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- PDB-5aka: EM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aka
タイトルEM structure of ribosome-SRP-FtsY complex in closed state
要素
  • (50S RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 29
  • 23S ribosomal RNA
  • 4.5S ribosomal RNA
  • 5S ribosomal RNA
  • ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA
  • SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
キーワードRIBOSOME / PROTEIN TARGETING / SIGNAL RECOGNITION PARTICLE / SIGNAL SEQUENCE
機能・相同性
機能・相同性情報


signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity ...signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / protein targeting to membrane / negative regulation of cytoplasmic translational initiation / stringent response / transcriptional attenuation / positive regulation of ribosome biogenesis / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / translational termination / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / mRNA regulatory element binding translation repressor activity / assembly of large subunit precursor of preribosome / ribosome assembly / cytosolic ribosome assembly / response to reactive oxygen species / translational initiation / regulation of cell growth / DNA-templated transcription termination / response to radiation / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosome binding / transferase activity / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / negative regulation of translation / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / response to antibiotic / GTPase activity / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle protein / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / SRP54-type proteins GTP-binding domain signature. / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Ribosomal protein L11, bacterial-type / Ribosomal protein L25, short-form / Ribosomal protein L31 type A / Ribosomal protein L31 signature. / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L31 superfamily / Ribosomal protein L31 / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / : / Ribosomal protein L16 signature 1. / Ribosomal protein L21, conserved site / Ribosomal protein L21 signature. / Ribosomal protein L16, conserved site / Ribosomal protein L16 signature 2. / Ribosomal protein L6, conserved site / Ribosomal protein L6 signature 1. / : / Ribosomal protein L9 signature. / Ribosomal protein L9, bacteria/chloroplast / Ribosomal protein L9, C-terminal / Ribosomal protein L9, C-terminal domain / Ribosomal protein L9, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L17 signature. / Ribosomal L25p family / Ribosomal protein L25 / Ribosomal protein L36 signature. / Ribosomal protein L32p, bacterial type / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily / Ribosomal protein L9, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L9 / Ribosomal protein L9, N-terminal / Ribosomal protein L9, N-terminal domain / Ribosomal protein L33, conserved site / Ribosomal protein L33 signature. / Ribosomal protein L35, conserved site / Ribosomal protein L35 signature. / : / Ribosomal protein L35, non-mitochondrial / Ribosomal protein L5, bacterial-type / Ribosomal protein L18, bacterial-type / : / Ribosomal protein L6, bacterial-type / Ribosomal protein L9/RNase H1, N-terminal / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L36 superfamily / Ribosomal protein L36 / Ribosomal protein L19, conserved site / Ribosomal protein L19 signature. / Ribosomal protein L27, conserved site / Ribosomal protein L27 signature. / Ribosomal protein L20 signature. / Ribosomal protein L22, bacterial/chloroplast-type / Ribosomal protein L14P, bacterial-type / Ribosomal protein L34, conserved site / Ribosomal protein L34 signature. / Ribosomal protein L2, bacterial/organellar-type / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L35 superfamily / Ribosomal protein L35 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 / Ribosomal protein L33 superfamily / Ribosomal protein L16 / Ribosomal protein L18 / Ribosomal L18 of archaea, bacteria, mitoch. and chloroplast / Ribosomal protein L30, bacterial-type / : / L28p-like / Ribosomal protein L27 / Ribosomal L27 protein / Ribosomal protein L20 / Ribosomal L32p protein family / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L20 / Ribosomal protein L20, C-terminal / Ribosomal protein L19 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 ...: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein bL19 / Large ribosomal subunit protein bL20 / Large ribosomal subunit protein bL27 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein bL31 / Large ribosomal subunit protein bL32 / Large ribosomal subunit protein bL33 / Large ribosomal subunit protein bL34 / Large ribosomal subunit protein bL35 / Large ribosomal subunit protein bL36A / Large ribosomal subunit protein bL9 / Large ribosomal subunit protein uL13 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein bL17 / Large ribosomal subunit protein bL21 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Signal recognition particle protein / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein bL25
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者von Loeffelholz, O. / Jiang, Q. / Ariosa, A. / Karuppasamy, M. / Huard, K. / Berger, I. / Shan, S. / Schaffitzel, C.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Ribosome-SRP-FtsY cotranslational targeting complex in the closed state.
著者: Ottilie von Loeffelholz / Qiyang Jiang / Aileen Ariosa / Manikandan Karuppasamy / Karine Huard / Imre Berger / Shu-ou Shan / Christiane Schaffitzel /
要旨: The signal recognition particle (SRP)-dependent pathway is essential for correct targeting of proteins to the membrane and subsequent insertion in the membrane or secretion. In Escherichia coli, the ...The signal recognition particle (SRP)-dependent pathway is essential for correct targeting of proteins to the membrane and subsequent insertion in the membrane or secretion. In Escherichia coli, the SRP and its receptor FtsY bind to ribosome-nascent chain complexes with signal sequences and undergo a series of distinct conformational changes, which ensures accurate timing and fidelity of protein targeting. Initial recruitment of the SRP receptor FtsY to the SRP-RNC complex results in GTP-independent binding of the SRP-FtsY GTPases at the SRP RNA tetraloop. In the presence of GTP, a closed state is adopted by the SRP-FtsY complex. The cryo-EM structure of the closed state reveals an ordered SRP RNA and SRP M domain with a signal sequence-bound. Van der Waals interactions between the finger loop and ribosomal protein L24 lead to a constricted signal sequence-binding pocket possibly preventing premature release of the signal sequence. Conserved M-domain residues contact ribosomal RNA helices 24 and 59. The SRP-FtsY GTPases are detached from the RNA tetraloop and flexible, thus liberating the ribosomal exit site for binding of the translocation machinery.
履歴
登録2015年3月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月15日Group: Database references
改定 1.22015年5月6日Group: Other
改定 2.02017年8月2日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / diffrn_radiation_wavelength ...atom_site / diffrn_radiation_wavelength / em_image_scans / em_software / entity / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name / _entity.pdbx_description / _entity.src_method
改定 2.12017年12月20日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.page_last / _citation_author.name
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2917
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L32
1: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L33
2: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L34
3: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L35
4: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L36
5: SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN
6: ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA
7: 4.5S ribosomal RNA
A: 5S ribosomal RNA
B: 23S ribosomal RNA
C: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2
D: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3
E: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4
F: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5
G: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6
H: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L9
I: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11
J: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13
K: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14
L: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15
M: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16
N: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L17
O: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18
P: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19
Q: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20
R: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L21
S: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22
T: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23
U: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24
V: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25
W: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L27
X: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29
Y: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30
Z: 50S RIBOSOMAL PROTEIN L31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,394,622144
ポリマ－1,391,94834
非ポリマー2,674110
水9,116506
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

+
50S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 29種, 29分子 01234CDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZ

#1: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L32


分子量: 6332.249 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N4
#2: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L33


分子量: 6257.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7N9
#3: タンパク質・ペプチド 50S RIBOSOMAL PROTEIN L34


分子量: 5397.463 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7P5
#4: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L35 / RIBOSOMAL PROTEIN A


分子量: 7181.835 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q1
#5: タンパク質・ペプチド 50S RIBOSOMAL PROTEIN L36 / RIBOSOMAL PROTEIN B


分子量: 4377.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7Q6
#11: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L2


分子量: 29923.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60422
#12: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L3


分子量: 22277.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60438
#13: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L4


分子量: 22121.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60723
#14: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L5


分子量: 20202.416 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P62399
#15: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L6


分子量: 18801.598 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG55
#16: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L9


分子量: 15789.020 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7R1
#17: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L11


分子量: 14763.165 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7J7
#18: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L13


分子量: 16050.606 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA10
#19: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L14


分子量: 13565.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY3
#20: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L15


分子量: 15008.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P02413
#21: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L16


分子量: 15312.269 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADY7
#22: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L17


分子量: 14393.657 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG44
#23: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L18


分子量: 12794.668 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0C018
#24: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L19


分子量: 13028.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7K6
#25: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L20


分子量: 13396.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L3
#26: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L21


分子量: 11586.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG48
#27: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L22


分子量: 12253.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P61175
#28: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L23


分子量: 11222.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ADZ0
#29: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L24


分子量: 11208.054 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P60624
#30: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L25


分子量: 10713.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P68919
#31: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L27


分子量: 9015.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7L8
#32: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L29


分子量: 7286.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M6
#33: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L30


分子量: 6423.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AG51
#34: タンパク質 50S RIBOSOMAL PROTEIN L31


分子量: 7887.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A7M9

-
RNA鎖 , 3種, 3分子 7AB

#8: RNA鎖 4.5S ribosomal RNA


分子量: 24029.365 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
#9: RNA鎖 5S ribosomal RNA


分子量: 38790.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: GenBank: 731469900
#10: RNA鎖 23S ribosomal RNA


分子量: 941612.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: GenBank: 731469900

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 56

#6: タンパク質 SIGNAL RECOGNITION PARTICLE PROTEIN / FIFTY-FOUR HOMOLOG / FFH / P48


分子量: 12358.798 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AGD7
#7: タンパク質・ペプチド ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA-ALA


分子量: 586.638 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)

-
非ポリマー , 2種, 616分子

#35: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#36: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 506 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E.COLI SRP-FTSY BINDS TO E.COLI RIBOSOME WITH LEP50 NASCENT CHAIN
タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 50MM HEPES-KOH, 100MM KOAC, 8MM MG(OAC)2, 500UG/ML CHLORAMPHENICO
pH: 7.5
詳細: 50MM HEPES-KOH, 100MM KOAC, 8MM MG(OAC)2, 500UG/ML CHLORAMPHENICO
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHAN

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年1月24日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 77769 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 24 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1CNSモデルフィッティング
2Cootモデルフィッティング
3HHpredモデルフィッティング
4UCSF Chimeraモデルフィッティング
5RELION３次元再構成
6Xmipp3３次元再構成
CTF補正詳細: PER MICROGRAPH
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: PROJECTION MATCHING / 解像度: 5.7 Å / 粒子像の数: 32170 / ピクセルサイズ（公称値）: 2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2 Å
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2917. (DEPOSITION ID: 13058).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
精密化最高解像度: 5.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 5.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27028 65093 110 506 92737

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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