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- PDB-5c7j: CRYSTAL STRUCTURE OF NEDD4 WITH A UB VARIANT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5c7j
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF NEDD4 WITH A UB VARIANT
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
  • Polyubiquitin-C
キーワードLIGASE/SIGNALING PROTEIN / LIGASE / UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE / UBIQUITIN VARIANT / Structural Genomics Consortium / SGC / Structural Genomics / LIGASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process ...formation of structure involved in a symbiotic process / positive regulation of nucleocytoplasmic transport / negative regulation of sodium ion transport / channel inhibitor activity / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / viral budding / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / endocardial cushion development / phosphothreonine residue binding / receptor catabolic process / apicolateral plasma membrane / protein targeting to lysosome / potassium channel inhibitor activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / HECT-type E3 ubiquitin transferase / sodium channel inhibitor activity / proline-rich region binding / RNA polymerase binding / blood vessel morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / lysosomal transport / regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / sodium ion transport / neuromuscular junction development / regulation of synapse organization / outflow tract morphogenesis / progesterone receptor signaling pathway / phosphoserine residue binding / protein K63-linked ubiquitination / Maturation of protein E / protein monoubiquitination / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / regulation of macroautophagy / Myoclonic epilepsy of Lafora / ubiquitin ligase complex / FLT3 signaling by CBL mutants / postsynaptic cytosol / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / ionotropic glutamate receptor binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TCF dependent signaling in response to WNT / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic domain / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Walker, J.R. / Hu, J. / Dong, A. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Tong, Y. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: System-Wide Modulation of HECT E3 Ligases with Selective Ubiquitin Variant Probes.
著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / ...著者: Zhang, W. / Wu, K.P. / Sartori, M.A. / Kamadurai, H.B. / Ordureau, A. / Jiang, C. / Mercredi, P.Y. / Murchie, R. / Hu, J. / Persaud, A. / Mukherjee, M. / Li, N. / Doye, A. / Walker, J.R. / Sheng, Y. / Hao, Z. / Li, Y. / Brown, K.R. / Lemichez, E. / Chen, J. / Tong, Y. / Harper, J.W. / Moffat, J. / Rotin, D. / Schulman, B.A. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2015年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _audit_author.name / _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
B: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
C: Polyubiquitin-C
D: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,8634
ポリマ－111,8634
非ポリマー00
水724
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
C: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9322
ポリマ－55,9322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area23940 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4
D: Polyubiquitin-C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9322
ポリマ－55,9322
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area23880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.867, 139.867, 59.386
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGGLYGLYAA520 - 8952 - 377
21ARGARGGLYGLYBB520 - 8952 - 377
12HISHISLEULEUCC-15 - 733 - 91
22HISHISLEULEUDD-15 - 733 - 91

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase NEDD4 / Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down- ...Cell proliferation-inducing gene 53 protein / Neural precursor cell expressed developmentally down-regulated protein 4 / NEDD-4


分子量: 45427.707 Da / 分子数: 2 / 断片: HECT DOMAIN (UNP RESIDUES 520-900) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NEDD4, KIAA0093, NEDD4-1, PIG53 / プラスミド: pET28-MHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): V2R
参照: UniProt: P46934, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 10503.903 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-74 / Mutation: T9A, K11W, T12G, Q62R, K63Y, E64D, T66Q, L71G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): V2R / 参照: UniProt: P0CG48
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: The NEDD4 and Ubiquitin Variant was mixed at molar ratio ~1:2, and then concentrated to 15mg/ml. The protein sample was mixed with Trypsin at a 1:1000 (W/W) Trypsin:protein ratio before ...詳細: The NEDD4 and Ubiquitin Variant was mixed at molar ratio ~1:2, and then concentrated to 15mg/ml. The protein sample was mixed with Trypsin at a 1:1000 (W/W) Trypsin:protein ratio before setting up crystallization. Crystal was initially obtained from Molecular Dimentions Proplex screen condition E04. Crystal used for structure refinement was grown in 20% PEG8000, 10% Glycerol, 0.1M HEPES pH 7.0 in hanging drop setup, using 1.5uL protein, 1.5uL well solution over 0.5 mL reservoir buffer at 20 C. Crystals grow to mountable size in 4 days. Harvested crystal was flash-frozen in liquid nitrogen. 20% Glycerol was used as the cryo-protectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月15日 / 詳細: ADSC Q315
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 26035 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.028 / Rrim(I) all: 0.074 / Χ2: 1.279 / Net I/av σ(I): 34.75 / Net I/σ(I): 8.7 / Num. measured all: 198521
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
3-3.057.80.97912860.7540.370.728100
3.05-3.117.80.81113730.8250.3070.7481000.868
3.11-3.177.80.59612750.8880.2260.7591000.638
3.17-3.237.80.53912860.920.2040.7471000.577
3.23-3.37.70.39713120.950.1510.8021000.425
3.3-3.387.80.31712920.9610.120.8011000.339
3.38-3.467.70.23713150.9780.090.8341000.254
3.46-3.567.80.20412460.9850.0770.8411000.218
3.56-3.667.80.16313290.9910.0620.8611000.175
3.66-3.787.80.13213070.9930.050.9441000.142
3.78-3.917.70.09613050.9950.0370.9781000.103
3.91-4.077.70.07712820.9970.0290.9761000.083
4.07-4.267.70.06513250.9980.0250.9841000.069
4.26-4.487.70.06113020.9980.0231.1751000.065
4.48-4.767.60.05512800.9980.0211.2531000.059
4.76-5.137.60.05713020.9980.0221.4871000.061
5.13-5.647.50.06113160.9980.0231.6651000.065
5.64-6.467.40.05612840.9980.0221.6071000.06
6.46-8.137.10.04413160.9990.0181.6671000.048
8.13-506.80.04313020.9970.0186.57699.80.047

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
HKL-3000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOLREP位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZNV

2znv


解像度: 3→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 21.55 / SU ML: 0.387 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.443 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27659 549 2.1 %RANDOM
Rwork0.22724 ---
obs0.2283 25473 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 96.238 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.73 Å2-0.37 Å20 Å2
2---0.73 Å20 Å2
3---2.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7127 0 0 4 7131
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0197350
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.026321
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1161.9269992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9373.00114467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2295914
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.14524.367371
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.784151084
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7691531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.21055
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028597
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.93310.0353671
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.93310.0363670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.24815.0394580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.24815.0394581
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.60610.0823679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.60610.0823680
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.91615.0745413
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.90580.0778434
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.90580.0798435
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A412800.02
12B412800.02
21C66620.03
22D66620.03
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.447 43 -
Rwork0.337 1866 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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