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- PDB-5dis: Crystal structure of a CRM1-RanGTP-SPN1 export complex bound to a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5dis
タイトルCrystal structure of a CRM1-RanGTP-SPN1 export complex bound to a 113 amino acid FG-repeat containing fragment of Nup214
要素
  • Exportin-1
  • GTP-binding nuclear protein Ran
  • Maltose-binding periplasmic protein,Nuclear pore complex protein Nup214
  • Snurportin-1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / FG-repeats / Nucleoporin / Nup214 / Exportin
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic side of nuclear pore / RNA import into nucleus / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA cap binding / regulation of centrosome duplication / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus ...cytoplasmic side of nuclear pore / RNA import into nucleus / HuR (ELAVL1) binds and stabilizes mRNA / annulate lamellae / regulation of nucleocytoplasmic transport / regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA cap binding / regulation of centrosome duplication / RNA nuclear export complex / pre-miRNA export from nucleus / nuclear export signal receptor activity / snRNA import into nucleus / cellular response to mineralocorticoid stimulus / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / manchette / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Regulation of cholesterol biosynthesis by SREBP (SREBF) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / importin-alpha family protein binding / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / NLS-dependent protein nuclear import complex / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of protein export from nucleus / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / protein localization to nucleolus / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / structural constituent of nuclear pore / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / GTP metabolic process / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / MicroRNA (miRNA) biogenesis / nuclear import signal receptor activity / Viral Messenger RNA Synthesis / nuclear localization sequence binding / DNA metabolic process / dynein intermediate chain binding / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Maturation of hRSV A proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / carbohydrate transport / mitotic sister chromatid segregation / SUMOylation of DNA replication proteins / carbohydrate transmembrane transporter activity / protein localization to nucleus / maltose binding / spermatid development / ribosomal large subunit export from nucleus / maltose transport / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / maltodextrin transmembrane transport / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / sperm flagellum / ribosomal small subunit export from nucleus / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / ribosomal subunit export from nucleus / nuclear pore / Cyclin A/B1/B2 associated events during G2/M transition / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / Cajal body / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / NPAS4 regulates expression of target genes / centriole / protein export from nucleus / viral process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / cell chemotaxis / mitotic spindle organization / HCMV Late Events / G protein activity / male germ cell nucleus / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / RHO GTPases Activate Formins / hippocampus development / Transcriptional regulation by small RNAs / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Heme signaling / MAPK6/MAPK4 signaling / recycling endosome / ISG15 antiviral mechanism / kinetochore / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / HCMV Early Events
類似検索 - 分子機能
Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Nuclear pore complex protein / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, C-terminal / Exportin-1, repeat 3 ...Nuclear pore complex protein Nup214, phenylalanine-glycine (FG) domain / Nucleoporin Nup214 phenylalanine-glycine (FG) domain / Snurportin-1 / Snurportin-1, N-terminal / : / Snurportin1 / Nuclear pore complex protein / DNA ligase/mRNA capping enzyme / Exportin-1, C-terminal / Exportin-1, repeat 3 / Chromosome region maintenance repeat / Exportin-1, repeat 2 / CRM1 C terminal / Chromosome region maintenance or exportin repeat / CRM1 / Exportin repeat 2 / CRM1 / Exportin repeat 3 / CRM1 C terminal / Exportin-1/5 / Exportin-1/Importin-beta-like / Exportin 1-like protein / small GTPase Ran family profile. / Ran GTPase / Importin-beta N-terminal domain profile. / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta N-terminal domain / Importin-beta, N-terminal domain / Importin-alpha, importin-beta-binding domain / IBB domain profile. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Ran (Ras-related nuclear proteins) /TC4 subfamily of small GTPases / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PROLINE / Exportin-1 / Snurportin-1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Nuclear pore complex protein Nup214 / GTP-binding nuclear protein Ran
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Monecke, T. / Port, S.A. / Dickmanns, A. / Kehlenbach, R.H. / Ficner, R.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB860 ドイツ
引用
ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Structural and Functional Characterization of CRM1-Nup214 Interactions Reveals Multiple FG-Binding Sites Involved in Nuclear Export.
著者: Port, S.A. / Monecke, T. / Dickmanns, A. / Spillner, C. / Hofele, R. / Urlaub, H. / Ficner, R. / Kehlenbach, R.H.
#1: ジャーナル: To Be Published
タイトル: Combining dehydration, construct optimization and improved data collection to solve the crystal structure of a CRM1-RanGTP-SPN1-Nup214 quaternary export complex
著者: Monecke, T. / Dickmanns, A. / Weiss, M.S. / Port, S.A. / Kehlenbach, R.H. / Ficner, R.
履歴
登録2015年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_audit_support / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Exportin-1
B: GTP-binding nuclear protein Ran
C: Snurportin-1
D: Maltose-binding periplasmic protein,Nuclear pore complex protein Nup214
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,1829
ポリマ－224,0624
非ポリマー1,1205
水21612
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15060 Å2
ΔGint-79 kcal/mol
Surface area80960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.330, 248.970, 210.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Exportin-1 / Exp1 / Chromosome region maintenance 1 protein homolog


分子量: 120395.742 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-1058 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: XPO1, CRM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O14980
#2: タンパク質 GTP-binding nuclear protein Ran / Androgen receptor-associated protein 24 / GTPase Ran / Ras-like protein TC4 / Ras-related nuclear protein


分子量: 19812.088 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 8-179 / Mutation: Q69L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAN, ARA24, OK/SW-cl.81 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62826
#3: タンパク質 Snurportin-1 / RNA U transporter 1


分子量: 33276.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNUPN, RNUT1, SPN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95149
#4: タンパク質 Maltose-binding periplasmic protein,Nuclear pore complex protein Nup214 / MBP / MMBP / Maltodextrin-binding protein / 214 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup214 / Protein CAN


分子量: 50577.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE, b4034, JW3994, NUP214, CAIN, CAN, KIAA0023 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P35658

-
糖 , 1種, 1分子

#5: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 16分子

#6: 化合物 ChemComp-PRO / PROLINE / プロリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 115.130 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO2
#7: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5% PEG 8000, 0.2M L-proline, 0.1M Tris pH 7.5, 4 mM D-maltose, 180 mM LiCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月28日
放射モノクロメーター: Si111-DCM with sagital bender / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→48.49 Å / Num. obs: 67922 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 80.01 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 1.037 / Net I/σ(I): 15.52 / Num. measured all: 313050
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.85-2.954.10.8730.5712.0125297672161400.64491.4
2.95-3.050.9170.4652.7123638586455960.52895.4
3.05-3.250.9640.3074.4347205968496530.34499.7
3.25-3.830.9930.1279.848536918001179250.14399.6
3.83-4.120.9970.06318.3226990559955710.07199.5
4.12-4.410.9980.0522.8920152423242060.05699.4
4.41-4.70.9980.04226.5514986325832340.04799.3
4.7-140.9990.0333.056714515115149800.03499.1
14-170.9990.02347.2710692772690.02697.1
17-500.9990.02144.3911993683480.02594.6
5021

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GJX, 1ANF

3gjx

1anf


解像度: 2.85→48.485 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.17 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Overall, the electron density map for MBP and especially its N-terminal lobe is of poor quality. This suggests that significant movement of MBP in the crystal lattice is possible, which is ...詳細: Overall, the electron density map for MBP and especially its N-terminal lobe is of poor quality. This suggests that significant movement of MBP in the crystal lattice is possible, which is consistent with the overall elevated B-factors of the MBP residues. Hence, several parts of MBP are not defined in the electron density map. Since dissolved crystals analysed by SDS-PAGE clearly showed the presence of full-length MBP in order to retain structural integrity of the crystal lattice and the MBP, the residues were not omitted.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2493 3392 5 %Random selection
Rwork0.2056 ---
obs0.2078 67814 98.16 %-
溶媒の処理減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→48.485 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14907 0 72 12 14991
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00615303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92520716
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2635641
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0372311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052634
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-2.89070.46691300.40692444X-RAY DIFFRACTION91
2.8907-2.93380.42941300.36742459X-RAY DIFFRACTION92
2.9338-2.97970.41361300.33792466X-RAY DIFFRACTION91
2.9797-3.02850.42051380.31672630X-RAY DIFFRACTION96
3.0285-3.08070.35391390.30962670X-RAY DIFFRACTION100
3.0807-3.13670.32431430.29092723X-RAY DIFFRACTION100
3.1367-3.19710.34351420.2842681X-RAY DIFFRACTION100
3.1971-3.26230.38181410.27522704X-RAY DIFFRACTION99
3.2623-3.33320.32141420.26052691X-RAY DIFFRACTION100
3.3332-3.41070.321440.24192729X-RAY DIFFRACTION100
3.4107-3.4960.29881420.23172700X-RAY DIFFRACTION100
3.496-3.59050.29651400.22592679X-RAY DIFFRACTION99
3.5905-3.69610.25791430.21922701X-RAY DIFFRACTION99
3.6961-3.81540.27261420.21372705X-RAY DIFFRACTION100
3.8154-3.95170.24811420.20282703X-RAY DIFFRACTION100
3.9517-4.10980.21171450.18192738X-RAY DIFFRACTION99
4.1098-4.29680.20551420.17522704X-RAY DIFFRACTION99
4.2968-4.52310.21961440.16432725X-RAY DIFFRACTION100
4.5231-4.80630.22081420.16592700X-RAY DIFFRACTION99
4.8063-5.1770.20841430.17622721X-RAY DIFFRACTION99
5.177-5.69730.21071460.19192776X-RAY DIFFRACTION100
5.6973-6.520.25151460.21832756X-RAY DIFFRACTION100
6.52-8.2080.24151450.20252759X-RAY DIFFRACTION99
8.208-48.49240.19411510.16562858X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54050.07280.63810.64270.4211.78550.04210.0369-0.13520.25440.0240.05960.42460.0121-0.07260.6076-0.06110.10180.51720.00040.5555-11.0936-37.563212.6386
20.53550.0089-0.04840.5643-0.28470.08010.07250.5057-0.1885-0.5095-0.02-0.02530.79550.2582-0.02132.25540.2287-0.21611.7616-0.01181.422911.7443-81.4498-19.2643
35.9544-0.40051.47246.63660.60374.96270.05380.6320.1183-0.1770.1431-0.24260.26160.5822-0.16010.53340.04680.04130.53610.00740.35883.2415-34.91829.7787
43.594-2.5236-0.95135.76931.15034.3673-0.04340.68510.2861-1.15560.1464-0.2932-0.41910.3829-0.06531.0114-0.3497-0.00020.9265-0.03640.589-13.4557-32.2797-40.4504
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain D
3X-RAY DIFFRACTION3chain B
4X-RAY DIFFRACTION4chain C

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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