[日本語] English
万見
- PDB-4y65: Crystal structure of E.coli CutA1 C16A/C39A/C79A mutation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y65
タイトルCrystal structure of E.coli CutA1 C16A/C39A/C79A mutation
要素Divalent-cation tolerance protein CutA
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / CutA1
機能・相同性
機能・相同性情報


response to copper ion / copper ion binding / protein-containing complex / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Divalent cation tolerance protein CutA, Enterobacteria / Divalent ion tolerance protein, CutA / CutA1 divalent ion tolerance protein / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Divalent-cation tolerance protein CutA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Tanaka, T. / Matsuura, Y. / Yutani, K.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of E.coli CutA1 C16A/C39A/C79A mutation
著者: Tanaka, T. / Matsuura, Y. / Yutani, K.
履歴
登録2015年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月18日Group: Experimental preparation
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Divalent-cation tolerance protein CutA
B: Divalent-cation tolerance protein CutA
C: Divalent-cation tolerance protein CutA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,7373
ポリマ－36,7373
非ポリマー00
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6660 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area13290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.729, 62.016, 50.238
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.470, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Divalent-cation tolerance protein CutA / C-type cytochrome biogenesis protein CycY


分子量: 12245.829 Da / 分子数: 3 / 変異: C16A/C39A/C79A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12 / 遺伝子: cutA, cutA1, cycY, b4137, JW4097 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69488
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M HEPES-Na pH7.5 , 1.4M tri-Sodium Citrate dihydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 27902 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 6.1 % / Net I/σ(I): 4.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALEPACKデータ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.7→50 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2232 --
Rwork0.1911 --
obs-27902 95 %
原子変位パラメータBiso max: 55.51 Å2 / Biso mean: 22.0561 Å2 / Biso min: 10.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.702 Å20 Å2-1.463 Å2
2--0.44 Å20 Å2
3----1.142 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2500 0 279 0 2779
Biso mean--35.98 --
残基数----325
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.103
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る