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- PDB-5crv: Crystal structure of the Bro domain of HD-PTP in a complex with t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5crv
タイトルCrystal structure of the Bro domain of HD-PTP in a complex with the core region of STAM2
要素
  • Signal transducing adapter molecule 2
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HD-PTP / Bro domain / STAM2 / ESCRT-0 / EGFR
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of adherens junction organization / ESCRT-0 complex / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway ...positive regulation of homophilic cell adhesion / positive regulation of adherens junction organization / ESCRT-0 complex / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / early endosome to late endosome transport / membrane fission / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / endocytic recycling / Interleukin-37 signaling / RHOU GTPase cycle / cilium assembly / endocytic vesicle / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / protein-tyrosine-phosphatase / phosphatidylinositol binding / protein tyrosine phosphatase activity / EGFR downregulation / ubiquitin binding / Negative regulation of MET activity / macroautophagy / centriolar satellite / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / early endosome membrane / early endosome / Ub-specific processing proteases / endosome / nuclear body / ciliary basal body / intracellular membrane-bounded organelle / protein kinase binding / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STAM2, SH3 domain / : / : / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. ...STAM2, SH3 domain / : / : / alix/aip1 like domains / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / VHS domain / VHS domain / VHS domain profile. / Domain present in VPS-27, Hrs and STAM / ENTH/VHS / Ubiquitin interaction motif / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Signal transducing adapter molecule 2 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Lee, J. / Ku, B. / Kim, S.J.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2016
タイトル: Structural Study of the HD-PTP Bro1 Domain in a Complex with the Core Region of STAM2, a Subunit of ESCRT-0
著者: Lee, J. / Oh, K.-J. / Lee, D. / Kim, B.Y. / Choi, J.S. / Ku, B. / Kim, S.J.
履歴
登録2015年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
C: Signal transducing adapter molecule 2
D: Signal transducing adapter molecule 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,0035
ポリマ－85,9114
非ポリマー921
水6,575365
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
C: Signal transducing adapter molecule 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0483
ポリマ－42,9562
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17700 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
D: Signal transducing adapter molecule 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,9562
ポリマ－42,9562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1360 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area17900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.647, 37.218, 140.019
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / His domain-containing protein tyrosine phosphatase / HD-PTP / Protein tyrosine phosphatase TD14 / PTP-TD14


分子量: 40584.816 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-361 / 変異: N33A,Y34A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN23, KIAA1471 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H3S7, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Signal transducing adapter molecule 2 / STAM-2 / Hrs-binding protein


分子量: 2370.781 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 350-370 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O75886
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 30%(w/v) polyethylene glycol 3350, 4%(v/v) acetonitrile

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97949 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97949 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 56289 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 4.8 % / Net I/σ(I): 30.4
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 95.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RAU

3rau


解像度: 2.001→29.089 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.53 / 位相誤差: 23.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2408 2020 3.69 %
Rwork0.2125 --
obs0.2137 54756 97.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.001→29.089 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5956 0 6 365 6327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036082
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7018211
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7692297
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05905
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031061
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0012-2.05120.30451520.2733684X-RAY DIFFRACTION95
2.0512-2.10670.27311330.25853664X-RAY DIFFRACTION97
2.1067-2.16860.25871330.2443740X-RAY DIFFRACTION97
2.1686-2.23860.2841460.24213560X-RAY DIFFRACTION93
2.2386-2.31860.3051330.26693541X-RAY DIFFRACTION92
2.3186-2.41140.2621440.23183714X-RAY DIFFRACTION97
2.4114-2.52110.2661410.22663775X-RAY DIFFRACTION98
2.5211-2.65390.2941470.22193846X-RAY DIFFRACTION99
2.6539-2.82010.26621420.2253784X-RAY DIFFRACTION99
2.8201-3.03760.24141520.22823802X-RAY DIFFRACTION99
3.0376-3.34290.25781410.22073853X-RAY DIFFRACTION99
3.3429-3.82570.21091470.19943832X-RAY DIFFRACTION98
3.8257-4.81640.20251500.17053909X-RAY DIFFRACTION99
4.8164-29.09170.19791590.18114032X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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