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- PDB-4ykf: Crystal Structure of the Alkylhydroperoxide Reductase subunit F (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ykf
タイトルCrystal Structure of the Alkylhydroperoxide Reductase subunit F (AhpF) with NADH from Escherichia coli
要素Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


alkyl hydroperoxide reductase complex / alkyl hydroperoxide reductase activity / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / NADH-dependent peroxiredoxin activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / FAD binding / cell redox homeostasis / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / NAD binding ...alkyl hydroperoxide reductase complex / alkyl hydroperoxide reductase activity / 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体 / NADH-dependent peroxiredoxin activity / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / FAD binding / cell redox homeostasis / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / NAD binding / response to oxidative stress / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #80 / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Thioredoxin-like fold ...Glutaredoxin - #80 / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / AhpF, N-terminal domain, C-terminal TRX-fold subdomain / AhpF, N-terminal domain, N-terminal TRX-fold subdomain / Thioredoxin domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Thioredoxin-like fold / Glutaredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kamariah, N. / Manimekalai, M.S.S. / Gruber, G. / Eisenhaber, F. / Eisenhaber, B.
引用
ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2015
タイトル: Crystallographic and solution studies of NAD(+)- and NADH-bound alkylhydroperoxide reductase subunit F (AhpF) from Escherichia coli provide insight into sequential enzymatic steps
著者: Kamariah, N. / Manimekalai, M.S.S. / Nartey, W. / Eisenhaber, F. / Eisenhaber, B. / Gruber, G.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2014
タイトル: Structure, mechanism and ensemble formation of the alkylhydroperoxide reductase subunits AhpC and AhpF from Escherichia coli
著者: Dip, P.V. / Kamariah, N. / Manimekalai, M.S.S. / Nartey, W. / Balakrishna, A.M. / Eisenhaber, F. / Eisenhaber, B. / Gruber, G.
履歴
登録2015年3月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,36220
ポリマ－56,2431
非ポリマー3,11919
水2,558142
1
A: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
ヘテロ分子

A: Alkyl hydroperoxide reductase subunit F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)118,72340
ポリマ－112,4862
非ポリマー6,23738
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_658-x+1,y,-z+31
Buried area15100 Å2
ΔGint-266 kcal/mol
Surface area46500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.090, 59.390, 121.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-716-

HOH

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Alkyl hydroperoxide reductase subunit F / Alkyl hydroperoxide reductase F52A protein


分子量: 56242.871 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: ahpF, b0606, JW0599 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta Gami 2
参照: UniProt: P35340, 酸化還元酵素; 含硫化合物に対し酸化酵素として働く; NADHまたはNADPHが電子受容体

-
非ポリマー , 7種, 161分子

#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#5: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 142 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Na-Hepes, 2.5 % (v/v) PEG 400, 2 M ammonium sulfate, 10 mM cadmium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年3月20日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49.87 Å / Num. obs: 22917 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.313 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 85.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
DENZOデータ収集
SCALA0.1.26データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O5Q

4o5q


解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.892 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.833 / SU B: 16.838 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.571 / ESU R Free: 0.335 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1168 5.1 %RANDOM
Rwork0.225 ---
obs0.228 21672 91.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.46 Å20 Å20.37 Å2
2---2.93 Å20 Å2
3---2.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3947 0 187 142 4276
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0194189
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6761.9845680
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8183.0019268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2475520
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.56525.119168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.715707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7411521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2658
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024854
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02863
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0843.0922083
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0813.0912082
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3454.6322602
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.57 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 60 -
Rwork0.276 1463 -
obs--84.42 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -25.5586 Å / Origin y: 59.3634 Å / Origin z: 142.0154 Å
111213212223313233
T0.0565 Å2-0.0012 Å2-0.0423 Å2-0.0735 Å20.0019 Å2--0.1027 Å2
L0.0039 °2-0.0122 °2-0.0109 °2-0.0851 °20.0299 °2--0.3041 °2
S0.0113 Å °-0.0126 Å °-0.0075 Å °-0.0675 Å °0.0194 Å °0.0522 Å °-0.0437 Å °-0.0245 Å °-0.0307 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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