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- PDB-5dk8: Human ubiquitin in the P1 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dk8
タイトルHuman ubiquitin in the P1 space group
要素Polyubiquitin-B
キーワードSIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis ...hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / neuron projection morphogenesis / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / positive regulation of protein ubiquitination / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / regulation of mitochondrial membrane potential / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TCF dependent signaling in response to WNT / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Camara-Artigas, A. / Bacarizo, J.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2012-39922-C02-01/02 スペイン
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: New crystal form of human ubiquitin in the presence of magnesium.
著者: Camara-Artigas, A. / Plaza-Garrido, M. / Martinez-Rodriguez, S. / Bacarizo, J.
履歴
登録2015年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月13日Group: Database references
改定 1.22016年1月20日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-B
B: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3543
ポリマ－17,3302
非ポリマー241
水2,522140
1
A: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6892
ポリマ－8,6651
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Polyubiquitin-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6651
ポリマ－8,6651
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)29.961, 30.182, 41.414
Angle α, β, γ (deg.)88.520, 79.120, 67.370
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8664.876 Da / 分子数: 2 / 断片: Ubiquitin, UNP residues 2-75 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / プラスミド: pET101D / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 140 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.12 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2M magnesium chloride hexahydrate, 30% w/v PEG 4000, 0.1 M Tris pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月26日 / 詳細: Compound Refractive Lens Mirrors
放射モノクロメーター: Diamond / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 1.7 % / 数: 48369 / Rmerge(I) obs: 0.064 / D res high: 1.32 Å / D res low: 27.82 Å / Num. obs: 28712 / % possible obs: 93
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
1.321.3410.3851.7
7.2327.8210.041.9
反射解像度: 1.32→27.82 Å / Num. obs: 28712 / % possible obs: 93 % / 冗長度: 1.7 % / Biso Wilson estimate: 11.75 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rpim(I) all: 0.064 / Net I/σ(I): 5.8 / Num. measured all: 48369
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.32-1.341.70.3852.1230013380.5620.38588.6
7.23-27.821.90.049.93381790.9930.0493.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.30データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
autoPROCデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PIH

4pih


解像度: 1.32→27.82 Å / FOM work R set: 0.8657 / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 21.47 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2011 1458 5.08 %
Rwork0.1784 27251 -
obs0.1796 28709 92.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 43.34 Å2 / Biso mean: 16.13 Å2 / Biso min: 1.35 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.32→27.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1167 0 1 140 1308
Biso mean--15.01 25.44 -
残基数----151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091189
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2171610
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006207
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.446447
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.32-1.36720.25681380.22152645278389
1.3672-1.4220.25581410.192640278190
1.422-1.48670.21711310.17792666279791
1.4867-1.5650.20741410.16022700284192
1.565-1.66310.22181700.16532741291194
1.6631-1.79150.21751440.16522741288593
1.7915-1.97170.1961380.16242747288593
1.9717-2.25690.19261460.16712764291094
2.2569-2.8430.21171440.19132782292695
2.843-27.82710.17991650.18412825299097

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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