[日本語] English
万見
- PDB-4zmk: Crystal structure of the dimerization domain of S. pombe Taz1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zmk
タイトルCrystal structure of the dimerization domain of S. pombe Taz1
要素Telomere length regulator taz1
キーワードDNA BINDING PROTEIN / telomere / dimerization domain / fission yeast
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleus leading edge / meiotic attachment of telomeric heterochromatin to spindle pole body / meiotic spindle pole body / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / chromosome, telomeric repeat region / protection from non-homologous end joining at telomere / shelterin complex / double-stranded telomeric DNA binding / telomere capping ...nucleus leading edge / meiotic attachment of telomeric heterochromatin to spindle pole body / meiotic spindle pole body / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / chromosome, telomeric repeat region / protection from non-homologous end joining at telomere / shelterin complex / double-stranded telomeric DNA binding / telomere capping / telomeric DNA binding / telomere maintenance / nuclear periphery / molecular adaptor activity / chromatin / protein homodimerization activity / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RAP1 binding motif of TAZ1 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomere length regulator taz1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Deng, W. / Wu, J. / Wang, F. / Lei, M.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2015
タイトル: Fission yeast telomere-binding protein Taz1 is a functional but not a structural counterpart of human TRF1 and TRF2.
著者: Deng, W. / Wu, J. / Wang, F. / Kanoh, J. / Dehe, P.M. / Inoue, H. / Chen, J. / Lei, M.
履歴
登録2015年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Telomere length regulator taz1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,6071
ポリマ－7,6071
非ポリマー00
水1,08160
1
A: Telomere length regulator taz1

A: Telomere length regulator taz1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2152
ポリマ－15,2152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area7390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.078, 45.078, 78.687
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Telomere length regulator taz1


分子量: 7607.436 Da / 分子数: 1 / 断片: Dimerization domain (UNP RESIDUES 408-478) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: taz1, myb, myb1, SPAC16A10.07c / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P79005
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.18 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 100mM Bicine pH8.5, 2.3M Ammonium Sulfate, 10mM DTT

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→100 Å / Num. obs: 13259 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 16.77 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.185 / Net I/av σ(I): 38.643 / Net I/σ(I): 18.2 / Num. measured all: 85864
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.5540.27111410.94485.9
1.55-1.625.30.2212901.01396.8
1.62-1.696.30.17913070.98999
1.69-1.786.90.13913340.931100
1.78-1.897.10.09713490.98100
1.89-2.047.10.06213381.115100
2.04-2.247.10.04813591.39199.7
2.24-2.5670.04713611.34699.6
2.56-3.2370.04613941.57898.9
3.23-1006.50.03713861.33191.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→29.641 Å / SU ML: 0.24 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.41 / 位相誤差: 20.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 170 4.44 %
Rwork0.1592 3657 -
obs0.1625 12585 96.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.34 Å2 / Biso mean: 26.8484 Å2 / Biso min: 10.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→29.641 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数532 0 0 60 592
Biso mean---40.13 -
残基数----71
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006592
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.796812
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03103
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.114240
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / Total num. of bins used: 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.201 170 -
Rwork0.1592 3657 -
all-3827 -
obs--97 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8956-0.0121-0.48072.41290.1862.9021-0.2001-0.1855-0.09180.2849-0.2015-0.10980.30620.0942-0.00240.22520.02120.0490.16420.01210.04714.74097.64584.5671
22.3420.130.91330.78660.00532.6237-0.1302-0.2222-0.07940.1459-0.0442-0.01930.3230.09370.16490.30830.01610.06840.245-0.06140.28516.30738.0496.4745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 408:478)A408 - 478
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 501:560)A501 - 560

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る