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- PDB-4zey: Crystal structure of a nuclear receptor binding factor 2 MIT doma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zey
タイトルCrystal structure of a nuclear receptor binding factor 2 MIT domain (NRBF2) from Homo sapiens at 1.50 A resolution
要素Nuclear receptor-binding factor 2
キーワードTRANSCRIPTION REGULATOR / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Partnership for Nuclear Receptor Signaling Code Biology / NHRs / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol 3-kinase complex, class III / response to endoplasmic reticulum stress / autophagosome / autophagy / Nuclear Receptor transcription pathway / cytoplasmic vesicle / nucleoplasm / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor-binding factor 2, C-terminal / Nuclear receptor-binding factor 2, MIT domain / Nuclear receptor-binding factor 2 / Nuclear receptor-binding factor 2, autophagy regulator / MIT domain of nuclear receptor-binding factor 2 / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear receptor-binding factor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Nuclear Receptor Signaling Code Biology (NHRS)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a nuclear receptor binding factor 2 MIT domain (NRBF2) from Homo sapiens at 1.50 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for Nuclear Receptor Signaling Code Biology (NHRs)
履歴
登録2015年4月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description ...Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: audit_author / entity_src_gen ...audit_author / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _audit_author.name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nuclear receptor-binding factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0483
ポリマ－9,8561
非ポリマー1922
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Nuclear receptor-binding factor 2
ヘテロ分子

A: Nuclear receptor-binding factor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0966
ポリマ－19,7122
非ポリマー3844
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area2680 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area10210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.480, 34.050, 52.340
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 108.470, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-401-

SO4

21A-548-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Nuclear receptor-binding factor 2 / NRBF-2 / Comodulator of PPAR and RXR


分子量: 9855.853 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 4-86 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NRBF2, COPR / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q96F24
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CONSTRUCT (4-86) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED ...THE CONSTRUCT (4-86) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.83 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 25.0% Glycerol, 1.50M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL14-1 / 波長: 0.95369,0.97968,0.97943
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月5日
詳細: Vertical focusing mirror; double crystal Si(111) monochromator
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.953691
20.979681
30.979431
反射解像度: 1.5→27.366 Å / Num. obs: 12873 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.685 % / Biso Wilson estimate: 17.415 Å2 / Rmerge F obs: 0.984 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rrim(I) all: 0.128 / Net I/σ(I): 7.56 / Num. measured all: 39652
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
1.5-1.550.7820.3921.83742242522340.538192.1
1.55-1.620.860.3224494285126610.43993.3
1.62-1.690.9070.2522.63697235321880.34693
1.69-1.780.920.2153.24090260524320.29793.4
1.78-1.890.9620.1534.33888251023190.21192.4
1.89-2.040.9660.1225.83937258623630.17191.4
2.04-2.240.9790.0868.63605246721930.12188.9
2.24-2.560.9580.10211.43869254223050.14390.7
2.56-3.230.9420.11115.34294258024910.15596.6
3.230.9860.05720.44036255523410.0891.6

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SOLVE位相決定
XSCALENovember 3, 2014 BUILT=20141118データスケーリング
BUSTER-TNT2.10.2精密化
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.5→27.366 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9483 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9332 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 2. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE ...詳細: 1. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 2. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2482 618 4.8 %RANDOM
Rwork0.2089 ---
obs0.2107 12871 97.92 %-
原子変位パラメータBiso max: 89.89 Å2 / Biso mean: 25.7253 Å2 / Biso min: 11.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4756 Å20 Å20.504 Å2
2---2.3193 Å20 Å2
3---0.8436 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.201 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→27.366 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数679 0 10 102 791
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d357SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes21HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes100HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it702HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion85SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact907SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d702HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg938HARMONIC20.9
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.49
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.49
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.64 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1999 144 4.7 %
Rwork0.1881 2919 -
all0.1886 3063 -
obs--97.92 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 5.8667 Å / Origin y: 5.6877 Å / Origin z: -6.0783 Å
111213212223313233
T-0.0469 Å20.0081 Å20.0891 Å2-0.0666 Å20.0008 Å2---0.0762 Å2
L0.7284 °20.2111 °20.4411 °2-0.4439 °20.3387 °2--1.0412 °2
S0.0285 Å °0.0443 Å °0.0377 Å °-0.0622 Å °0.0025 Å °-0.0372 Å °-0.0164 Å °0.0212 Å °-0.031 Å °
精密化 TLSグループSelection details: {A|0 - 86}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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