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- PDB-5c81: ZHD-Intermediate complex after ZHD crystal soaking in ZEN for 12min -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c81
タイトルZHD-Intermediate complex after ZHD crystal soaking in ZEN for 12min
要素Zearalenone hydrolase
キーワードHYDROLASE / lactonase / alpha-beta fold / zearalenone degrade intermediate
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 / response to toxic substance / hydrolase activity
類似検索 - 分子機能
: / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/beta hydrolase fold-1 / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / : / Chem-ZFR / Zearalenone hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Clonostachys rosea (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hu, X.-J. / Qi, Q. / Yang, W.-J.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
Chinese High-tech Research and Development program2013AA102803B 中国
Chinese High-tech Research and Development program2014AA021301 中国
973 Program of the Ministry of Science and Technology of China2009CB918602 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A Case Study of Lactonase ZHD
著者: Ming, D.-M. / Qi, Q. / Yang, W.-J. / Sun, K.-L. / Xu, T.-Y. / Huang, Q. / Hu, X.-J. / Lv, H.
履歴
登録2015年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Zearalenone hydrolase
B: Zearalenone hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,8398
ポリマ－62,0382
非ポリマー8016
水8,989499
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area20540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.530, 90.080, 112.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Zearalenone hydrolase


分子量: 31018.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Clonostachys rosea (菌類) / 遺伝子: zhd101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NKB0

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非ポリマー , 5種, 505分子

#2: 化合物 ChemComp-ZFR / (1E,10S)-1-(3,5-dihydroxyphenyl)-10-hydroxyundec-1-en-6-one / (2S,10E)-2-ヒドロキシ-11-(3,5-ジヒドロキシフェニル)-10-ウンデセン-6-オン


分子量: 292.370 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H24O4
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 499 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細ZFR and FMT are used to simulate the intermediate in the crystal structure.
配列の詳細The strain of Clonostachys rosea is different from UNP Q8NKB0.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 1.2 M ammonium dibasic phosphate, 200 mM KCl, 100 mM imidazole

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 70972 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.7 % / Rmerge(I) obs: 0.095 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.536 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WZL

3wzl


解像度: 1.8→47.84 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 15.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1755 3471 4.9 %Random selection
Rwork0.1479 ---
obs0.1493 70897 99.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→47.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4094 0 53 499 4646
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074448
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0586107
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9451613
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005801
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8001-1.82470.1961480.17952647X-RAY DIFFRACTION100
1.8247-1.85080.17071300.15912673X-RAY DIFFRACTION100
1.8508-1.87840.16821410.14822652X-RAY DIFFRACTION100
1.8784-1.90780.17471300.14272668X-RAY DIFFRACTION100
1.9078-1.9390.19281370.14352641X-RAY DIFFRACTION100
1.939-1.97250.24191400.1432672X-RAY DIFFRACTION100
1.9725-2.00840.19351310.14412708X-RAY DIFFRACTION100
2.0084-2.0470.17561460.15022652X-RAY DIFFRACTION100
2.047-2.08880.18331380.14532663X-RAY DIFFRACTION100
2.0888-2.13420.1691390.14532673X-RAY DIFFRACTION100
2.1342-2.18380.15961280.13892675X-RAY DIFFRACTION100
2.1838-2.23840.16111370.13912676X-RAY DIFFRACTION100
2.2384-2.2990.17251540.14292679X-RAY DIFFRACTION100
2.299-2.36660.1871500.14892658X-RAY DIFFRACTION100
2.3666-2.4430.17691460.14762689X-RAY DIFFRACTION100
2.443-2.53030.18851290.14722691X-RAY DIFFRACTION100
2.5303-2.63160.19881470.15192689X-RAY DIFFRACTION100
2.6316-2.75140.19771240.15132709X-RAY DIFFRACTION100
2.7514-2.89640.18061470.15262695X-RAY DIFFRACTION100
2.8964-3.07780.1811470.15872706X-RAY DIFFRACTION100
3.0778-3.31540.16361230.15082737X-RAY DIFFRACTION100
3.3154-3.6490.14631320.14722720X-RAY DIFFRACTION100
3.649-4.17670.15441290.13192772X-RAY DIFFRACTION100
4.1767-5.26120.16011300.13722784X-RAY DIFFRACTION100
5.2612-47.85660.19161680.17092897X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.3287 Å / Origin y: 16.3747 Å / Origin z: -5.7321 Å
111213212223313233
T0.0833 Å20.0035 Å2-0.006 Å2-0.1158 Å2-0.0231 Å2--0.12 Å2
L0.2325 °2-0.0069 °2-0.0336 °2-0.6786 °2-0.5041 °2--0.7948 °2
S0.0112 Å °0.0124 Å °-0.0037 Å °-0.0252 Å °0.008 Å °0.0339 Å °0.0139 Å °0.0359 Å °-0.0172 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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