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Yorodumi- PDB-5d3g: Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase Bound to a Novel 38-mer ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5d3g | ||||||||||||
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Title | Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase Bound to a Novel 38-mer Hairpin Template-Primer DNA Aptamer | ||||||||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE / reverse transcriptase / HIV / DNA aptamer / 2-O-methylcytidine / p66 / p51 | ||||||||||||
Function / homology | Function and homology information HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / RNA-directed DNA polymerase / viral genome integration into host DNA ...HIV-1 retropepsin / : / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / : / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / RNA-directed DNA polymerase / viral genome integration into host DNA / viral penetration into host nucleus / establishment of integrated proviral latency / RNA-directed DNA polymerase activity / Transferases; Transferring phosphorus-containing groups; Nucleotidyltransferases / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / viral nucleocapsid / DNA recombination / Hydrolases; Acting on ester bonds / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont entry into host cell / symbiont-mediated suppression of host gene expression / lipid binding / host cell nucleus / structural molecule activity / host cell plasma membrane / virion membrane / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.3 Å | ||||||||||||
Authors | Miller, M.T. / Tuske, S. / Das, K. / Arnold, E. | ||||||||||||
Funding support | United States, 3items
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Citation | Journal: Protein Sci. / Year: 2016 Title: Structure of HIV-1 reverse transcriptase bound to a novel 38-mer hairpin template-primer DNA aptamer. Authors: Miller, M.T. / Tuske, S. / Das, K. / DeStefano, J.J. / Arnold, E. | ||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5d3g.cif.gz | 900 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5d3g.ent.gz | 741.4 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5d3g.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/5d3g ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d3/5d3g | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4r5pS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE ... , 2 types, 4 molecules ACBD
#1: Protein | Mass: 63875.117 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C280S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) Strain: isolate BH10 / Gene: gag-pol / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase #2: Protein | Mass: 51928.629 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: C280S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Human immunodeficiency virus type 1 group M subtype B (isolate BH10) Strain: isolate BH10 / Gene: gag-pol / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase |
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-DNA chain / Sugars , 2 types, 4 molecules FE
#3: DNA chain | Mass: 11748.526 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: Polysaccharide | |
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-Non-polymers , 3 types, 460 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-GOL / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.71 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.8 Details: 7% PEG 8000, 25 mM BisTris-Propane pH 6.8, 75 mM BisTris-Propane pH 7.4, 50 mM Ammonium Sulfate, 5% glycerol, 5% sucrose |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CHESS / Beamline: F1 / Wavelength: 0.9179 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: May 18, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9179 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→30 Å / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 6.6 % / Net I/σ(I): 17.1 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4R5P Resolution: 2.3→29.78 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 24.58 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→29.78 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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