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- PDB-5boh: Crystal Structure of OXA-58 with the Substrate-Binding Cleft in a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5boh
タイトルCrystal Structure of OXA-58 with the Substrate-Binding Cleft in a Closed State
要素Beta-lactamase
キーワードHYDROLASE / beta-lactamase / carbapenem / multi-drug resistance / carbamic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


penicillin binding / antibiotic catabolic process / cell wall organization / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-D active site / Beta-lactamase class-D active site. / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Saino, H. / Sugiyabu, T. / Miyano, M.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Scienc15K21356 日本
MEXT-Supported Program for the Strategic Research Foundation at Private UniversitiesS1311005 日本
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Crystal Structure of OXA-58 with the Substrate-Binding Cleft in a Closed State: Insights into the Mobility and Stability of the OXA-58 Structure
著者: Saino, H. / Sugiyabu, T. / Ueno, G. / Yamamoto, M. / Ishii, Y. / Miyano, M.
履歴
登録2015年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Data collection
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8752
ポリマ－28,7791
非ポリマー961
水2,666148
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area10780 Å2
2
A: Beta-lactamase
ヘテロ分子

A: Beta-lactamase
ヘテロ分子

A: Beta-lactamase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,6256
ポリマ－86,3373
非ポリマー2883
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area28130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.290, 75.290, 120.682
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase


分子量: 28778.896 Da / 分子数: 1 / 変異: 43 N-term residues truncated, UNP residues 44-280 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
遺伝子: blaOXA-58, bla-oxa-58, bla-oxa58 / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q2TR58, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1M MOPS pH 7.0, 1.5M Li2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月14日 / 詳細: remote measurements
放射モノクロメーター: Fixed exit Si double crystal monochromator, Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→28.68 Å / Num. obs: 47274 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.346 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLM7.0.9data processing
SCALA3.3.20データ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER2.5.3位相決定
Coot0.8モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4OH0

4oh0


解像度: 1.8→28.68 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 17.6 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1689 3992 8.44 %
Rwork0.149 --
obs0.1584 47274 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→28.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1896 0 5 148 2049
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071944
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.122629
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.156713
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066281
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008338
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8008-1.86510.23414000.21974282X-RAY DIFFRACTION91
1.8651-1.93970.20694040.20374352X-RAY DIFFRACTION92
1.9397-2.0280.21044020.19074338X-RAY DIFFRACTION92
2.028-2.13480.20353840.18324302X-RAY DIFFRACTION92
2.1348-2.26850.19044100.1714348X-RAY DIFFRACTION91
2.2685-2.44350.18833960.16724300X-RAY DIFFRACTION92
2.4435-2.68910.17194100.15874388X-RAY DIFFRACTION91
2.6891-3.07760.18233880.16254252X-RAY DIFFRACTION92
3.0776-3.87480.16763940.13654360X-RAY DIFFRACTION92
3.8748-24.14820.13374040.12594322X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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