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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5ccb | ||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of human m1A58 methyltransferase in a complex with tRNA3Lys and SAH | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE/RNA / tRNA A58 modification / methyl transferase-tRNA complex / class I methyltransferase fold / S-adenosyl-L-methionine cofactor / TRANSFERASE-RNA complex | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 mRNA (adenine-N1-)-methyltransferase activity / tRNA (adenine(58)-N1)-methyltransferase activity / tRNA (adenine58-N1)-methyltransferase / tRNA (m1A) methyltransferase complex / tRNA modification in the nucleus and cytosol / : / tRNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / RNA binding / nucleoplasm / nucleus 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Finer-Moore, J. / Czudnochowski, N. / O'Connell III, J.D. / Wang, A.L. / Stroud, R.M. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, ドイツ, 3件
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引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2015 タイトル: Crystal Structure of the Human tRNA m(1)A58 Methyltransferase-tRNA3(Lys) Complex: Refolding of Substrate tRNA Allows Access to the Methylation Target. 著者: Finer-Moore, J. / Czudnochowski, N. / O'Connell, J.D. / Wang, A.L. / Stroud, R.M. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5ccb.cif.gz | 329.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5ccb.ent.gz | 261.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5ccb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5ccb_validation.pdf.gz | 793.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5ccb_full_validation.pdf.gz | 804.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5ccb_validation.xml.gz | 31.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5ccb_validation.cif.gz | 47 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/5ccb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cc/5ccb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
-TRNA (adenine(58)-N(1))-methyltransferase ... , 2種, 2分子 AB
#1: タンパク質 | 分子量: 31420.627 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT61A, C14orf172, TRM61 / プラスミド: pET17b-6HisTrm6-Trm61 詳細 (発現宿主): plasmid modified to contain a 3C protease cleavage site C-terminal to the 6His-tag 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q96FX7, tRNA (adenine58-N1)-methyltransferase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 55883.266 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TRMT6, KIAA1153, TRM6, CGI-09 / プラスミド: pET17b-6HisTrm6-Trm61 詳細 (発現宿主): Modified to contain a 3C protease site C-terminal to the 6His-tag 細胞株 (発現宿主): BL21(DE3) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q9UJA5, tRNA (adenine58-N1)-methyltransferase |
-RNA鎖 , 1種, 1分子 N
#3: RNA鎖 | 分子量: 24792.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 339572 |
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-非ポリマー , 3種, 418分子
#4: 化合物 | ChemComp-SAH / |
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#5: 化合物 | ChemComp-NA / |
#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.89 % |
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結晶化 | 温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 1microliter protein solution (4.8 mg/ml protein, 66.4 micromolar tRNA3Lys, 2 mM s-adenosyl-L-homocysteine, 1mM MgCl2 and 50 mM Hepes pH7.5) and 1 microliter reservoir solution (0.1 M ...詳細: 1microliter protein solution (4.8 mg/ml protein, 66.4 micromolar tRNA3Lys, 2 mM s-adenosyl-L-homocysteine, 1mM MgCl2 and 50 mM Hepes pH7.5) and 1 microliter reservoir solution (0.1 M NaAcetate, pH 4.8-5.0, 2% w/v PEG 4000, 15% v/v MPD) suspended 1000 microliters reservoir solution PH範囲: 4.8-5.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 103.15 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11587 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月5日 |
放射 | モノクロメーター: double flat crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.11587 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→97 Å / Num. obs: 113960 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 18.6 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.5 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 2.23 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 99.9 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2PWY 解像度: 2→74.373 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.64 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→74.373 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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