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万見
- PDB-5awt: Crystal structure of the SGIP1 mu homology domain in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5awt
タイトルCrystal structure of the SGIP1 mu homology domain in complex with an Eps15 fragment containing two DPF motifs (YDPFGGDPFKG)
要素
  • Epidermal growth factor receptor substrate 15
  • SH3-containing GRB2-like protein 3-interacting protein 1
キーワードENDOCYTOSIS / Protein-protein interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of feeding behavior / Golgi to endosome transport / AP-2 adaptor complex / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / vesicle organization / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / endocytic recycling / aggresome ...positive regulation of feeding behavior / Golgi to endosome transport / AP-2 adaptor complex / clathrin coat of coated pit / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / vesicle organization / clathrin coat assembly / clathrin-dependent endocytosis / endocytic recycling / aggresome / clathrin-coated vesicle / endosomal transport / positive regulation of receptor recycling / response to dietary excess / polyubiquitin modification-dependent protein binding / clathrin-coated pit / energy homeostasis / basal plasma membrane / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / EGFR downregulation / Negative regulation of MET activity / phospholipid binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / SH3 domain binding / endocytosis / protein transport / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / regulation of cell population proliferation / early endosome membrane / microtubule binding / postsynapse / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / cadherin binding / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / calcium ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SGIP1, mu-homology domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. ...SGIP1, mu-homology domain / Muniscin C-terminal / Muniscin C-terminal mu homology domain / Cytoskeletal-regulatory complex EF hand / EH domain profile. / Eps15 homology domain / EH domain / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Ubiquitin-interacting motif. / Ubiquitin interacting motif / Ubiquitin-interacting motif (UIM) domain profile. / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Epidermal growth factor receptor substrate 15 / SH3-containing GRB2-like protein 3-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.702 Å
データ登録者Shimada, A. / Yamaguchi, A. / Kohda, D.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
MEXT/JSPSKAKENHI 20687006 日本
MEXT/JSPSKAKENHI 24687014 日本
MEXT/JSPSKAKENHI 25121726 日本
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Structural basis for the recognition of two consecutive mutually interacting DPF motifs by the SGIP1 mu homology domain.
著者: Shimada, A. / Yamaguchi, A. / Kohda, D.
履歴
登録2015年7月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SH3-containing GRB2-like protein 3-interacting protein 1
B: Epidermal growth factor receptor substrate 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4378
ポリマ－32,0442
非ポリマー3926
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)107.716, 107.716, 79.978
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212

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要素

#1: タンパク質 SH3-containing GRB2-like protein 3-interacting protein 1 / Endophilin-3-interacting protein


分子量: 30844.158 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 552-828 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SGIP1 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BQI5
#2: タンパク質・ペプチド Epidermal growth factor receptor substrate 15 / Eps15


分子量: 1200.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42566*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1
詳細: PEG 3350, zinc acetate, sodium acetate, sodium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 13428 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.1 % / Net I/σ(I): 26.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AWR

5awr


解像度: 2.702→41.265 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.04 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2344 661 4.93 %
Rwork0.1884 --
obs0.1906 13396 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.702→41.265 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2138 0 6 35 2179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122191
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4482978
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.129800
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093335
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008386
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7024-2.9110.25251430.24892469X-RAY DIFFRACTION100
2.911-3.20380.29931250.23152494X-RAY DIFFRACTION100
3.2038-3.66710.26491290.20392511X-RAY DIFFRACTION100
3.6671-4.61920.24121480.17062545X-RAY DIFFRACTION100
4.6192-41.26980.19721160.17522716X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3556-2.04941.44656.5796-4.53228.2095-0.088-0.2919-0.34880.4592-0.2704-0.1239-0.20310.00830.3950.25280.03650.03030.3885-0.01970.267431.9311.755103.083
26.34670.64020.39567.4855-1.78738.50850.07710.5895-0.2898-0.5189-0.192-0.0921.09080.5580.04890.45720.1779-0.050.3475-0.03410.487439.659-1.784107.256
35.4047-1.1007-0.6124.8810.64193.729-0.2849-1.75280.22371.23450.30480.4426-0.2776-0.0915-0.12210.55380.12350.10510.86890.10320.405438.4731.938119.789
43.7811-0.08430.24784.4563-1.34023.58220.12110.3851-0.1751-0.7370.02350.6648-0.1233-0.0951-0.12060.57990.1362-0.08530.4685-0.05460.342324.62724.79291.379
54.6126-0.9568-0.34596.0437-0.61983.36780.127-0.24080.49170.545-0.15331.1554-0.8621-0.38590.00170.64140.1967-0.03470.5361-0.0520.472118.533434.992198.5151
61.9672-3.39351.28463.2588-2.62474.48990.2126-0.1851-0.59590.08510.0611.01870.1374-0.406-0.24420.3383-0.0866-0.07060.42320.08120.470728.34497.4838103.0902
79.0885-0.75624.36966.09366.37859.6060.3231-0.96930.31120.556-0.7970.67210.7717-0.50150.24141.05230.08630.29040.77110.21910.837925.40987.3119116.1961
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 558 through 599 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 600 through 643 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 644 through 673 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 674 through 717 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 718 through 789 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 790 through 823 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 639 through 648 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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