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- PDB-5cvo: WDR48:USP46~ubiquitin ternary complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cvo
タイトルWDR48:USP46~ubiquitin ternary complex
要素
  • Polyubiquitin-B
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
  • WD repeat-containing protein 48
キーワードHYDROLASE/PROTEIN BINDING / WDR48 / WD repeat / beta propeller / USP46 / Ubiquitin / covalent complex / DUB / deubiquitinase / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / skeletal system morphogenesis ...regulation of protein monoubiquitination / Signaling by cytosolic PDGFRA and PDGFRB fusion proteins / adult feeding behavior / righting reflex / behavioral response to ethanol / deubiquitinase activator activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / skeletal system morphogenesis / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / skin development / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / regulation of synaptic transmission, GABAergic / seminiferous tubule development / female gonad development / male meiosis I / homeostasis of number of cells / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / embryonic organ development / protein deubiquitination / single fertilization / behavioral fear response / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / neuron projection morphogenesis / energy homeostasis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / regulation of neuron apoptotic process / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / NF-kB is activated and signals survival / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NRIF signals cell death from the nucleus / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Regulation of PTEN localization / positive regulation of protein ubiquitination / VLDLR internalisation and degradation / positive regulation of epithelial cell proliferation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / regulation of mitochondrial membrane potential / Josephin domain DUBs / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / TCF dependent signaling in response to WNT / Regulation of NF-kappa B signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / ubiquitin binding / Asymmetric localization of PCP proteins / Regulation of signaling by CBL / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D
類似検索 - 分子機能
WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain ...WDR48/Bun107 / : / Domain of unknown function (DUF3337) / : / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / WD domain, G-beta repeat / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / WD repeat-containing protein 48
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.885 Å
データ登録者Harris, S.F. / Yin, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Insights into WD-Repeat 48 Activation of Ubiquitin-Specific Protease 46.
著者: Yin, J. / Schoeffler, A.J. / Wickliffe, K. / Newton, K. / Starovasnik, M.A. / Dueber, E.C. / Harris, S.F.
履歴
登録2015年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
C: Polyubiquitin-B
D: WD repeat-containing protein 48
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)251,3418
ポリマ－251,2106
非ポリマー1312
水00
1
A: WD repeat-containing protein 48
B: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
C: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,6704
ポリマ－125,6053
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: WD repeat-containing protein 48
E: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46
F: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,6704
ポリマ－125,6053
非ポリマー651
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)211.342, 103.764, 190.954
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 119.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 WD repeat-containing protein 48 / USP1-associated factor 1 / WD repeat endosomal protein / p80


分子量: 72897.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WDR48, KIAA1449, UAF1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8TAF3
#2: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 46 / Deubiquitinating enzyme 46 / Ubiquitin thioesterase 46 / Ubiquitin-specific-processing protease 46


分子量: 41959.570 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 25-366 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP46 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P62068, ubiquitinyl hydrolase 1
#3: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 10748.195 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 1-76 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
Has protein modificationN
配列の詳細THESE UNK RESIDUES CORRESPOND TO RESIDUES 563-677 OF UNIPROT ENTRY Q8TAF3. THEY ARE GIVEN UNK ...THESE UNK RESIDUES CORRESPOND TO RESIDUES 563-677 OF UNIPROT ENTRY Q8TAF3. THEY ARE GIVEN UNK IDENTIFIERS BY THE AUTHORS TO SIGNIFY THE UNKNOWN REGISTER OF THIS SECTION OF THE MODEL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.24 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 15% MPD, 0.1 M NaCl, 0.1 M HEPES, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.88→50 Å / Num. obs: 28480 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.202 / Net I/σ(I): 8.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 5CVN

5cvn


解像度: 3.885→47.704 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.15 / 位相誤差: 30.68 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2753 1189 5.19 %
Rwork0.222 --
obs0.2247 22928 68.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.885→47.704 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15552 0 2 0 15554
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00515844
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.30421457
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4545719
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052753
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8848-4.06150.2739580.2572981X-RAY DIFFRACTION25
4.0615-4.27550.2871170.22181867X-RAY DIFFRACTION48
4.2755-4.54320.26431420.20162359X-RAY DIFFRACTION60
4.5432-4.89370.26271630.19272726X-RAY DIFFRACTION69
4.8937-5.38550.28371630.20582943X-RAY DIFFRACTION74
5.3855-6.16340.30861630.23663186X-RAY DIFFRACTION80
6.1634-7.75980.29571890.24873737X-RAY DIFFRACTION93
7.7598-47.70710.25611940.22283940X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 186.1363 Å / Origin y: -16.3124 Å / Origin z: 120.5285 Å
111213212223313233
T-0.0372 Å2-0.0485 Å2-0.0284 Å2-0.0298 Å20.0791 Å2---0.0221 Å2
L-0.0186 °2-0.1035 °2-0.0712 °2-0.0925 °20.1794 °2--0.062 °2
S0.0097 Å °0.0494 Å °0.0314 Å °0.1922 Å °0.0939 Å °-0.0706 Å °0.0157 Å °-0.0503 Å °0.1307 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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