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- PDB-5crb: Crystal Structure of SdeA DUB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5crb
タイトルCrystal Structure of SdeA DUB
要素SdeA
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / Legionella
機能・相同性SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / nucleotide binding / SdeA
機能・相同性情報
生物種Legionella pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2 Å
データ登録者Sheedlo, M.J. / Qiu, J. / Luo, Z.Q. / Das, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis of substrate recognition by a bacterial deubiquitinase important for dynamics of phagosome ubiquitination.
著者: Sheedlo, M.J. / Qiu, J. / Tan, Y. / Paul, L.N. / Luo, Z.Q. / Das, C.
履歴
登録2015年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Database references
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SdeA
B: SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9532
ポリマ－41,9532
非ポリマー00
水5,350297
1
A: SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9771
ポリマ－20,9771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9771
ポリマ－20,9771
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.410, 76.355, 88.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SdeA


分子量: 20976.615 Da / 分子数: 2 / 断片: DUB domain (residues 6-198) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6RCR0
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M potassium chloride, 0.05 M HEPES:NaOH pH 7.5, 35% (v/v) pentaerythritol/propoxylate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 29618 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.8 % / Net I/σ(I): 13.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2→36.078 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 24.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2587 1794 6.76 %
Rwork0.2013 --
obs0.2052 26521 90.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→36.078 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2905 0 0 297 3202
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082995
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1124070
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1671090
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006544
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.05410.27641350.20311849X-RAY DIFFRACTION89
2.0541-2.11450.3031380.22611920X-RAY DIFFRACTION94
2.1145-2.18280.30371340.22641851X-RAY DIFFRACTION89
2.1828-2.26080.454960.34631283X-RAY DIFFRACTION62
2.2608-2.35130.38831020.27541420X-RAY DIFFRACTION68
2.3513-2.45830.30511430.21431966X-RAY DIFFRACTION95
2.4583-2.58790.26081450.19762002X-RAY DIFFRACTION97
2.5879-2.74990.25241480.20672029X-RAY DIFFRACTION97
2.7499-2.96220.29171480.21852056X-RAY DIFFRACTION98
2.9622-3.26010.26151500.20052081X-RAY DIFFRACTION99
3.2601-3.73140.23191430.18621967X-RAY DIFFRACTION93
3.7314-4.69950.19731510.15662081X-RAY DIFFRACTION97
4.6995-36.08390.2211610.18252222X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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