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- PDB-5a53: Crystal Structure of the Rpf2-Rrs1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a53
タイトルCrystal Structure of the Rpf2-Rrs1 complex
要素
  • (REGULATOR OF RIBOSOME BIOSYNTHESIS) x 2
  • RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN RPF2
キーワードTRANSCRIPTION / 5S RNP / RIBOSOME ASSEMBLY / RRS1 / RPF2 / BRIX DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


7S RNA binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit export from nucleus / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear periphery / assembly of large subunit precursor of preribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding ...7S RNA binding / maturation of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / preribosome, large subunit precursor / ribosomal large subunit export from nucleus / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / nuclear periphery / assembly of large subunit precursor of preribosome / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / 5S rRNA binding / ribosomal large subunit assembly / rRNA binding / nucleolus / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome biogenesis protein Rpf2 / Ribosomal biogenesis regulatory protein / Ribosome biogenesis regulatory protein (RRS1) / Brix domain / Brix domain / Brix domain profile. / Brix
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein RPF2 / Regulator of ribosome biosynthesis
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Madru, C. / Lebaron, S. / Blaud, M. / Delbos, L. / Rety, S. / Leulliot, N.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: Chaperoning 5S RNA Assembly.
著者: Madru, C. / Lebaron, S. / Blaud, M. / Delbos, L. / Pipoli, J. / Pasmant, E. / Rety, S. / Leulliot, N.
履歴
登録2015年6月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: REGULATOR OF RIBOSOME BIOSYNTHESIS
B: REGULATOR OF RIBOSOME BIOSYNTHESIS
C: RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN RPF2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6977
ポリマ－36,3133
非ポリマー3844
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5800 Å2
ΔGint-67.6 kcal/mol
Surface area15460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.280, 72.280, 175.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-2027-

HOH

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要素

#1: タンパク質 REGULATOR OF RIBOSOME BIOSYNTHESIS


分子量: 7273.322 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 9-73 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRYPSINOLYZED SAMPLE
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: Q08746
#2: タンパク質・ペプチド REGULATOR OF RIBOSOME BIOSYNTHESIS


分子量: 2463.886 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 85-106 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRYPSINOLYZED SAMPLE
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: Q08746
#3: タンパク質 RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN RPF2


分子量: 26575.982 Da / 分子数: 1 / 断片: BRIX DOMAIN, RESIDUES 23-252 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: TRYPSINOLYSED SAMPLE
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: P36160
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細PROTEOLYZED SAMPLE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED IN 0.2M LISO4, 30 % (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000 AND 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, WITH A COMPLEX SOLUTION AT 15 MG/ML CONTAINING TRYPSIN. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED USING ...詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED IN 0.2M LISO4, 30 % (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000 AND 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, WITH A COMPLEX SOLUTION AT 15 MG/ML CONTAINING TRYPSIN. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED USING SUCCESSIVE SOAKING STEPS IN INCREASING CONCENTRATIONS OF ETHYLENE GLYCOL

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 1.0716
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0716 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→45.51 Å / Num. obs: 18921 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 53.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 17.82
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 1.09 / Mean I/σ(I) obs: 1.92 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.401→45.505 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 23.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2258 942 5 %
Rwork0.1961 --
obs0.1977 18920 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→45.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2510 0 20 93 2623
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022576
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6513476
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.526996
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004442
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4012-2.52780.31161250.29332465X-RAY DIFFRACTION98
2.5278-2.68620.29451330.25632532X-RAY DIFFRACTION100
2.6862-2.89350.29371320.23492511X-RAY DIFFRACTION100
2.8935-3.18470.26231340.22232538X-RAY DIFFRACTION100
3.1847-3.64530.2631360.21142575X-RAY DIFFRACTION100
3.6453-4.5920.1841360.16952597X-RAY DIFFRACTION100
4.592-45.51360.19331460.17072760X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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