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- PDB-5ec9: Retinoic acid receptor alpha in complex with chiral dihydrobenzof... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ec9
タイトルRetinoic acid receptor alpha in complex with chiral dihydrobenzofuran benzoic acid 9a and a fragment of the coactivator TIF2
要素
  • LYS-HIS-LYS-ILE-LEU-HIS-ARG-LEU-LEU-GLN-ASP
  • Retinoic acid receptor RXR-alpha
キーワードTRANSCRIPTION / nuclear receptor / agonist
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression ...positive regulation of transporter activity / retinoic acid-responsive element binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to triglyceride lipolysis in adipose / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to limit cholesterol uptake / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to gluconeogenesis / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression linked to lipogenesis / Carnitine shuttle / retinoic acid binding / TGFBR3 expression / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / nuclear vitamin D receptor binding / Signaling by Retinoic Acid / DNA binding domain binding / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / LBD domain binding / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / nuclear steroid receptor activity / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / positive regulation of cholesterol efflux / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / positive regulation of bone mineralization / response to retinoic acid / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cellular response to hormone stimulus / retinoic acid receptor signaling pathway / transcription regulator inhibitor activity / Recycling of bile acids and salts / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / SUMOylation of transcription cofactors / response to progesterone / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / transcription coregulator binding / nuclear receptor binding / negative regulation of smoothened signaling pathway / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / SUMOylation of intracellular receptors / mRNA transcription by RNA polymerase II / circadian regulation of gene expression / Heme signaling / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / PPARA activates gene expression / Cytoprotection by HMOX1 / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / RNA polymerase II transcription regulator complex / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / : / nervous system development / HATs acetylate histones / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / transcription regulator complex / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription coactivator activity / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / protein dimerization activity / nuclear body / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily ...Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5LO / Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Leysen, S. / Ottmann, C. / Schafer, A. / Scheepstra, M. / Brunsveld, L. / Sunden, R. / Ma, J.N. / Burnstein, E.S. / Olsson, R.
資金援助 米国, オランダ, 4件
組織認可番号国
Michael J. Fox Foundation 米国
Netherlands Organisation for Scientific Research024.00.035 オランダ
ECHO711011017 オランダ
Marie Curie Action オランダ
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Chiral Dihydrobenzofuran Acids Show Potent Retinoid X Receptor-Nuclear Receptor Related 1 Protein Dimer Activation.
著者: Sunden, H. / Schafer, A. / Scheepstra, M. / Leysen, S. / Malo, M. / Ma, J.N. / Burstein, E.S. / Ottmann, C. / Brunsveld, L. / Olsson, R.
履歴
登録2015年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02022年8月10日Group: Atomic model / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / database_2 ...atom_site / database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
改定 2.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: LYS-HIS-LYS-ILE-LEU-HIS-ARG-LEU-LEU-GLN-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,4613
ポリマ－25,0702
非ポリマー3911
水3,855214
1
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: LYS-HIS-LYS-ILE-LEU-HIS-ARG-LEU-LEU-GLN-ASP
ヘテロ分子

A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: LYS-HIS-LYS-ILE-LEU-HIS-ARG-LEU-LEU-GLN-ASP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,9226
ポリマ－50,1414
非ポリマー7812
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_554-y,-x,-z-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)68.252, 68.252, 106.273
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-687-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1 / Retinoid X receptor alpha


分子量: 23664.615 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RXRA, NR2B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19793
#2: タンパク質・ペプチド LYS-HIS-LYS-ILE-LEU-HIS-ARG-LEU-LEU-GLN-ASP


分子量: 1405.710 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-5LO / 4-[(11S,15R)-4,4,7,7-Tetramethyl-16-oxatetracyclo[8.6.0.03,8.011,15]hexadeca-1(10),2,8-trien-11-yl]benzoic acid / 4-[(3aR)-6,6,9,9-テトラメチル-2,3,3aα,6,7,8,9,10b-オクタヒドロ-1H-シクロペン(以下略)


分子量: 390.515 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H30O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 214 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.17 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% w/v PEG200 MME, 0.1M Tris pH8.0, 0.2M magnesium chloride
PH範囲: 8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-003 / 波長: 1.5 Å
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.93 Å / Num. obs: 11744 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8 % / Net I/σ(I): 24.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Mean I/σ(I) obs: 13.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 2.3→43.93 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2142 1083 5.09 %Random selection
Rwork0.1609 ---
obs0.1637 21282 99.82 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1758 0 29 214 2001
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081835
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3252490
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.718733
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.039282
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006313
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.40470.24331360.16382527X-RAY DIFFRACTION100
2.4047-2.53140.2111360.16862532X-RAY DIFFRACTION100
2.5314-2.690.22981360.17062521X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.89770.22661360.15692524X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-3.18920.18041330.16222535X-RAY DIFFRACTION100
3.1892-3.65050.24671310.15872522X-RAY DIFFRACTION100
3.6505-4.59850.20181370.1492505X-RAY DIFFRACTION99
4.5985-43.95050.19331380.16752533X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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