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- PDB-4yds: FlaH from Sulfolobus acidocaldarius with ATP and Mg-Ion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yds
タイトルFlaH from Sulfolobus acidocaldarius with ATP and Mg-Ion
要素Flagella-related protein H
キーワードHYDROLASE / RecA superfamily ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


archaeal-type flagellum / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
KaiC-like domain / KaiC / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Archaeal flagellar ATP-binding protein FlaH
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Reindl, S. / Arvai, A.S. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01 CA92584 米国
Department of Energy (DOE, United States)IDAT 米国
引用ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2016
タイトル: The nucleotide-dependent interaction of FlaH and FlaI is essential for assembly and function of the archaellum motor.
著者: Chaudhury, P. / Neiner, T. / D'Imprima, E. / Banerjee, A. / Reindl, S. / Ghosh, A. / Arvai, A.S. / Mills, D.J. / van der Does, C. / Tainer, J.A. / Vonck, J. / Albers, S.V.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagella-related protein H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9073
ポリマ－25,3761
非ポリマー5312
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Flagella-related protein H
ヘテロ分子

A: Flagella-related protein H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8156
ポリマ－50,7522
非ポリマー1,0634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area3820 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area19900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.351, 52.945, 73.590
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 130.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1001-

HOH

21A-1015-

HOH

31A-1025-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Flagella-related protein H


分子量: 25375.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Sulfolobus acidocaldarius (好気性・好酸性)
株: ATCC 33909 / DSM 639 / JCM 8929 / NBRC 15157 / NCIMB 11770
遺伝子: Saci_1174 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4J9K9, EC: 3.6.1.3
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 100mM HEPES pH 7.0, 32.5% PEG 3350, 150mM NaSCN

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 11612 / % possible obs: 85.5 % / 冗長度: 2.44 % / Net I/σ(I): 19.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.6.1_357)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DR3

2dr3


解像度: 2.3→42.933 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.11 / 位相誤差: 28.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2479 559 5.01 %
Rwork0.1931 --
obs0.196 11154 82.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 80 Å2 / ksol: 0.367 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.7334 Å20 Å24.6155 Å2
2--6.9493 Å20 Å2
3---0.7841 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.933 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1765 0 32 81 1878
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051824
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9762465
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.933691
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058297
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003297
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.53180.3302800.27361475X-RAY DIFFRACTION47
2.5318-2.89810.29891420.21982714X-RAY DIFFRACTION86
2.8981-3.6510.24081660.17343174X-RAY DIFFRACTION98
3.651-42.94080.23021710.18843232X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7561-0.04050.33142.3358-0.82262.666-0.0742-0.57680.24570.08250.0153-0.0416-0.0775-0.29360.03310.19930.0172-0.02120.2791-0.06310.200633.533821.105212.5316
21.88860.34870.44581.09710.23850.49870.2335-1.385-0.5435-0.3989-0.3498-0.44030.08320.15270.3030.3640.07350.03690.82420.43240.620136.07925.950919.2607
32.49940.6806-0.11691.5074-0.72050.7212-0.27130.1563-0.4276-0.50220.0531-0.30690.2407-0.04780.15890.3969-0.03870.05340.2443-0.02030.340936.66186.98423.5113
41.72180.6478-0.7551.3063-0.31541.7136-0.00690.14470.9921-0.3215-0.18920.2575-0.5899-0.41810.06810.3205-0.00050.00450.2912-0.02450.496644.23929.69333.619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:79)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 80:96)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 97:184)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 185:226)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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