[日本語] English
万見
- PDB-4yfe: Crystal structure of PTP delta Fn1-Fn2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yfe
タイトルCrystal structure of PTP delta Fn1-Fn2
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
キーワードHYDROLASE / synapse organizer
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density assembly / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of synapse assembly ...trans-synaptic signaling / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / trans-synaptic signaling by trans-synaptic complex / presynaptic membrane assembly / regulation of postsynaptic density assembly / synaptic membrane adhesion / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of dendrite morphogenesis / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / regulation of immune response / cell adhesion molecule binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / modulation of chemical synaptic transmission / neuron differentiation / Schaffer collateral - CA1 synapse / presynaptic membrane / signaling receptor binding / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta, PTPase domain, repeat 1 / : / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.972 Å
データ登録者Yamagata, A. / Fukai, S.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Mechanisms of splicing-dependent trans-synaptic adhesion by PTP delta-IL1RAPL1/IL-1RAcP for synaptic differentiation.
著者: Yamagata, A. / Yoshida, T. / Sato, Y. / Goto-Ito, S. / Uemura, T. / Maeda, A. / Shiroshima, T. / Iwasawa-Okamoto, S. / Mori, H. / Mishina, M. / Fukai, S.
履歴
登録2015年2月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen ...diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,3492
ポリマ－44,3492
非ポリマー00
水5,549308
1
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1751
ポリマ－22,1751
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.909, 65.081, 133.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase delta / R-PTP-delta


分子量: 22174.658 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 321-511 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprd / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q64487, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 308 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG 3350, 0.1M MgCl2, 0.1M BisTris

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 32731 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 10.7 % / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 26.6
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.331 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DJU, 2DLH

2dju

2dlh


解像度: 1.972→48.404 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 20.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2234 1660 5.07 %
Rwork0.2037 --
obs0.2048 32725 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.972→48.404 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2988 0 0 308 3296
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063064
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3214202
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4851134
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056482
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008548
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9721-2.03010.26391320.23932512X-RAY DIFFRACTION99
2.0301-2.09560.29571250.23882566X-RAY DIFFRACTION100
2.0956-2.17050.26641450.22562550X-RAY DIFFRACTION100
2.1705-2.25740.2871500.2122535X-RAY DIFFRACTION100
2.2574-2.36020.22951190.21852569X-RAY DIFFRACTION100
2.3602-2.48460.24181280.21762574X-RAY DIFFRACTION100
2.4846-2.64020.26011330.22842549X-RAY DIFFRACTION100
2.6402-2.84410.26011370.21712595X-RAY DIFFRACTION100
2.8441-3.13020.22421390.21432604X-RAY DIFFRACTION100
3.1302-3.58310.20191480.19442604X-RAY DIFFRACTION100
3.5831-4.51380.18431280.17522653X-RAY DIFFRACTION100
4.5138-48.41840.18771760.18172754X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -7.5588 Å / Origin y: -6.1724 Å / Origin z: -2.6204 Å
111213212223313233
T-0.0551 Å2-0.0059 Å20.0282 Å2-0.1666 Å2-0.0697 Å2--0.0845 Å2
L-0.2604 °20.035 °20.2798 °2-0.4424 °20.2026 °2--0.7583 °2
S0.1192 Å °0.0141 Å °-0.0154 Å °-0.1214 Å °0.1161 Å °-0.0922 Å °-0.2554 Å °0.1809 Å °0.2471 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る