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- PDB-4ydo: CRYSTAL STRUCTURE OF CANDIDA ALBICANS PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ydo
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CANDIDA ALBICANS PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE IN APO FORM
要素
  • Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
  • Uncharacterized protein
キーワードTRANSFERASE / Farnesyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptide pheromone maturation / protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase activity / CAAX-protein geranylgeranyltransferase complex / protein farnesylation / protein geranylgeranyltransferase type I / protein farnesyltransferase / protein farnesyltransferase activity / protein farnesyltransferase complex / protein geranylgeranylation
類似検索 - 分子機能
Protein prenylyltransferase / Protein prenyltransferase, alpha subunit / Protein prenyltransferase alpha subunit repeat / Protein prenyltransferases alpha subunit repeat profile. / Glycosyltransferase - #20 / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Kumar, S. / Mabanglo, M.F. / Hast, M.A. / Shi, Y. / Beese, L.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: CRYSTAL STRUCTURE OF CANDIDA ALBICANS PROTEIN FARNESYLTRANSFERASE IN APO FORM
著者: Kumar, S. / Mabanglo, M.F. / Hast, M.A. / Shi, Y. / Beese, L.S.
履歴
登録2015年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22022年3月30日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support ...database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha
B: Uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,0765
ポリマ－105,9302
非ポリマー1463
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6900 Å2
ΔGint-82 kcal/mol
Surface area29890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.824, 96.824, 189.082
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number95
Space group name H-MP4322

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要素

#1: タンパク質 Protein farnesyltransferase/geranylgeranyltransferase type-1 subunit alpha / CAAX farnesyltransferase subunit alpha / FTase-alpha / Ras proteins prenyltransferase subunit alpha ...CAAX farnesyltransferase subunit alpha / FTase-alpha / Ras proteins prenyltransferase subunit alpha / Type I protein geranyl-geranyltransferase subunit alpha / GGTase-I-alpha


分子量: 39236.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 遺伝子: RAM2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9Y765, protein farnesyltransferase, protein geranylgeranyltransferase type I
#2: タンパク質 Uncharacterized protein


分子量: 66693.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 株: SC5314 / ATCC MYA-2876 / 遺伝子: RAM1, CaO19.12513 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59LE1
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.8 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 9%-13% PEG 2050 chips, 100 mM HEPES pH 7.2 100 mM CaCl2, 5 uM ZnCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→52.82 Å / Num. obs: 18560 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.97 % / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.45 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YDE

4yde


解像度: 3→43.301 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2493 1849 9.99 %Random selection
Rwork0.2263 ---
obs0.2286 18504 98.78 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→43.301 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5882 0 3 44 5929
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0046035
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8398171
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8172202
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034889
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051039
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.08110.41681380.35241250X-RAY DIFFRACTION100
3.0811-3.17180.33681410.31291266X-RAY DIFFRACTION100
3.1718-3.27410.31231410.30111264X-RAY DIFFRACTION100
3.2741-3.39110.3521400.27511263X-RAY DIFFRACTION100
3.3911-3.52680.2831410.25411268X-RAY DIFFRACTION100
3.5268-3.68720.26541410.25421272X-RAY DIFFRACTION100
3.6872-3.88150.23391420.23411274X-RAY DIFFRACTION99
3.8815-4.12450.25191400.21941264X-RAY DIFFRACTION99
4.1245-4.44270.2141430.1981285X-RAY DIFFRACTION99
4.4427-4.88920.20481410.19361271X-RAY DIFFRACTION98
4.8892-5.59540.22631440.21431299X-RAY DIFFRACTION99
5.5954-7.04470.28341450.23551301X-RAY DIFFRACTION97
7.0447-43.30550.21371520.19341378X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.03140.4763-0.09952.1214-0.58842.59170.3472-0.1636-0.24430.4275-0.1215-0.0469-0.3397-0.3008-0.18670.48230.0016-0.00170.4580.08580.50118.5152-40.1885195.5158
22.52210.28160.14932.0617-0.23722.02960.3296-0.51120.21730.73-0.1505-0.1831-0.7025-0.0428-0.10271.0314-0.07380.02850.4965-0.05740.519125.0777-25.8884209.5816
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 2 through 304)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 110 through 580)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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