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- PDB-5bw9: Crystal Structure of Yeast V1-ATPase in the Autoinhibited Form -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 5bw9
タイトルCrystal Structure of Yeast V1-ATPase in the Autoinhibited Form
要素
  • (V-type proton ATPase subunit ...) x 5
  • V-type proton ATPase catalytic subunit A
キーワードHYDROLASE / Autoinhibition
機能・相同性
機能・相同性情報


vacuole-mitochondrion membrane contact site / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / pexophagy / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain ...vacuole-mitochondrion membrane contact site / Insulin receptor recycling / Transferrin endocytosis and recycling / ROS and RNS production in phagocytes / Amino acids regulate mTORC1 / Golgi lumen acidification / proteasome storage granule assembly / pexophagy / endosomal lumen acidification / vacuolar proton-transporting V-type ATPase, V1 domain / proton-transporting V-type ATPase complex / protein metabolic process / intein-mediated protein splicing / intron homing / fungal-type vacuole membrane / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / ATP metabolic process / H+-transporting two-sector ATPase / proton transmembrane transport / Neutrophil degranulation / phagocytic vesicle / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / cytoplasmic stress granule / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / Golgi membrane / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit ...Homing endonuclease PI-Sce / Homing endonuclease / Hom-end-associated Hint / Hom_end-associated Hint / ATPase, V1 complex, subunit H / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal / ATPase, V1 complex, subunit H, C-terminal domain superfamily / V-ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V1 complex, subunit B / Intein / Intein DOD homing endonuclease / Intein DOD-type homing endonuclease domain profile. / Intein C-terminal splicing region / Intein C-terminal splicing motif profile. / Hint domain C-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain C-terminal region / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / ATPase, V1 complex, subunit D / Intein N-terminal splicing region / ATP synthase subunit D / Intein N-terminal splicing motif profile. / Hint domain N-terminal / Hint (Hedgehog/Intein) domain N-terminal region / Homing endonuclease / Hint domain superfamily / V-type ATP synthase regulatory subunit B/beta / V-type ATP synthase catalytic alpha chain / ATPsynthase alpha/beta subunit, N-terminal extension / ATPsynthase alpha/beta subunit N-term extension / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type proton ATPase subunit B / V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-type proton ATPase subunit E / V-type proton ATPase subunit D / V-type proton ATPase subunit H / V-type proton ATPase subunit G
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 7 Å
データ登録者Oot, R.A. / Kane, P.M. / Berry, E.A. / Wilkens, S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM058600 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of yeast V1-ATPase in the autoinhibited state.
著者: Oot, R.A. / Kane, P.M. / Berry, E.A. / Wilkens, S.
履歴
登録2015年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月22日Group: Database references
改定 1.22016年8月17日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: V-type proton ATPase catalytic subunit A
B: V-type proton ATPase catalytic subunit A
C: V-type proton ATPase catalytic subunit A
D: V-type proton ATPase subunit B
E: V-type proton ATPase subunit B
F: V-type proton ATPase subunit B
H: V-type proton ATPase subunit H
G: V-type proton ATPase subunit D
J: V-type proton ATPase subunit G
I: V-type proton ATPase subunit E
K: V-type proton ATPase subunit E
L: V-type proton ATPase subunit G
M: V-type proton ATPase subunit E
N: V-type proton ATPase subunit G
h: V-type proton ATPase subunit H
g: V-type proton ATPase subunit D
i: V-type proton ATPase subunit E
j: V-type proton ATPase subunit G
l: V-type proton ATPase subunit G
k: V-type proton ATPase subunit E
a: V-type proton ATPase catalytic subunit A
b: V-type proton ATPase catalytic subunit A
c: V-type proton ATPase catalytic subunit A
d: V-type proton ATPase subunit B
e: V-type proton ATPase subunit B
f: V-type proton ATPase subunit B
m: V-type proton ATPase subunit E
n: V-type proton ATPase subunit G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,162,56928
ポリマ－1,162,56928
非ポリマー00
水00
1
A: V-type proton ATPase catalytic subunit A
B: V-type proton ATPase catalytic subunit A
C: V-type proton ATPase catalytic subunit A
D: V-type proton ATPase subunit B
E: V-type proton ATPase subunit B
F: V-type proton ATPase subunit B
H: V-type proton ATPase subunit H
G: V-type proton ATPase subunit D
J: V-type proton ATPase subunit G
I: V-type proton ATPase subunit E
K: V-type proton ATPase subunit E
L: V-type proton ATPase subunit G
M: V-type proton ATPase subunit E
N: V-type proton ATPase subunit G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)581,28414
ポリマ－581,28414
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
h: V-type proton ATPase subunit H
g: V-type proton ATPase subunit D
i: V-type proton ATPase subunit E
j: V-type proton ATPase subunit G
l: V-type proton ATPase subunit G
k: V-type proton ATPase subunit E
a: V-type proton ATPase catalytic subunit A
b: V-type proton ATPase catalytic subunit A
c: V-type proton ATPase catalytic subunit A
d: V-type proton ATPase subunit B
e: V-type proton ATPase subunit B
f: V-type proton ATPase subunit B
m: V-type proton ATPase subunit E
n: V-type proton ATPase subunit G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)581,28414
ポリマ－581,28414
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)468.479, 159.740, 245.040
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.880, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain a
12chain B
22chain b
13chain C
23chain c
14chain D
24chain d
15chain E
25chain e
16chain F
26chain f
17chain G
27chain g
18chain H
28chain h
19chain I
29chain i
110chain J
210chain j
111chain K
211chain k
112chain L
212chain l
113chain M
213chain m
114chain N
214chain n

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUGLUGLUchain AAA24 - 61424 - 614
21GLUGLUGLUGLUchain aaU24 - 61424 - 614
12HISHISALAALAchain BBB20 - 61320 - 613
22TYRTYRALAALAchain bbV25 - 61325 - 613
13ALAALAGLNGLNchain CCC21 - 60921 - 609
23GLUGLUGLNGLNchain ccW24 - 60924 - 609
14ASNASNASPASPchain DDD27 - 48627 - 486
24ASNASNASPASPchain ddX27 - 48627 - 486
15ASNASNASPASPchain EEE27 - 48627 - 486
25ASNASNASPASPchain eeY27 - 48627 - 486
16ASNASNASPASPchain FFF27 - 48627 - 486
26PROPROASPASPchain ffZ24 - 48624 - 486
17PHEPHEALAALAchain GGH9 - 2199 - 219
27PHEPHEASPASPchain ggP9 - 2269 - 226
18GLYGLYTHRTHRchain HHG2 - 4762 - 476
28ALAALATHRTHRchain hhO3 - 4763 - 476
19THRTHRGLYGLYchain IIJ9 - 2249 - 224
29LEULEUGLYGLYchain iiQ8 - 2248 - 224
110GLNGLNSERSERchain JJI3 - 10611 - 114
210SERSERVALVALchain jjR2 - 10210 - 110
111LYSLYSGLYGLYchain KKK47 - 22447 - 224
211ASNASNGLYGLYchain kkT57 - 22457 - 224
112ALAALASERSERchain LLL39 - 10647 - 114
212LYSLYSSERSERchain llS41 - 10649 - 114
113ALAALAGLYGLYchain MMM22 - 22422 - 224
213GLUGLUGLYGLYchain mmAA44 - 22444 - 224
114LYSLYSSERSERchain NNN26 - 10634 - 114
214LYSLYSSERSERchain nnBA26 - 10634 - 114

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.920058, -0.008979, -0.391679), (0.000982, -0.999787, 0.020612), (-0.39178, 0.018579, 0.919871)-49.003899, 106.900002, -11.05
2given(-0.923744, -0.002815, -0.383001), (-0.000454, -0.999964, 0.008446), (-0.383011, 0.007976, 0.923709)-49.817699, 107.314003, -9.42829
3given(-0.919825, -0.009386, -0.392217), (0.003477, -0.99987, 0.015772), (-0.392313, 0.013144, 0.919738)-48.783001, 107.679001, -10.5694
4given(-0.916825, -0.007656, -0.399216), (0.000496, -0.999837, 0.018035), (-0.399289, 0.016336, 0.916679)-48.371601, 107.064003, -11.3326
5given(-0.919681, -0.005667, -0.392626), (0.001223, -0.999932, 0.011567), (-0.392665, 0.010158, 0.919625)-49.0131, 107.230003, -10.721
6given(-0.919685, -0.006626, -0.392601), (0.001844, -0.999919, 0.012556), (-0.392653, 0.010824, 0.919623)-48.918301, 107.751999, -10.5371
7given(-0.922559, -0.007054, -0.385791), (0.003777, -0.99995, 0.009251), (-0.385837, 0.007078, 0.92254)-49.373501, 108.391998, -9.85751
8given(-0.911701, 0.00554, -0.410817), (-0.004742, -0.999984, -0.00296), (-0.410827, -0.000751, 0.911713)-49.413898, 108.688004, -10.2542
9given(-0.917568, -0.016243, -0.397246), (0.018141, -0.999835, -0.001019), (-0.397164, -0.008141, 0.917712)-47.852798, 109.706001, -9.81481
10given(-0.92344, -0.004877, -0.383711), (0.011033, -0.999843, -0.013846), (-0.383583, -0.017019, 0.923349)-50.598099, 109.813004, -9.07866
11given(-0.924153, 0.001314, -0.382019), (-0.013997, -0.999439, 0.030422), (-0.381765, 0.033462, 0.923654)-50.467499, 104.574997, -10.4568
12given(-0.941863, 1.32915, -0.382019), (-0.002886, -0.999963, 0.008052), (-0.335985, 0.008554, 0.941828)-54.7215, 107.138, -2.15803
13given(-0.918851, -0.00916, -0.394498), (0.00139, -0.999799, 0.019977), (-0.394602, 0.017808, 0.91868)-48.610401, 107.261002, -11.5046
14given(-0.925094, -0.004257, -0.379715), (-0.002651, -0.99984, 0.01767), (-0.37973, 0.017353, 0.924935)-49.318401, 107.300003, -10.2207

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCabc

#1: タンパク質
V-type proton ATPase catalytic subunit A / V-ATPase subunit A / Vacuolar proton pump subunit A


分子量: 67796.508 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c
参照: UniProt: P17255, H+-transporting two-sector ATPase, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素

-
V-type proton ATPase subunit ... , 5種, 22分子 DEFdefHhGgJLNjlnIKMikm

#2: タンパク質
V-type proton ATPase subunit B / V-ATPase subunit B / V-ATPase 57 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit B


分子量: 57815.023 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P16140
#3: タンパク質 V-type proton ATPase subunit H / V-ATPase subunit H / V-ATPase 54 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit H


分子量: 54482.609 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P41807
#4: タンパク質 V-type proton ATPase subunit D / V-ATPase subunit D / Vacuolar proton pump subunit D


分子量: 29235.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P32610
#5: タンパク質
V-type proton ATPase subunit G / V-ATPase subunit G / V-ATPase 13 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit G


分子量: 13735.680 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P48836
#6: タンパク質
V-type proton ATPase subunit E / V-ATPase subunit E / V-ATPase 27 kDa subunit / Vacuolar proton pump subunit E


分子量: 26508.393 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Variant: vma5 delete / 株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P22203

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.13 %
結晶化温度: 291 K / 手法: microfluidic / pH: 7.5
詳細: 9.5 % PEG 8k, 150mM Ammonium Sulfate, 100mM HEPES, 12.5mM MgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9782 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2015年2月22日
放射モノクロメーター: Si (111) crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 7→40.0101 Å / Num. obs: 26115 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 8.5 % / Biso Wilson estimate: 402.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.189 / Rpim(I) all: 0.094 / Rrim(I) all: 0.201 / Χ2: 1.397 / Net I/av σ(I): 9.569 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 222178
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2Rmerge(I) obsRrim(I) all
7-7.128.412930.3550.8211.493
7.12-7.258.413120.3480.7171.482
7.25-7.398.612640.4560.6041.461
7.39-7.548.513280.4890.5821.485
7.54-7.78.612940.5780.4721.457
7.7-7.888.512900.6640.3951.497
7.88-8.078.612940.7370.3181.5040.8760.933
8.07-8.298.612870.8480.2291.4820.630.671
8.29-8.538.613020.9120.1831.4520.5020.535
8.53-8.88.613180.9330.1491.4630.4120.438
8.8-9.118.612930.9610.1131.4040.3120.332
9.11-9.488.612790.9840.0871.3780.240.255
9.48-9.98.613170.9790.0781.4090.2160.23
9.9-10.418.613010.9880.0631.3340.1740.186
10.41-11.058.613030.990.0551.3330.1530.162
11.05-11.898.513130.9910.051.2870.1380.147
11.89-13.048.513220.9910.051.2850.1360.145
13.04-14.858.513090.9890.0461.2620.1250.133
14.85-18.48.413310.9930.0441.2650.1210.129
18.4-408.113650.9940.0351.220.0930.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1957)精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vr5 chains A,B,C,D,E,F

3vr5


解像度: 7→40.101 Å / SU ML: 1.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.309 1998 7.66 %Random selection
Rwork0.2604 24089 --
obs0.2642 26087 99.27 %-
溶媒の処理減衰半径: 2 Å / VDWプローブ半径: 2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 790.13 Å2 / Biso mean: 290.9011 Å2 / Biso min: 50.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 7→40.101 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数44760 0 0 0 44760
残基数----9074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00144720
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.42362178
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0288464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0019034
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.5049034
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2905X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
12a2905X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
21B2895X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
22b2895X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
31C2880X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.01
32c2880X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.01
41D2250X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
42d2250X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.004
51E2231X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
52e2231X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
61F2197X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
62f2197X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.003
71G666X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
72g666X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
81H2208X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
82h2208X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.007
91I1073X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
92i1073X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
101J494X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
102j494X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
111K833X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
112k833X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
121L325X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
122l325X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
131M898X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
132m898X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.001
141N288X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
142n288X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.002
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
7-7.17410.38261280.33441555168391
7.1741-7.3670.38891430.312317181861100
7.367-7.58230.4071430.308817301873100
7.5823-7.82530.37441410.291916941835100
7.8253-8.10280.32731430.277417231866100
8.1028-8.42440.3011440.252317341878100
8.4244-8.80390.28561430.227217331876100
8.8039-9.26270.26291420.218417081850100
9.2627-9.8350.26041450.194117491894100
9.835-10.58140.27861440.198117301874100
10.5814-11.62270.25411430.195717281871100
11.6227-13.25110.26741450.220417471892100
13.2511-16.49920.28861460.286417461892100
16.4992-40.10120.42011480.404317941942100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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