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万見
- PDB-5b26: Crystal structure of mouse SEL1L -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b26
タイトルCrystal structure of mouse SEL1L
要素Protein sel-1 homolog 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SEL1L / SLR motif / ERAD
機能・相同性
機能・相同性情報


Hedgehog ligand biogenesis / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / ABC-family proteins mediated transport / Derlin-1 retrotranslocation complex / retrograde protein transport, ER to cytosol / triglyceride metabolic process / protein secretion / ERAD pathway / Notch signaling pathway / response to endoplasmic reticulum stress / endoplasmic reticulum
類似検索 - 分子機能
: / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain ...: / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Kringle-like fold / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein sel-1 homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Jeong, H. / Lee, C.
資金援助 韓国, 5件
組織認可番号国
Ministry of Health & WelfareHI12C1744 韓国
Ulsan National Institute of Science and Technology1.150024.01 韓国
National Research Foundation of KoreaNRF-2011-0024241 韓国
National Research Foundation of Korea2012R1A1A1011604 韓国
National Research Foundation of KoreaNRF-2014H1A2A1020322 韓国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of SEL1L: Insight into the roles of SLR motifs in ERAD pathway
著者: Jeong, H. / Sim, H.J. / Song, E.K. / Lee, H. / Ha, S.C. / Jun, Y. / Park, T.J. / Lee, C.
履歴
登録2016年1月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein sel-1 homolog 1
B: Protein sel-1 homolog 1
C: Protein sel-1 homolog 1
D: Protein sel-1 homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0444
ポリマ－82,0444
非ポリマー00
水84747
1
A: Protein sel-1 homolog 1
B: Protein sel-1 homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0222
ポリマ－41,0222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3330 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PISA
2
C: Protein sel-1 homolog 1
D: Protein sel-1 homolog 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0222
ポリマ－41,0222
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.128, 110.523, 109.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Protein sel-1 homolog 1 / Suppressor of lin-12-like protein 1 / Sel-1L


分子量: 20510.990 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 348-533 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Sel1l, Sel1h / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Z2G6
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.9 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% Isopropanol, 100 mM Sodium chloride, 100 mM Tris, 5 mM DTT, 20 mM Phenol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 21479 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.1 % / Net I/σ(I): 29.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000data processing
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化解像度: 2.6→30 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 31.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2817 1085 5.06 %
Rwork0.2067 --
obs0.2105 21446 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5402 0 0 47 5449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015525
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3657435
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.6371971
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059732
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007991
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5937-2.71170.35861370.27392498X-RAY DIFFRACTION99
2.7117-2.85460.34111330.27862534X-RAY DIFFRACTION99
2.8546-3.03330.38651400.28512516X-RAY DIFFRACTION100
3.0333-3.26730.34541430.26092594X-RAY DIFFRACTION100
3.2673-3.59560.34021380.23422517X-RAY DIFFRACTION100
3.5956-4.11480.25281320.19982572X-RAY DIFFRACTION100
4.1148-5.18010.26541270.16612560X-RAY DIFFRACTION100
5.1801-30.59390.19511350.15832570X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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