[日本語] English
万見
- PDB-4y07: Crystal structure of the HECT domain of human WWP2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y07
タイトルCrystal structure of the HECT domain of human WWP2
要素NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードLIGASE / E3 ligase / HECT Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / potassium channel inhibitor activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle ...negative regulation of transporter activity / negative regulation of protein transport / extracellular transport / negative regulation of potassium ion export across plasma membrane / potassium channel inhibitor activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / HECT-type E3 ubiquitin transferase / transcription factor binding / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / negative regulation of Notch signaling pathway / protein K63-linked ubiquitination / ubiquitin ligase complex / transcription regulator inhibitor activity / protein autoubiquitination / regulation of membrane potential / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein modification process / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transmembrane transporter binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / symbiont entry into host cell / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleus / membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. ...Hect, E3 ligase catalytic domains / Hect, E3 ligase catalytic domain fold / Hect, E3 ligase catalytic fold / Hect, E3 ligase catalytic domain / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.507 Å
データ登録者Gong, W. / Li, J. / Li, Z. / Xu, Y.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of the HECT domain of human WWP2
著者: Gong, W. / Zhang, X. / Zhang, W. / Li, J. / Li, Z.
履歴
登録2015年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7711
ポリマ－44,7711
非ポリマー00
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16850 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.765, 61.765, 242.943
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-936-

HOH

21A-956-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 44771.230 Da / 分子数: 1 / 断片: HECT Domain, UNP residues 492-865 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00308, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.93 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4 / 詳細: 0.2M MgCl2, 0.1M Hepes pH8.4 and 15% ethanol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97923 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月16日
放射モノクロメーター: sagitally focused Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97923 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5067→50 Å / Num. obs: 16298 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 27.4 % / Biso Wilson estimate: 51.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Χ2: 1.069 / Net I/av σ(I): 25 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 421734
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.5067-2.6928.30.95314831.139100
2.69-2.828.30.67215031.126100
2.8-2.9328.20.51114971.109100
2.93-3.0828.20.35814941.073100
3.08-3.2828.10.24915071.096100
3.28-3.5327.80.17615131.067100
3.53-3.8827.60.12315341.007100
3.88-4.4527.20.11215581.035100
4.45-5.626.60.10815791.003100
5.6-5024.20.05917191.03699.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ND7

1nd7


解像度: 2.507→49.111 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2849 857 5.26 %
Rwork0.2441 15441 -
obs0.2463 16298 95.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.98 Å2 / Biso mean: 37.1244 Å2 / Biso min: 15.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.507→49.111 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2823 0 0 69 2892
Biso mean---34.99 -
残基数----333
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6483944
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025401
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0391096
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5067-2.66370.32981030.29171904200772
2.6637-2.86940.27571540.273626002754100
2.8694-3.15810.31481430.260126532796100
3.1581-3.6150.31811540.244726822836100
3.615-4.5540.25191450.215427072852100
4.554-49.12020.27311580.24132895305399

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る