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- PDB-5cp8: The effect of isoleucine to alanine mutation on InhA enzyme cryst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cp8
タイトルThe effect of isoleucine to alanine mutation on InhA enzyme crystallization pattern and substrate binding loop conformation and flexibility
要素Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
キーワードOXIDOREDUCTASE / Crystal packing Fatty acid biosynthesis Slow-onset inhibition Free energy calculation
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-2-enoyl-CoA reductase (NADH) activity / mycolic acid biosynthetic process / fatty acid elongation / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / NAD+ binding / peptidoglycan-based cell wall / fatty acid binding / fatty acid biosynthetic process / response to antibiotic / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) / Enoyl-(Acyl carrier protein) reductase / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ETE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / 5-HEXYL-2-(2-METHYLPHENOXY)PHENOL / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH] / Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Li, H.-J. / Lai, C.-T. / Liu, N. / Yu, W. / Shah, S. / Bommineni, G.R. / Perrone, V. / Garcia-Diaz, M. / Tonge, P.J. / Simmerling, C.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Rational Modulation of the Induced-Fit Conformational Change for Slow-Onset Inhibition in Mycobacterium tuberculosis InhA.
著者: Lai, C.T. / Li, H.J. / Yu, W. / Shah, S. / Bommineni, G.R. / Perrone, V. / Garcia-Diaz, M. / Tonge, P.J. / Simmerling, C.
履歴
登録2015年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年9月23日Group: Other / Structure summary
改定 1.32017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0785
ポリマ－30,6841
非ポリマー1,3944
水1,69394
1
A: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
ヘテロ分子

A: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
ヘテロ分子

A: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
ヘテロ分子

A: Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,31420
ポリマ－122,7364
非ポリマー5,57816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z1
Buried area19820 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area35230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.794, 99.794, 139.785
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-441-

HOH

21A-466-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase [NADH]


分子量: 30684.053 Da / 分子数: 1 / 変異: I215A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: inhA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: M9TGV3, UniProt: P9WGR1*PLUS, enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH)

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非ポリマー , 5種, 98分子

#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-TCU / 5-HEXYL-2-(2-METHYLPHENOXY)PHENOL / 2-(O-TOLYLOXY)-5-HEXYLPHENOL


分子量: 284.393 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H24O2
#4: 化合物 ChemComp-ETE / 2-{2-[2-2-(METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL


分子量: 208.252 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H20O5
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: HEPES, magnesium chloride, PEG MME 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 16637 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 16.1 % / Net I/σ(I): 28.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
CBASSデータ収集
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHENIX精密化
精密化解像度: 2.4→46.993 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2625 839 5.07 %
Rwork0.2056 --
obs0.2083 16559 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.128 Å2 / ksol: 0.316 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.7211 Å2-0 Å2-0 Å2
2--14.7211 Å2-0 Å2
3----29.4422 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→46.993 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1981 0 94 94 2169
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082117
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3712876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.551805
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068315
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.55130.35271280.31442476X-RAY DIFFRACTION96
2.5513-2.74830.31650.25232550X-RAY DIFFRACTION100
2.7483-3.02480.28711420.23112579X-RAY DIFFRACTION100
3.0248-3.46240.32061280.20562620X-RAY DIFFRACTION100
3.4624-4.36180.19321400.16382654X-RAY DIFFRACTION100
4.3618-47.00190.24921360.19662841X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.2621 Å / Origin y: 15.4251 Å / Origin z: 5.4616 Å
111213212223313233
T0.2579 Å20.0744 Å2-0.0133 Å2-0.2709 Å2-0.0438 Å2--0.1923 Å2
L-0.3064 °20.1269 °2-0.0054 °2-1.0697 °2-0.0834 °2--0.4145 °2
S0.0062 Å °-0.0986 Å °-0.011 Å °0.2141 Å °-0.0814 Å °0.0615 Å °-0.2972 Å °-0.3491 Å °0.0629 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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