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- PDB-5cd1: Structure of an asymmetric tetramer of human tRNA m1A58 methyltra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5cd1
タイトルStructure of an asymmetric tetramer of human tRNA m1A58 methyltransferase in a complex with SAH and tRNA3Lys
要素
  • tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase catalytic subunit TRMT61A
  • tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6
  • tRNA3Lys
キーワードTRANSFERASE/RNA / class I methyltransferase fold / tRNA modification / SAM-dependent methyl transfer / TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA (adenine-N1-)-methyltransferase activity / tRNA (adenine(58)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (adenine58-N1)-methyltransferase / tRNA (m1A) methyltransferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / : / tRNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / RNA binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6 / Gcd10p family / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #20 / tRNA (1-methyladenosine) methyltransferase catalytic subunit Gcd14 / tRNA methyltransferase complex GCD14 subunit / tRNA (adenine(57)-N(1)/adenine(58)-N(1) or adenine(58)-N(1)) (EC 2.1.1.219 or EC 2.1.1.220) family profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily ...tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6 / Gcd10p family / : / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #20 / tRNA (1-methyladenosine) methyltransferase catalytic subunit Gcd14 / tRNA methyltransferase complex GCD14 subunit / tRNA (adenine(57)-N(1)/adenine(58)-N(1) or adenine(58)-N(1)) (EC 2.1.1.219 or EC 2.1.1.220) family profile. / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Roll / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / : / RNA / RNA (> 10) / tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase catalytic subunit TRMT61A / tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Finer-Moore, J. / Czudnochowski, N. / O'Connell III, J.D. / Wang, A.L. / Stroud, R.M.
資金援助 米国, ドイツ, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM51232 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM0082250 米国
German Research Foundation (DFG)CZ 205/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of the Human tRNA m(1)A58 Methyltransferase-tRNA3(Lys) Complex: Refolding of Substrate tRNA Allows Access to the Methylation Target.
著者: Finer-Moore, J. / Czudnochowski, N. / O'Connell, J.D. / Wang, A.L. / Stroud, R.M.
履歴
登録2015年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase catalytic subunit TRMT61A
B: tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6
D: tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase catalytic subunit TRMT61A
E: tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6
M: tRNA3Lys
N: tRNA3Lys
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)225,00810
ポリマ－224,1936
非ポリマー8154
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27790 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area67720 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.240, 137.440, 157.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase catalytic subunit TRMT61A / tRNA(m1A58)-methyltransferase subunit TRMT61A / tRNA(m1A58)MTase subunit TRMT61A


分子量: 31420.627 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT61A, C14orf172, TRM61 / プラスミド: pET17b-6HisTrm6-Trm61
詳細 (発現宿主): 3C protease cleavage site added C-terminal to the 6His tag
細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96FX7, tRNA (adenine58-N1)-methyltransferase
#2: タンパク質 tRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase non-catalytic subunit TRM6 / tRNA(m1A58)-methyltransferase subunit TRM6 / tRNA(m1A58)MTase subunit TRM6


分子量: 55883.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT6, KIAA1153, TRM6, CGI-09 / プラスミド: pET17b-6HisTrm6-Trm61
詳細 (発現宿主): 3C protease cleavage site added C-terminal to 6His tag
細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UJA5
#3: RNA鎖 tRNA3Lys


分子量: 24792.689 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 339572
#4: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.29 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1 microliter protein solution (4.8 mg/ml protein, 66.4 micromolar tRNA3Lys, 2mM SAH, 1mM MgCl2 and 50mM Hepes pH7.5) mixed with 1 microliter reservoir solution (0.1M NaAcetate, pH4.8-5.0,2% ...詳細: 1 microliter protein solution (4.8 mg/ml protein, 66.4 micromolar tRNA3Lys, 2mM SAH, 1mM MgCl2 and 50mM Hepes pH7.5) mixed with 1 microliter reservoir solution (0.1M NaAcetate, pH4.8-5.0,2% w/v PEG 4000, and 15% v/v MPD) over 1000 microliter reservoir solution
PH範囲: 4.8-5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 103.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月5日
放射モノクロメーター: double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→102.3 Å / Num. obs: 32882 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.308 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 3.6→3.69 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 1.87 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CCB

5ccb


解像度: 3.6→59.392 Å / SU ML: 0.68 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2729 1636 5 %Random selection
Rwork0.2316 31075 --
obs0.2337 32711 99.3 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→59.392 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9637 3200 54 0 12891
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00413480
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.76318994
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0495387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042256
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031875
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.6-3.70590.45911270.41312458X-RAY DIFFRACTION96
3.7059-3.82550.35491300.34882568X-RAY DIFFRACTION100
3.8255-3.96220.35211470.30242546X-RAY DIFFRACTION100
3.9622-4.12080.33111280.28392568X-RAY DIFFRACTION100
4.1208-4.30830.30921230.25122592X-RAY DIFFRACTION100
4.3083-4.53530.2781380.22392580X-RAY DIFFRACTION100
4.5353-4.81940.25991460.20652576X-RAY DIFFRACTION100
4.8194-5.19130.28361330.21592584X-RAY DIFFRACTION100
5.1913-5.71330.2621390.21912609X-RAY DIFFRACTION100
5.7133-6.53910.28811370.22932627X-RAY DIFFRACTION100
6.5391-8.23510.24631430.19582627X-RAY DIFFRACTION99
8.2351-59.40010.1911450.17892740X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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