[日本語] English
万見
- PDB-4yek: X-ray structure of the thymidine phosphorylase from Salmonella ty... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yek
タイトルX-ray structure of the thymidine phosphorylase from Salmonella typhimurium in complex with thymidine
要素Thymidine phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / thymidine phosphorylase / nucleoside / metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidine phosphorylase / pyrimidine-nucleoside phosphorylase activity / thymidine metabolic process / thymidine phosphorylase activity / pyrimidine nucleobase metabolic process / 1,4-alpha-oligoglucan phosphorylase activity / AMP catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidine phosphorylase / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain ...Thymidine phosphorylase / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, bacterial/eukaryotic / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain / Thymidine/pyrimidine-nucleoside phosphorylase / Pyrimidine nucleoside phosphorylase, C-terminal / Pyrimidine-nucleoside phosphorylase, conserved site / Pyrimidine nucleoside phosphorylase-like, C-terminal domain superfamily / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Thymidine and pyrimidine-nucleoside phosphorylases signature. / Pyrimidine nucleoside phosphorylase C-terminal domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain C / Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 2 / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain / Transferase, Pyrimidine Nucleoside Phosphorylase; Chain A, domain 3 / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain / Glycosyl transferase family 3, N-terminal domain superfamily / Glycosyl transferase family, helical bundle domain / Glycosyl transferase, family 3 / Glycosyl transferase family, a/b domain / Nucleoside phosphorylase/phosphoribosyltransferase catalytic domain superfamily / Aldehyde Oxidoreductase; domain 3 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / THYMIDINE / Thymidine phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Balaev, V.V. / Lashkov, A.A. / Gabdulkhakov, A.G. / Betzel, C. / Mikhailov, A.M.
資金援助 ロシア, 1件
組織認可番号国
Russian Foundation for Basic Research14-04-00952 ロシア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Structural investigation of the thymidine phosphorylase from Salmonella typhimurium in the unliganded state and its complexes with thymidine and uridine.
著者: Balaev, V.V. / Lashkov, A.A. / Gabdulkhakov, A.G. / Dontsova, M.V. / Seregina, T.A. / Mironov, A.S. / Betzel, C. / Mikhailov, A.M.
履歴
登録2015年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Database references
改定 2.02017年9月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thymidine phosphorylase
B: Thymidine phosphorylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,45721
ポリマ－94,0992
非ポリマー2,35819
水1,54986
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-100 kcal/mol
Surface area33640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.919, 190.919, 57.718
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number79
Space group name H-MI4

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Thymidine phosphorylase / TdRPase


分子量: 47049.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
遺伝子: deoA, STM4568 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7CP66, thymidine phosphorylase

-
非ポリマー , 6種, 105分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物
ChemComp-THM / THYMIDINE / DEOXYTHYMIDINE / 2'-DEOXYTHYMIDINE / チミジン


タイプ: DNA OH 5 prime terminus / 分子量: 242.229 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O5
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 86 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.99 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1 M Bicine, 1.6 M AmSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月21日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→39.02 Å / Num. obs: 64691 / % possible obs: 97.39 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Net I/σ(I): 15.72
反射 シェル解像度: 2.55→2.59 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.761 / Mean I/σ(I) obs: 1.96 / % possible all: 94.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.77 Å45 Å
Translation2.77 Å45 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER2.5.6位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XR5

4xr5


解像度: 2.55→39.019 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 25.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2154 3274 5.06 %
Rwork0.1762 61417 -
obs0.1782 64691 97.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 143.23 Å2 / Biso mean: 67.7799 Å2 / Biso min: 37.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→39.019 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6580 0 146 86 6812
Biso mean--91.2 60.11 -
残基数----880
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016811
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3259211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0491062
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061184
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.5452462
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 23

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5501-2.58810.43561380.36222735287399
2.5881-2.62860.37091550.33962646280197
2.6286-2.67170.39871380.317527282866100
2.6717-2.71770.39121440.30512699284399
2.7177-2.76710.28771480.29282679282797
2.7671-2.82030.3531340.28122703283799
2.8203-2.87790.28571160.26782687280397
2.8779-2.94040.31251740.2442674284899
2.9404-3.00880.3041380.24452714285299
3.0088-3.0840.3021620.23892684284698
3.084-3.16740.24421500.21862671282199
3.1674-3.26050.23671640.20562640280497
3.2605-3.36570.2541380.19532724286298
3.3657-3.4860.26681620.18062689285198
3.486-3.62540.22491800.16952617279797
3.6254-3.79030.17531140.15332716283099
3.7903-3.98990.19581280.15772659278796
3.9899-4.23960.24431020.14282632273496
4.2396-4.56650.14971000.13482663276396
4.5665-5.02520.15621360.12592647278397
5.0252-5.75040.19791520.14792657280995
5.7504-7.23730.17511350.15792597273295
7.2373-39.02330.14281660.13982556272294

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る