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- PDB-4y6i: Crystal structure of E.coli CutA1 E61V/C16A/C39A/C79A mutation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y6i
タイトルCrystal structure of E.coli CutA1 E61V/C16A/C39A/C79A mutation
要素Divalent-cation tolerance protein CutA
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CutA1
機能・相同性
機能・相同性情報


response to copper ion / copper ion binding / protein-containing complex / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Divalent cation tolerance protein CutA, Enterobacteria / Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
Model detailscysteine free mutant
データ登録者Tanaka, T. / Matsuura, Y. / Yutani, K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of E.coli CutA1 E61V/C16A/C39A/C79A mutation
著者: Tanaka, T. / Matsuura, Y. / Yutani, K.
履歴
登録2015年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Divalent-cation tolerance protein CutA
B: Divalent-cation tolerance protein CutA
C: Divalent-cation tolerance protein CutA
D: Divalent-cation tolerance protein CutA
E: Divalent-cation tolerance protein CutA
F: Divalent-cation tolerance protein CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,3646
ポリマ－70,3646
非ポリマー00
水10,124562
1
A: Divalent-cation tolerance protein CutA
B: Divalent-cation tolerance protein CutA
C: Divalent-cation tolerance protein CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1823
ポリマ－35,1823
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6320 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area12710 Å2
手法PISA
2
D: Divalent-cation tolerance protein CutA
E: Divalent-cation tolerance protein CutA
F: Divalent-cation tolerance protein CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1823
ポリマ－35,1823
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6280 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area12590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)127.720, 127.720, 38.201
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

#1: タンパク質
Divalent-cation tolerance protein CutA / C-type cytochrome biogenesis protein CycY


分子量: 11727.292 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 5-112 / 変異: C16A,C39A,E61V,C79A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: cutA, cutA1, cycY, b4137, JW4097 / プラスミド: pET-11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69488
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 562 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES-Na pH7.5 , 1.4M tri-Sodium Citrate dihydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→35.18 Å / Num. obs: 64900 / % possible obs: 99.64 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 10.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALEPACKデータスケーリング
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→35.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 1.73 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.107 / ESU R Free: 0.102 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1997 3464 5.1 %RANDOM
Rwork0.1706 ---
obs0.172 64900 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.59 Å2 / Biso mean: 15.427 Å2 / Biso min: 4.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→35.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4820 0 0 562 5382
Biso mean---29.59 -
残基数----629
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0225176
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0961.9797179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.5065713
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.76425.806186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.77815855
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.525156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2907
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0213830
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6621.53313
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.30625404
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.07631863
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6284.51737
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.744 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 252 -
Rwork0.189 4733 -
all-4985 -
obs--99.13 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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