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万見
- PDB-5eop: Crystal structure of human Angiogenin at 1.35 Angstroms resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5eop
タイトルCrystal structure of human Angiogenin at 1.35 Angstroms resolution
要素Angiogenin
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation ...angiogenin-PRI complex / negative regulation of translation in response to stress / tRNA-specific ribonuclease activity / tRNA-derived small RNA (tsRNA or tRNA-related fragment, tRF) biogenesis / tRNA decay / signaling / cell communication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / Adherens junctions interactions / oocyte maturation / homeostatic process / hematopoietic stem cell proliferation / rRNA transcription / basement membrane / endocytic vesicle / RNA nuclease activity / positive regulation of phosphorylation / ovarian follicle development / response to hormone / positive regulation of endothelial cell proliferation / actin filament polymerization / stress granule assembly / RNA endonuclease activity / peptide binding / positive regulation of protein secretion / placenta development / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cytoplasmic stress granule / antibacterial humoral response / cell migration / actin cytoskeleton / heparin binding / ribosome binding / actin binding / chromosome / growth cone / endonuclease activity / angiogenesis / response to hypoxia / defense response to Gram-positive bacterium / rRNA binding / receptor ligand activity / copper ion binding / signaling receptor binding / innate immune response / neuronal cell body / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / signal transduction / protein homodimerization activity / DNA binding / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
P-30 Protein / Ribonuclease A-like domain / Pancreatic ribonuclease / Ribonuclease A, active site / Ribonuclease A-domain / Ribonuclease A-like domain superfamily / Pancreatic ribonuclease / Pancreatic ribonuclease family signature. / Pancreatic ribonuclease / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Chatzileontiadou, D.S.M. / Tsirkone, V.G. / Dossi, K. / Leonidas, D.D.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: The ammonium sulfate inhibition of human angiogenin.
著者: Chatzileontiadou, D.S. / Tsirkone, V.G. / Dossi, K. / Kassouni, A.G. / Liggri, P.G. / Kantsadi, A.L. / Stravodimos, G.A. / Balatsos, N.A. / Skamnaki, V.T. / Leonidas, D.D.
履歴
登録2015年11月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Angiogenin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9441
ポリマ－13,9441
非ポリマー00
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.664, 37.559, 33.012
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-242-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Angiogenin / Ribonuclease 5 / RNase 5


分子量: 13943.792 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 26-166 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANG, RNASE5 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold
参照: UniProt: P03950, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 3'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.41 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: Malic acid/NaOH pH 7.0 PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1.0403 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月10日
放射モノクロメーター: monochromator crystals Si[111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0403 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→42.83 Å / Num. obs: 23977 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0151精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1B1I

1b1i


解像度: 1.35→42.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 1.871 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.061 / ESU R Free: 0.059 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19155 1222 5.1 %RANDOM
Rwork0.1474 ---
obs0.14968 22728 98.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.766 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→42.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数976 0 0 125 1101
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0191038
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.02969
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8921.921410
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.12432229
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6955132
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.10922.22254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.69715179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7591513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2147
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021203
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02274
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7681.501501
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7571.493500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3982.248630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.3982.255631
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1871.914537
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.1851.919538
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.7252.72777
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.07320.9451248
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.69219.891202
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.32732007
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free32.367542
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded9.78152058
LS精密化 シェル解像度: 1.347→1.382 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.223 81 -
Rwork0.168 1587 -
obs--94.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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