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- PDB-5ejh: Crystal structure of NAD kinase V98S mutant from Listeria monocyt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ejh
タイトルCrystal structure of NAD kinase V98S mutant from Listeria monocytogenes
要素NAD kinase 1
キーワードTRANSFERASE / Gram-positive NAD Kinase / allostery / citrate
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+ kinase / NAD+ kinase activity / NADP+ biosynthetic process / NAD+ metabolic process / NAD binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Probable inorganic polyphosphate/atp-NAD kinase; domain 2 / ATP-NAD kinase C-terminal domain / NAD kinase / ATP-NAD kinase, PpnK-type, C-terminal / ATP-NAD kinase N-terminal domain / NAD kinase/diacylglycerol kinase-like domain superfamily / Inorganic polyphosphate/ATP-NAD kinase, N-terminal / Tumour Suppressor Smad4 / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NAD kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Listeria monocytogenes (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Poncet-Montange, G. / Assairi, L. / Gelin, M. / Pochet, S. / Labesse, G.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用
ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of NAD kinase 1 from Listeria monocytogenes: V98S mutant
著者: Poncet-Montange, G. / Assairi, L. / Gelin, M. / Pochet, S. / Labesse, G.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Molecular basis of NAD kinase catalysis reveals citrate is an allosteric regulator.
著者: Poncet-Montange, G. / Assairi, L. / Gelin, M. / Pochet, S. / Labesse, G.
履歴
登録2015年11月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年11月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02025年6月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / atom_type / cell / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn / entity / pdbx_contact_author / pdbx_entity_instance_feature / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_refine_tls / pdbx_refine_tls_group / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / refine / refine_hist / refine_ls_restr / refine_ls_shell / reflns_shell / software / struct / struct_asym / struct_conf / struct_mon_prot_cis / struct_site / struct_site_gen / symmetry
Item: _cell.volume / _chem_comp.formula ..._cell.volume / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _diffrn.pdbx_serial_crystal_experiment / _pdbx_contact_author.fax / _pdbx_contact_author.id / _pdbx_contact_author.identifier_ORCID / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_oper_list.type / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _refine.B_iso_max / _refine.B_iso_mean / _refine.B_iso_min / _refine.ls_R_factor_R_free / _refine.ls_R_factor_R_work / _refine.ls_R_factor_obs / _refine.ls_d_res_low / _refine.ls_number_reflns_R_work / _refine.ls_number_reflns_obs / _refine.overall_SU_ML / _refine.pdbx_overall_phase_error / _refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii / _refine.pdbx_stereochemistry_target_values / _refine_hist.cycle_id / _refine_hist.d_res_low / _refine_hist.number_atoms_solvent / _refine_hist.number_atoms_total / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_ligand / _refine_hist.pdbx_B_iso_mean_solvent / _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand / _refine_hist.pdbx_number_residues_total / _refine_ls_restr.dev_ideal / _refine_ls_restr.number / _refine_ls_shell.R_factor_R_free / _refine_ls_shell.R_factor_R_work / _refine_ls_shell.d_res_high / _refine_ls_shell.d_res_low / _refine_ls_shell.number_reflns_R_work / _refine_ls_shell.number_reflns_all / _refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used / _refine_ls_shell.percent_reflns_obs / _reflns_shell.number_measured_all / _reflns_shell.number_unique_all / _reflns_shell.number_unique_obs / _reflns_shell.pdbx_netI_over_sigmaI_obs / _reflns_shell.pdbx_rejects / _struct.pdbx_CASP_flag / _symmetry.space_group_name_Hall
解説: Ligand identity
詳細: We removed a molecule of citrate which corresponds to a too weak density although it is present in related structures but this mutant protein has actually a lower affinity for this allosteric effector.
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7772
ポリマ－31,0331
非ポリマー7431
水2,630146
1
A: NAD kinase 1
ヘテロ分子

A: NAD kinase 1
ヘテロ分子

A: NAD kinase 1
ヘテロ分子

A: NAD kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,1078
ポリマ－124,1334
非ポリマー2,9744
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
point symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
point symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area13960 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area39300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.759, 75.880, 118.207
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-532-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NAD kinase 1 / ATP-dependent NAD kinase


分子量: 31033.225 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Listeria monocytogenes (バクテリア)
遺伝子: nadK1, lmo0968 / プラスミド: pLA15.3.3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8Y8D7, NAD+ kinase
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.75 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: 50 mM Sodium Bromide, 150 mM tri-sodium citrate dihydrate, pH 5.1-5.4, 14-16% w/v polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.844→63.856 Å / Num. all: 18435 / Num. obs: 18435 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 2.7 % / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.091 / Rsym value: 0.074 / Net I/av σ(I): 7.213 / Net I/σ(I): 10.8 / Num. measured all: 48946
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRsym value% possible all
2-2.112.70.491.543930.3470.4995.8
2.11-2.242.70.3312.30.2360.33195.9
2.24-2.392.70.2413.20.1710.24196.1
2.39-2.582.70.1664.60.1180.16695.9
2.58-2.832.70.1116.70.0790.11195.7
2.83-3.162.70.07110.20.050.07195.2
3.16-3.652.70.04216.30.0290.04295.4
3.65-4.472.60.02921.80.020.02994.5
4.47-6.322.60.02620.80.0180.02694
6.32-37.4282.50.0386.10.0290.03891.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
SCALA3.3.21データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2I2A

2i2a


解像度: 2→29.55 Å / SU ML: 0.2273 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.5637
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2332 1052 3 %
Rwork0.1792 34051 -
obs0.1808 35103 95.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→29.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2069 0 48 147 2264
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00782236
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.93923040
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0593327
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006391
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8153861
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.090.31431380.26934253X-RAY DIFFRACTION95
2.09-2.20.30111430.24384218X-RAY DIFFRACTION95.53
2.2-2.340.31261310.22924314X-RAY DIFFRACTION96.05
2.34-2.520.30671350.20734265X-RAY DIFFRACTION95.88
2.52-2.770.23441150.20274268X-RAY DIFFRACTION95.62
2.77-3.170.21831520.1784276X-RAY DIFFRACTION95.45
3.17-40.21491090.15054268X-RAY DIFFRACTION95.03
4-29.550.17931290.14084189X-RAY DIFFRACTION93.73
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.9086944897 Å / Origin y: 17.3979312554 Å / Origin z: 7.68204744079 Å
111213212223313233
T0.161670471569 Å20.0330175746244 Å20.0106951244878 Å2-0.160470169332 Å2-0.0155673590621 Å2--0.18246550266 Å2
L1.32585228141 °2-0.502497204701 °2-0.431406836544 °2-0.938517354937 °20.227759204652 °2--1.31080006107 °2
S-0.0021294768708 Å °-0.12852903294 Å °0.14457942417 Å °0.0844581208924 Å °-0.0209626572378 Å °0.113902035019 Å °-0.166434604955 Å °-0.195490911561 Å °0.00346826870939 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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