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Yorodumi- PDB-5aes: Crystal Structure of murine Chronophin (Pyridoxal Phosphate Phosp... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5aes | |||||||||
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Title | Crystal Structure of murine Chronophin (Pyridoxal Phosphate Phosphatase) in Complex with a PNP-derived Inhibitor | |||||||||
Components | PYRIDOXAL PHOSPHATE PHOSPHATASE | |||||||||
Keywords | HYDROLASE / PDXP / PLPP / HALOACID DEHALOGENASE / HAD PHOSPHATASE / HAD HYDROLASE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / pyridoxal phosphatase activity / actin rod assembly / contractile ring / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of modification of postsynaptic structure / cellular response to ATP / regulation of mitotic nuclear division / myosin phosphatase activity ...pyridoxal phosphatase / pyridoxal phosphate catabolic process / pyridoxal phosphatase activity / actin rod assembly / contractile ring / positive regulation of actin filament depolymerization / regulation of modification of postsynaptic structure / cellular response to ATP / regulation of mitotic nuclear division / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / growth factor binding / dephosphorylation / cleavage furrow / lamellipodium membrane / phosphoprotein phosphatase activity / heat shock protein binding / protein dephosphorylation / regulation of cytokinesis / ruffle membrane / cell-cell junction / actin cytoskeleton / midbody / postsynapse / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | MUS MUSCULUS (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.751 Å | |||||||||
Authors | Knobloch, G. / Jabari, N. / Koehn, M. / Gohla, A. / Schindelin, H. | |||||||||
Citation | Journal: Bioorg.Med.Chem. / Year: 2015 Title: Synthesis of Hydrolysis-Resistant Pyridoxal 5'-Phosphate Analogs and Their Biochemical and X-Ray Crystallographic Characterization with the Pyridoxal Phosphatase Chronophin. Authors: Knobloch, G. / Jabari, N. / Stadlbauer, S. / Schindelin, H. / Kohn, M. / Gohla, A. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5aes.cif.gz | 326.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5aes.ent.gz | 276.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5aes.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5aes_validation.pdf.gz | 466.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5aes_full_validation.pdf.gz | 471.5 KB | Display | |
Data in XML | 5aes_validation.xml.gz | 22.4 KB | Display | |
Data in CIF | 5aes_validation.cif.gz | 30.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/5aes ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ae/5aes | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4bx3S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.1451, -0.2508, -0.9571), Vector: |
-Components
#1: Protein | Mass: 31614.930 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) MUS MUSCULUS (house mouse) / Plasmid: PETM-11 / Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: P60487, pyridoxal phosphatase #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.04 Å3/Da / Density % sol: 59.54 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 8 Details: 0.1M IMIDAZOLE (PH 8.0), 0.2M NACL, 1M SODIUM TARTRATE |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: RIGAKU MICROMAX-007 HF / Wavelength: 1.5418 |
Detector | Type: RIGAKU IMAGE PLATE / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 2, 2013 / Details: MIRRORS |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.75→32.71 Å / Num. obs: 20219 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 67.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13 |
Reflection shell | Resolution: 2.75→2.9 Å / Redundancy: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.95 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 100 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 4BX3 Resolution: 2.751→32.714 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.34 / Phase error: 24.99 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.8 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.751→32.714 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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