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- PDB-4y7i: Crystal Structure of MTMR8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y7i
タイトルCrystal Structure of MTMR8
要素Myotubularin-related protein 8
キーワードHYDROLASE / MTMR8 / myotubularin related protein / phosphoinositid / phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of macroautophagy / negative regulation of autophagy / nuclear envelope / protein-containing complex ...phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / phosphatidylinositol dephosphorylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of macroautophagy / negative regulation of autophagy / nuclear envelope / protein-containing complex / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myotubularin-related protein 8 / MTMR6-9, GRAM domain / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Myotubularin-related protein 8 / MTMR6-9, GRAM domain / Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase MTMR8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Yoo, K. / Lee, J. / Son, J. / Shin, W. / Im, D. / Heo, Y.S.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structure of the catalytic phosphatase domain of MTMR8: implications for dimerization, membrane association and reversible oxidation.
著者: Yoo, K.Y. / Son, J.Y. / Lee, J.U. / Shin, W. / Im, D.W. / Kim, S.J. / Ryu, S.E. / Heo, Y.S.
履歴
登録2015年2月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotubularin-related protein 8
B: Myotubularin-related protein 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0926
ポリマ－90,7122
非ポリマー3804
水2,936163
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2980 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area29760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.573, 77.188, 197.793
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Myotubularin-related protein 8


分子量: 45355.844 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 122-505 / 変異: C338S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTMR8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EF0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 1価のリン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 10mM N-(2-Acetamido)iminodiacetic acid, 1.0M ammonium phosphate dibasic
PH範囲: 6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 26992 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.489 / Mean I/σ(I) obs: 2.65 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化解像度: 2.802→41.637 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.82 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2467 1352 5.02 %
Rwork0.1768 --
obs0.1803 26916 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→41.637 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6126 0 20 163 6309
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096302
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1638528
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.2232318
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048904
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051094
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8023-2.90240.3281400.26062490X-RAY DIFFRACTION99
2.9024-3.01860.37761260.23882523X-RAY DIFFRACTION100
3.0186-3.15590.32351390.2282499X-RAY DIFFRACTION100
3.1559-3.32220.27251190.20792548X-RAY DIFFRACTION100
3.3222-3.53030.28441370.18922518X-RAY DIFFRACTION100
3.5303-3.80270.22351360.16822533X-RAY DIFFRACTION100
3.8027-4.1850.22041370.14392550X-RAY DIFFRACTION100
4.185-4.78990.19761300.12732575X-RAY DIFFRACTION100
4.7899-6.03180.20491450.16592602X-RAY DIFFRACTION100
6.0318-41.64170.24191430.18112726X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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