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万見
- PDB-5cuz: Crystal structure of SeMet-substituted N-terminal truncated human... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cuz
タイトルCrystal structure of SeMet-substituted N-terminal truncated human B12-chaperone CblD (108-296)
要素Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein, mitochondrial
キーワードCHAPERONE / Vitamin B12 / Nitro-FMN-reductase
機能・相同性Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein / Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein / Defective MMADHC causes MMAHCD / cobalamin metabolic process / Cobalamin (Cbl) metabolism / mitochondrion / cytosol / cytoplasm / Cobalamin trafficking protein CblD
機能・相同性情報
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Yamada, K. / Gherasim, C. / Banerjee, R. / Koutmos, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
American Heart Association13SDG14560056 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure of Human B12 Trafficking Protein CblD Reveals Molecular Mimicry and Identifies a New Subfamily of Nitro-FMN Reductases.
著者: Yamada, K. / Gherasim, C. / Banerjee, R. / Koutmos, M.
履歴
登録2015年7月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Database references
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0751
ポリマ－22,0751
非ポリマー00
水37821
1
A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein, mitochondrial

A: Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1502
ポリマ－44,1502
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area2560 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area16240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.341, 66.226, 71.885
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 Methylmalonic aciduria and homocystinuria type D protein, mitochondrial


分子量: 22074.982 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 108-296 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMADHC, C2orf25, CL25022, HSPC161, My011 / プラスミド: pET28b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: Q9H3L0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 32.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20 % PEG3350, 0.1M Tris-HCl, pH 7.5, 0.185 M MgCl2, 0.12 M NaF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.979475 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月23日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979475 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.31→50 Å / Num. obs: 6667 / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 14.5
反射 シェル解像度: 2.31→2.39 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.359 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 70.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.31→48.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 8.472 / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.521 / ESU R Free: 0.284 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26266 320 4.8 %RANDOM
Rwork0.20831 ---
obs0.21101 6338 93.83 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.151 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.87 Å20 Å20 Å2
2--2.45 Å20 Å2
3---0.42 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.31→48.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1266 0 0 21 1287
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0191294
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021239
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3741.9561750
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7613.0042816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3065156
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.87524.09861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.89815215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.406157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2195
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021440
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.31→2.374 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 14 -
Rwork0.242 324 -
obs--65.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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