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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a8l | |||||||||
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タイトル | Human eRF1 and the hCMV nascent peptide in the translation termination complex | |||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSLATION / HUMAN / 80S / RIBOSOME / ERF1 | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / cytoplasmic translational termination / translation release factor complex / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Protein hydroxylation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / rough endoplasmic reticulum / cytosolic ribosome / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytoplasmic translation / cytosolic large ribosomal subunit / postsynaptic density / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / focal adhesion / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | HOMO SAPIENS (ヒト) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Matheisl, S. / Berninghausen, O. / Becker, T. / Beckmann, R. | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015 タイトル: Structure of a human translation termination complex. 著者: Sarah Matheisl / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Roland Beckmann / 要旨: In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the ...In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the peptidyl-tRNA bond. While the molecular basis for bacterial termination has been elucidated, high-resolution structures of eukaryotic termination complexes have been lacking. Here we present a 3.8 Å structure of a human translation termination complex with eRF1 decoding a UAA(A) stop codon. The complex was formed using the human cytomegalovirus (hCMV) stalling peptide, which perturbs the peptidyltransferase center (PTC) to silence the hydrolysis activity of eRF1. Moreover, unlike sense codons or bacterial stop codons, the UAA stop codon adopts a U-turn-like conformation within a pocket formed by eRF1 and the ribosome. Inducing the U-turn conformation for stop codon recognition rationalizes how decoding by eRF1 includes monitoring geometry in order to discriminate against sense codons. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5a8l.cif.gz | 404.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5a8l.ent.gz | 235.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5a8l.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5a8l_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5a8l_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | 5a8l_validation.xml.gz | 31.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5a8l_validation.cif.gz | 47.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a8/5a8l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/a8/5a8l | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
-RNA鎖 , 4種, 4分子 ABPR
#1: RNA鎖 | 分子量: 1625941.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: GenBank: 337381 |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 602776.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: GenBank: 36162 |
#6: RNA鎖 | 分子量: 5771.506 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) |
#8: RNA鎖 | 分子量: 2823.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) |
-60S RIBOSOMAL PROTEIN ... , 3種, 3分子 DGH
#3: タンパク質 | 分子量: 21443.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P18621 |
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#4: タンパク質 | 分子量: 17847.619 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P30050 |
#5: タンパク質 | 分子量: 47804.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P36578 |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 QZ
#7: タンパク質 | 分子量: 48476.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P62495 |
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#9: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2435.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: HELA S3 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: CMV STALLED HUMAN 80S RIBOSOME BOUND TO THE TRANSLATION TERMINATION FACTOR ERF1 タイプ: RIBOSOME |
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緩衝液 | 名称: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 2.5 MM MG(OAC)2, 0. 25 MM SPERMIDINE, 2 MM DTT, 0.06 U/UL RNASIN ( AMBION), 1/625 EDTA-FREE COMPLETE PROTEASE INHIBITOR (ROCHE) pH: 7.5 詳細: 20 MM HEPES, 100 MM KOAC, 2.5 MM MG(OAC)2, 0. 25 MM SPERMIDINE, 2 MM DTT, 0.06 U/UL RNASIN ( AMBION), 1/625 EDTA-FREE COMPLETE PROTEASE INHIBITOR (ROCHE) |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, INSTRUMENT- FEI VITROBOT MARK IV, |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2015年3月11日 |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Cs: 2.7 mm |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 3 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: DEFOCUS GROUPS | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.8 Å / 粒子像の数: 33165 / ピクセルサイズ(実測値): 1.062 Å 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-3099. (DEPOSITION ID: 13610). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--FLEXIBLE | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3E1Y Accession code: 3E1Y / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 3.8 Å
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