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万見
- PDB-5b1w: Crystal structure of human dendritic cell inhibitory receptor (DC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b1w
タイトルCrystal structure of human dendritic cell inhibitory receptor (DCIR) C-type lectin domain in ligand-free form
要素C-type lectin domain family 4 member A
キーワードCARBOHYDRATE BINDING PROTEIN / C-type lectin domain / innate immunity / carbohydrate recognition
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmacytoid dendritic cell antigen processing and presentation / antifungal innate immune response / negative regulation of cytokine production / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / pattern recognition receptor activity / Dectin-2 family / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / D-mannose binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity ...plasmacytoid dendritic cell antigen processing and presentation / antifungal innate immune response / negative regulation of cytokine production / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / pattern recognition receptor activity / Dectin-2 family / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / D-mannose binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / transmembrane signaling receptor activity / carbohydrate binding / adaptive immune response / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / external side of plasma membrane / calcium ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...: / CD209-like, C-type lectin-like domain / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type lectin domain family 4 member A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Nagae, M. / Yamaguchi, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
MEXT24770111 日本
MEXT15K18496 日本
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of human dendritic cell inhibitory receptor C-type lectin domain reveals the binding mode with N-glycan
著者: Nagae, M. / Ikeda, A. / Hanashima, S. / Kojima, T. / Matsumoto, N. / Yamamoto, K. / Yamaguchi, Y.
履歴
登録2015年12月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-type lectin domain family 4 member A
B: C-type lectin domain family 4 member A
C: C-type lectin domain family 4 member A
D: C-type lectin domain family 4 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,57112
ポリマ－63,2504
非ポリマー3218
水1267
1
A: C-type lectin domain family 4 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8933
ポリマ－15,8121
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7540 Å2
手法PISA
2
B: C-type lectin domain family 4 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8933
ポリマ－15,8121
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7710 Å2
手法PISA
3
C: C-type lectin domain family 4 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8933
ポリマ－15,8121
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
4
D: C-type lectin domain family 4 member A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8933
ポリマ－15,8121
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area90 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area7310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)102.489, 105.832, 65.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質
C-type lectin domain family 4 member A / C-type lectin DDB27 / C-type lectin superfamily member 6 / Dendritic cell immunoreceptor / Lectin- ...C-type lectin DDB27 / C-type lectin superfamily member 6 / Dendritic cell immunoreceptor / Lectin-like immunoreceptor


分子量: 15812.479 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 106-203 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CLEC4A, CLECSF6, DCIR, LLIR, HDCGC13P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UMR7
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M Tris-HCl (pH 8.5), 0.2M sodium acetate and 30%(w/v) polyethylene glycol 4,000

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→100 Å / Num. obs: 14032 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.7 % / Rsym value: 0.173 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 3.05→3.1 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3VYK

3vyk


解像度: 3.05→47.019 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 31.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2845 684 4.9 %Random selection
Rwork0.2525 ---
obs0.2541 13961 98.83 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→47.019 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4286 0 8 7 4301
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114492
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6166030
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5882654
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043580
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004800
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.05-3.28430.34031290.31982574X-RAY DIFFRACTION97
3.2843-3.61470.32531380.27882615X-RAY DIFFRACTION100
3.6147-4.13750.29771310.24622653X-RAY DIFFRACTION100
4.1375-5.21170.23811380.21882661X-RAY DIFFRACTION99
5.2117-47.02440.24961480.22512774X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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