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- PDB-5dt7: Crystal structure of the GH1 beta-glucosidase from Exiguobacteriu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dt7
タイトルCrystal structure of the GH1 beta-glucosidase from Exiguobacterium antarcticum B7 in space group C2221
要素Beta-glucosidase
キーワードHYDROLASE / GH1 family / beta-glucosidase / cold-active / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


: / beta-glucosidase / beta-glucosidase activity / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel ...Glycoside hydrolase, family 1, beta-glucosidase / Glycoside hydrolase family 1, active site / Glycosyl hydrolases family 1 active site. / Glycosyl hydrolases family 1, N-terminal conserved site / Glycosyl hydrolases family 1 N-terminal signature. / Glycosyl hydrolase family 1 / Glycoside hydrolase family 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Exiguobacterium antarcticum
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Zanphorlin, L.M. / Giuseppe, P.O. / Tonoli, C.C.C. / Murakami, M.T.
資金援助 ブラジル, 2件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)13/13309-0 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)14/07135-1 ブラジル
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Oligomerization as a strategy for cold adaptation: Structure and dynamics of the GH1 beta-glucosidase from Exiguobacterium antarcticum B7.
著者: Zanphorlin, L.M. / de Giuseppe, P.O. / Honorato, R.V. / Tonoli, C.C. / Fattori, J. / Crespim, E. / de Oliveira, P.S. / Ruller, R. / Murakami, M.T.
履歴
登録2015年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-glucosidase
B: Beta-glucosidase
C: Beta-glucosidase
D: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,99020
ポリマ－215,9724
非ポリマー2,01816
水9,350519
1
A: Beta-glucosidase
B: Beta-glucosidase
ヘテロ分子

A: Beta-glucosidase
B: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,98620
ポリマ－215,9724
非ポリマー2,01416
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
2
C: Beta-glucosidase
D: Beta-glucosidase
ヘテロ分子

C: Beta-glucosidase
D: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)217,99420
ポリマ－215,9724
非ポリマー2,02216
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
3
A: Beta-glucosidase
ヘテロ分子

A: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,18112
ポリマ－107,9862
非ポリマー1,19510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area3860 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area31450 Å2
手法PISA
4
B: Beta-glucosidase
ヘテロ分子

B: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,8058
ポリマ－107,9862
非ポリマー8196
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_656-x+1,y,-z+3/21
Buried area2950 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area31340 Å2
手法PISA
5
C: Beta-glucosidase
D: Beta-glucosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,99710
ポリマ－107,9862
非ポリマー1,0118
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area31700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.975, 376.119, 109.487
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-674-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Beta-glucosidase


分子量: 53992.887 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Exiguobacterium antarcticum (strain B7) (バクテリア)
株: B7 / 遺伝子: bglA, Eab7_0297 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: K0A8J9, beta-glucosidase
#2: 化合物
ChemComp-CXS / 3-CYCLOHEXYL-1-PROPYLSULFONIC ACID


分子量: 221.317 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H19NO3S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.8 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M CAPS (pH 10.5), 0.2 M lithium sulfate and 2 M ammonium sulfate using in situ proteolysis (1:1000 (w/w) ratio of trypsin:protein

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LNLS / ビームライン: W01B-MX2 / 波長: 1.459 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.459 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 123301 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 42.751 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.103 / Χ2: 1.094 / Net I/σ(I): 8.19 / Num. measured all: 776096
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.15-2.280.6910.7561.179094640832391850.96596
2.28-2.430.8520.4521.9510433038382383260.56699.9
2.43-2.630.9310.2933.2611323335705356810.35499.9
2.63-2.880.970.1945.211418732925329050.22999.9
2.88-3.220.9870.128.3510100629751296900.14399.8
3.22-3.710.9930.07413.948656326236260610.08999.3
3.71-4.540.9960.05519.877628822173220140.06599.3
4.54-6.390.9950.0521.595778717201170900.05999.4
6.390.9970.04423.9731756959194130.05398.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PTV

4ptv


解像度: 2.15→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 12.892 / SU ML: 0.153 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.201 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2175 6550 5 %RANDOM
Rwork0.1875 ---
obs0.189 123301 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 98.9 Å2 / Biso mean: 44.182 Å2 / Biso min: 27.55 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.79 Å20 Å20 Å2
2---0.62 Å20 Å2
3---1.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14456 0 121 519 15096
Biso mean--56.33 42.62 -
残基数----1776
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01915032
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213309
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.361.91420424
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.955330594
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.56251772
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.30224.145813
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.921152265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0441564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.22067
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0217281
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023871
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5454.3357100
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5454.3347099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.346.4948868
LS精密化 シェル解像度: 2.147→2.202 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 487 -
Rwork0.364 8589 -
all-9076 -
obs--96.56 %
精密化 TLS

L11: 0 °2 / L12: 0 °2 / L13: 0 °2 / L22: 0 °2 / L23: 0 °2 / L33: 0 °2 / S11: 0 Å ° / S12: 0 Å ° / S13: 0 Å ° / S21: 0 Å ° / S22: 0 Å ° / S23: 0 Å ° / S31: 0 Å ° / S32: 0 Å ° / S33: -0 Å ° / T11: 0 Å2 / T12: 0 Å2 / T13: 0 Å2 / T22: 0 Å2 / T23: 0 Å2 / T33: 0 Å2 / 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDOrigin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
131.2067170.747389.5681
254.022134.9038109.4138
336.046195.666673.4105
462.869949.185459.1253
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 446
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 442
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 445
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 445

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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