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万見
- PDB-5e8c: pseudorabies virus nuclear egress complex, pUL31, pUL34 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e8c
タイトルpseudorabies virus nuclear egress complex, pUL31, pUL34
要素
  • UL31
  • UL34 protein
キーワードVIRAL PROTEIN / herpesviruses / pseudorabies virus / PrV / nuclear egress / curvature / membrane remodelling / NEC / zinc finger motif / pUL31 / pUL34 / vesicle formation / trasncription
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell nuclear inner membrane / viral budding from nuclear membrane / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Herpesvirus viron egress-type / Herpesvirus virion protein U34 / Herpesvirus UL31 / Herpesvirus UL31-like protein
類似検索 - ドメイン・相同性
UL34 protein / Nuclear egress lamina protein
類似検索 - 構成要素
生物種Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Zeev-Ben-Mordehai, T. / Cheleski, J. / Whittle, C. / El Omari, K. / Harlos, K. / Hagen, C. / Klupp, B. / Mettenleiter, T.C. / Gruenewald, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust090895/Z/09/Z 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of the Herpesvirus Nuclear Egress Complex Provides Insights into Inner Nuclear Membrane Remodeling.
著者: Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Marion Weberruß / Michael Lorenz / Juliana Cheleski / Teresa Hellberg / Cathy Whittle / Kamel El Omari / Daven Vasishtan / Kyle C Dent / Karl Harlos / Kati Franzke ...著者: Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Marion Weberruß / Michael Lorenz / Juliana Cheleski / Teresa Hellberg / Cathy Whittle / Kamel El Omari / Daven Vasishtan / Kyle C Dent / Karl Harlos / Kati Franzke / Christoph Hagen / Barbara G Klupp / Wolfram Antonin / Thomas C Mettenleiter / Kay Grünewald /
要旨: Although nucleo-cytoplasmic transport is typically mediated through nuclear pore complexes, herpesvirus capsids exit the nucleus via a unique vesicular pathway. Together, the conserved herpesvirus ...Although nucleo-cytoplasmic transport is typically mediated through nuclear pore complexes, herpesvirus capsids exit the nucleus via a unique vesicular pathway. Together, the conserved herpesvirus proteins pUL31 and pUL34 form the heterodimeric nuclear egress complex (NEC), which, in turn, mediates the formation of tight-fitting membrane vesicles around capsids at the inner nuclear membrane. Here, we present the crystal structure of the pseudorabies virus NEC. The structure revealed that a zinc finger motif in pUL31 and an extensive interaction network between the two proteins stabilize the complex. Comprehensive mutational analyses, characterized both in situ and in vitro, indicated that the interaction network is not redundant but rather complementary. Fitting of the NEC crystal structure into the recently determined cryoEM-derived hexagonal lattice, formed in situ by pUL31 and pUL34, provided details on the molecular basis of NEC coat formation and inner nuclear membrane remodeling.
履歴
登録2015年10月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UL31
B: UL34 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1484
ポリマ－47,0472
非ポリマー1012
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3740 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area19980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.690, 91.690, 108.260
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 UL31 / UL31 protein


分子量: 27668.900 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL31 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3G955
#2: タンパク質 UL34 protein


分子量: 19378.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Suid herpesvirus 1 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: UL34 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G3G8R3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.14 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 16% PEGG6000, MMT buffer system pH7.0, 1M Lithium Chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.97902 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97902 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→70 Å / Num. obs: 10771 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 227 % / Biso Wilson estimate: 87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.308 / Net I/σ(I): 35.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.98 Å / 冗長度: 209.1 % / Rmerge(I) obs: 3.46 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 777 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.2精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.9→69.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9081 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8809 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.413
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2647 530 4.93 %RANDOM
Rwork0.2193 ---
obs0.2216 10744 99.91 %-
原子変位パラメータBiso max: 205.3 Å2 / Biso mean: 92.7 Å2 / Biso min: 49.92 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--11.9907 Å20 Å20 Å2
2---11.9907 Å20 Å2
3---23.9814 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.419 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→69.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3173 0 2 0 3175
Biso mean--76.1 --
残基数----406
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1100SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes67HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes483HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3242HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion406SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3481SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3242HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4394HARMONIC20.9
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.03
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.24 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2702 161 5.42 %
Rwork0.2357 2809 -
all0.2376 2970 -
obs--99.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.0384-0.9868-1.72190.89130.63773.0109-0.1159-0.3060.05660.14850.0429-0.04170.18090.17870.0730.04540.00750.0425-0.02090.0184-0.130846.389318.61621.5337
22.8982-0.8416-1.54631.7947-0.08294.06030.0192-0.0701-0.2137-0.0072-0.1341-0.06660.17950.24740.11480.050.16390.023-0.05870.0765-0.143766.0761-0.61213.7497
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A24 - 270
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B4 - 174

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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