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- PDB-5cv1: C. elegans PGL-1 Dimerization Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cv1
タイトルC. elegans PGL-1 Dimerization Domain
要素P granule abnormality protein 1
キーワードHYDROLASE / guanosine endonuclease / dimer / P-granule
機能・相同性
機能・相同性情報


snRNP Assembly / : / germ-line stem cell division / P granule organization / : / SMN complex / ribonuclease T1 / gamete generation / P granule / oogenesis ...snRNP Assembly / : / germ-line stem cell division / P granule organization / : / SMN complex / ribonuclease T1 / gamete generation / P granule / oogenesis / spliceosomal snRNP assembly / RNA endonuclease activity / : / RNA helicase activity / lyase activity / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Guanyl-specific ribonuclease pgl-1
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.599 Å
データ登録者Aoki, S.T. / Bingman, C.A. / Wickens, M. / Kimble, J.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)5F32HD071692 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: PGL germ granule assembly protein is a base-specific, single-stranded RNase.
著者: Aoki, S.T. / Kershner, A.M. / Bingman, C.A. / Wickens, M. / Kimble, J.
履歴
登録2015年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月10日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P granule abnormality protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,2531
ポリマ－27,2531
非ポリマー00
水00
1
A: P granule abnormality protein 1

A: P granule abnormality protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5072
ポリマ－54,5072
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
Buried area2370 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area21570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.720, 59.720, 227.240
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 P granule abnormality protein 1


分子量: 27253.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: pgl-1, ZK381.4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: Q9TZQ3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.69 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.9
詳細: 1.575-1.625 M Sodium Malonate pH 5.9, 50-100 mM GuCl, 1 mM TCEP, 0.02% Na azide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月8日
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.599→47.07 Å / Num. obs: 5264 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 19.2 % / Biso Wilson estimate: 107.32 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rrim(I) all: 0.112 / Χ2: 0.984 / Net I/σ(I): 19.75 / Num. measured all: 61362
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.599-3.72619.50.9360.70625.6344473973970.73100
3.69-3.790.9690.4976.0543503733730.519100
3.79-3.90.9760.3917.842733643640.409100
3.9-4.020.9830.2969.3443483683680.31100
4.02-4.160.9950.19113.6839743393390.2100
4.16-4.30.9930.18515.0240563423420.193100
4.3-4.460.9950.16216.0537243183180.169100
4.46-4.650.9960.14917.0937553193190.156100
4.65-4.850.9970.12620.9334742982980.131100
4.85-5.090.9940.14518.8433472842840.151100
5.09-5.370.9950.15517.0131862702700.162100
5.37-5.690.9970.12120.629822562560.127100
5.69-6.080.9970.12719.5829482482480.133100
6.08-6.570.9980.1122.9926882312310.115100
6.57-7.20.9980.07830.4323191991990.081100
7.2-8.050.9990.04744.2321401861860.049100
8.05-9.2910.03753.3219501691690.039100
9.29-11.380.9990.02964.3816471411410.03100
11.38-16.10.9990.03165.211821041030.03299
16.1-47.070.9990.04246.4357263590.04493.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
RESOLVEモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5COW

5cow


解像度: 3.599→47.07 Å / SU ML: 0.55 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.95 / 位相誤差: 33.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3211 519 9.86 %
Rwork0.2986 4744 -
obs0.3011 5263 99.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 248.23 Å2 / Biso mean: 121.0369 Å2 / Biso min: 28.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.599→47.07 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1734 0 0 0 1734
残基数----218
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031764
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6252383
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.022277
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003303
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.124656
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.599-3.9610.36111290.2941204X-RAY DIFFRACTION100
3.961-4.53380.32041310.2921175X-RAY DIFFRACTION100
4.5338-5.71050.35111300.32111170X-RAY DIFFRACTION100
5.7105-47.070.29171290.29071195X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.19960.0872-0.08030.0324-0.0280.06350.2314-0.0730.29860.03680.095-0.1430.05080.27250.57760.55560.1383-0.25090.8724-0.91311.175534.6805-13.936-5.2329
20.97220.0086-0.63830.327-0.1790.6038-0.33870.0103-0.16880.17960.2174-0.0791.19630.0225-0.0460.80510.10670.0160.24-0.01070.369214.1761-10.44728.2153
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and resseq 443:488A443 - 488
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and resseq 256:439A256 - 439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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