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万見
- PDB-4ytw: Crystal structure of Ups1-Mdm35 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ytw
タイトルCrystal structure of Ups1-Mdm35 complex
要素
  • Mitochondrial distribution and morphology protein 35
  • Protein UPS1, mitochondrial
キーワードLIPID TRANSPORT / Phospholipid transfer / Mitochondria
機能・相同性
機能・相同性情報


TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / intermembrane lipid transfer / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space ...TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / phosphatidic acid transfer activity / cardiolipin metabolic process / positive regulation of phosphatidylcholine biosynthetic process / mitochondrial respiratory chain complex assembly / intermembrane lipid transfer / phospholipid transport / phospholipid translocation / mitochondrion organization / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial inner membrane / lipid binding / mitochondrion / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PRELI/MSF1 domain / Slowmo/Ups family / PRELI-like family / PRELI/MSF1 domain profile. / Mitochondrial distribution/morphology family 35/apoptosis / Uncharacterised protein family (UPF0203) / Coiled coil-helix-coiled coil-helix (CHCH) domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Mitochondrial distribution and morphology protein 35 / Protein UPS1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Watanabe, Y. / Tamura, Y. / Kawano, S. / Endo, T.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structural and mechanistic insights into phospholipid transfer by Ups1-Mdm35 in mitochondria.
著者: Watanabe, Y. / Tamura, Y. / Kawano, S. / Endo, T.
履歴
登録2015年3月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
B: Protein UPS1, mitochondrial
C: Mitochondrial distribution and morphology protein 35
D: Protein UPS1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4684
ポリマ－60,4684
非ポリマー00
水9,728540
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10570 Å2
ΔGint-90 kcal/mol
Surface area24750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.750, 71.746, 87.607
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Chain B and D form a domain-swapped dimer because of the crystallization artifact. The chain B(1-134) and D(135-169) comprise one molecule. The chain D(1-134) and B(135-169) comprise one molecule. The biological assembly is two dimers #1 chain A and B(1-134)/D(135-169), #2 chain C and D(1-134)/B(135-169)

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要素

#1: タンパク質 Mitochondrial distribution and morphology protein 35


分子量: 9122.262 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-81 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: MDM35, YKL053C-A / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle T7 / 参照: UniProt: O60200
#2: タンパク質 Protein UPS1, mitochondrial / Unprocessed MGM1 protein 1


分子量: 21111.955 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 1-170 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UPS1, YLR193C / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SHuffle T7 / 参照: UniProt: Q05776
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 540 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.2 M ammonium citrate pH 7.0, 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 103802 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 17.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 41.6
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.824 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.3精密化
HKL-2000データ収集
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→29.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 146529.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 9667 10.1 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.22 96066 92.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.7927 Å2 / ksol: 0.45 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 23.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.02 Å20 Å2-0.2 Å2
2--9.65 Å20 Å2
3----4.63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.4→29.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3869 0 0 540 4409
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.71
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.212.5
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 1414 10.1 %
Rwork0.348 12619 -
obs--81.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR/protein_rep.paramCNS_TOPPAR/protein.top
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR/dna-rna_rep.paramCNS_TOPPAR/dna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR/water_rep.paramCNS_TOPPAR/water.top
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR/ion.paramCNS_TOPPAR/ion.top
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR/carbohydrate.paramCNS_TOPPAR/carbohydrate.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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