022894X-RAY DIFFRACTION96
4.0378-4.62160.17771250.14892923X-RAY DIFFRACTION95
4.6216-5.82110.21471470.15632872X-RAY DIFFRACTION94
5.8211-47.80980.20741470.18122855X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.39540.3711-0.02860.88150.5590.64740.17120.4909-0.0918-0.2197-0.22010.02730.25430.59030.09760.56050.30990.08261.16980.03650.30654.323-0.208278.9429
22.95060.7182-0.00643.08661.26252.6603-0.05450.64020.2144-0.6279-0.1715-0.3376-0.51660.46740.26040.35670.1287-0.04110.44130.09160.206449.222611.025399.2512
30.66990.5004-0.87420.4556-0.50161.3896-0.04380.44570.2459-0.2491-0.0766-0.139-0.56040.4506-0.43520.4753-0.04670.04711.01250.27740.316554.965416.904888.3518
42.91521.1970.55090.49620.30741.24820.06120.57080.2682-0.0139-0.1905-0.0466-0.36520.20440.15710.3770.1294-0.02180.25240.08140.173235.118510.7303102.6147
50.37130.5172-0.01380.7309-0.16561.02910.16670.6136-0.0515-0.0256-0.1198-0.2013-0.03520.60490.04480.35330.1340.02880.78750.08220.250254.31234.351895.1045
61.77070.22450.07010.25110.58741.54460.04440.88050.1315-0.4619-0.32190.1931-0.5556-0.38840.1620.52040.2102-0.10170.5889-0.12180.256123.2216.137591.853
72.27740.1066-0.84520.88750.98662.50650.00420.4420.1469-0.2479-0.09910.0989-0.3418-0.50740.54290.48480.2055-0.10350.511-0.1430.183526.27657.711493.2422
80.36490.50670.8081.42370.50272.3829-0.06530.6947-0.2247-0.2404-0.2087-0.00360.1014-0.17540.12550.42880.08070.00830.747-0.20880.280327.5302-2.279586.1336
91.96460.01480.44020.9357-0.53972.28180.1265-0.4576-0.20750.0353-0.1667-0.06450.09940.14520.05140.1925-0.0055-0.0020.1720.12650.233849.30091.517136.9492
101.6653-0.4080.48270.6840.0641.87310.0902-0.0453-0.0522-0.053-0.207-0.06430.08310.01930.09020.2055-0.00150.02430.0235-0.00680.221438.51967.1652127.0162
111.7346-0.3851-0.33191.20310.43261.974-0.0385-0.17770.0550.2107-0.20690.01510.1088-0.32630.21250.20260.02160.00670.1725-0.09680.289322.830212.7926132.9162
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 30 through 62 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 63 through 85 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 86 through 162 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 163 through 192 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 193 through 262 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 263 through 319 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 320 through 347 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 348 through 444 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 29 through 162 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 163 through 312 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 313 through 444 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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