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- PDB-5ca5: Structure of the C. elegans NONO-1 homodimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ca5
タイトルStructure of the C. elegans NONO-1 homodimer
要素NONO-1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / DBHS homodimer
機能・相同性
機能・相同性情報


PTK6 Regulates Proteins Involved in RNA Processing / mRNA splicing, via spliceosome / nucleic acid binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1170 / NOPS / NOPS (NUC059) domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / RRM (RNA recognition motif) domain / Helix non-globular / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Special / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NONO (Conserved nuclear protein, aka PSF) homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Knott, G.J. / Bond, C.S.
引用ジャーナル: Protein Sci. / : 2015
タイトル: Caenorhabditis elegans NONO-1: Insights into DBHS protein structure, architecture, and function.
著者: Knott, G.J. / Lee, M. / Passon, D.M. / Fox, A.H. / Bond, C.S.
履歴
登録2015年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NONO-1
B: NONO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5966
ポリマ-59,3482
非ポリマー2484
2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8990 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area27840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.318, 63.115, 83.838
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Gel Filtration has been used to determine the biological unit content

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要素

#1: タンパク質 NONO-1


分子量: 29673.836 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 95-353 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: nono-1, CELE_F25B5.7, F25B5.7 / プラスミド: pCDF-11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta / Variant (発現宿主): 2DE3 / 参照: UniProt: B3GWA1
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.2 % / 解説: Thick plate
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES, 0.1 M Ammonium sulphate, 15.0 - 20.0 % PEG 3350
Temp details: +/- 1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9658 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9658 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.67 Å / Num. obs: 23755 / Biso Wilson estimate: 52.22 Å2
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 92.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WII
解像度: 2.4→19.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9087 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8532 / SU R Cruickshank DPI: 0.451 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.443 / SU Rfree Blow DPI: 0.299 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.304
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3008 1206 5.08 %RANDOM
Rwork0.2429 ---
obs0.246 23755 97.52 %-
原子変位パラメータBiso mean: 47 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.7582 Å20 Å2-1.7043 Å2
2---0.6991 Å20 Å2
3----3.0591 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.458 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4012 0 16 148 4176
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014107HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.165517HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1513SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes108HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes599HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4107HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.77
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.15
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion501SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4533SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 108 4.03 %
Rwork0.216 2573 -
all0.2187 2681 -
obs--97.52 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0577-0.2149-0.18671.0610.25621.19750.0023-0.02480.03880.15690.133-0.0559-0.01380.0302-0.13520.02410.00240.0081-0.5154-0.0077-0.463720.249-5.109618.4571
20.0663-0.1297-0.26420.83980.12940.9641-0.02670.04020.00870.00810.1216-0.0593-0.0196-0.0049-0.0949-0.0439-0.00260.0055-0.4932-0.0123-0.453520.10196.610120.4311
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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