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- PDB-5csl: Crystal structure of the 500 kD yeast acetyl-CoA carboxylase holo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5csl
タイトルCrystal structure of the 500 kD yeast acetyl-CoA carboxylase holoenzyme dimer
要素Acetyl-CoA carboxylase
キーワードLIGASE / acetyl-CoA carboxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process ...Biotin transport and metabolism / Fatty acyl-CoA biosynthesis / Carnitine shuttle / acetyl-CoA carboxylase / carboxyl- or carbamoyltransferase activity / acetyl-CoA binding / biotin carboxylase / acetyl-CoA carboxylase complex / biotin carboxylase activity / malonyl-CoA biosynthetic process / acetyl-CoA carboxylase activity / acetyl-CoA biosynthetic process / long-chain fatty acid biosynthetic process / protein import into nucleus / fatty acid biosynthetic process / endoplasmic reticulum membrane / protein homodimerization activity / mitochondrion / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal ...ClpP/crotonase fold / Biotin dependent carboxylase carboxyltransferase / Acetyl-CoA carboxylase, central domain / : / : / Acetyl-CoA carboxylase, central region / Acetyl-CoA carboxylase, BT domain / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, C-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase C-terminal domain profile. / Acetyl-coenzyme A carboxyltransferase, N-terminal / Acetyl-coenzyme A (CoA) carboxyltransferase N-terminal domain profile. / Acetyl-CoA carboxylase / Carboxyl transferase domain / Biotin-binding site / Biotin-requiring enzymes attachment site. / Rossmann fold - #20 / Biotin carboxylase-like, N-terminal domain / Biotin carboxylase, C-terminal / Biotin carboxylation domain / Biotin carboxylase, N-terminal domain / Biotin carboxylase C-terminal domain / Biotin carboxylation domain profile. / Biotin carboxylase C-terminal domain / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 1. / Carbamoyl-phosphate synthetase large subunit-like, ATP-binding domain / Carbamoyl-phosphate synthase L chain, ATP binding domain / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Biotin-requiring enzyme / Rudiment single hybrid motif / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / ClpP/crotonase-like domain superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Carbamoyl-phosphate synthase subdomain signature 2. / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BTI / COENZYME A / Acetyl-CoA carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Wei, J. / Tong, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/Office of the DirectorOD012018 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)DK067238 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of the 500-kDa yeast acetyl-CoA carboxylase holoenzyme dimer.
著者: Wei, J. / Tong, L.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_audit_support.grant_number

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetyl-CoA carboxylase
B: Acetyl-CoA carboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)499,9266
ポリマ－497,9352
非ポリマー1,9924
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22190 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area171720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)159.866, 159.866, 614.432
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Acetyl-CoA carboxylase / ACC / Fatty acid synthetase 3 / mRNA transport-defective protein 7


分子量: 248967.391 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: ACC1, ABP2, FAS3, MTR7, YNR016C, N3175 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q00955, acetyl-CoA carboxylase, biotin carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-BTI / 5-(HEXAHYDRO-2-OXO-1H-THIENO[3,4-D]IMIDAZOL-6-YL)PENTANAL


分子量: 228.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O2S
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: 14% (w/v) PEG3350, 4% (v/v) tert-butanol, and 0.2 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 129365 / % possible obs: 97.5 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rpim(I) all: 0.099 / Rrim(I) all: 0.168 / Χ2: 1.039 / Net I/av σ(I): 7.032 / Net I/σ(I): 5.1 / Num. measured all: 389181
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
3.2-3.312.70.901113720.4480.6331.04387.4
3.31-3.452.90.755126030.540.5151.04496.60.919
3.45-3.63.10.548129150.720.3651.03898.50.662
3.6-3.7930.368128790.8370.2461.02898.20.445
3.79-4.033.10.266129270.9130.1771.01898.50.322
4.03-4.343.10.183131030.9530.1211.03299.20.221
4.34-4.783.10.128130620.9750.0851.0598.70.154
4.78-5.473.10.113131670.9770.0751.057990.137
5.47-6.893.10.103134060.9820.0681.04799.40.124
6.89-502.90.036139310.9980.0241.03998.90.043

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: acetyl-CoA carboxylase unbiotinylated

解像度: 3.2→49.93 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 23.334 / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.452 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS TENTATIVE SEGMENT. THE ACTUAL RESIDUE ASSIGNMENT FOR SEGMENT 1153-1161 IN CHAIN B IS TENTATIVE DUE TO NO LARGE SIDE CHAINS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26579 6469 5 %RANDOM
Rwork0.21904 ---
obs0.22137 122246 97.15 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.326 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.25 Å20 Å20 Å2
2--2.25 Å2-0 Å2
3----4.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→49.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数32651 0 126 0 32777
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01933451
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0232200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5321.96545293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.824374090
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.33454101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.91124.1751564
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.315155862
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.43415231
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.25056
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02137660
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.027614
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.373 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.377 899 -
Rwork0.334 16119 -
obs--89.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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