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万見
- PDB-4y05: KIF2C short Loop2 construct -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y05
タイトルKIF2C short Loop2 construct
要素Kinesin-like protein KIF2C
キーワードTRANSPORT PROTEIN / KINESIN-13 / MICROTUBULE / TUBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic cytoskeleton organization / regulation of chromosome segregation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / metaphase chromosome alignment / centromeric DNA binding / microtubule plus-end / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / Kinesins / kinesin complex ...postsynaptic cytoskeleton organization / regulation of chromosome segregation / establishment or maintenance of microtubule cytoskeleton polarity / metaphase chromosome alignment / centromeric DNA binding / microtubule plus-end / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / microtubule plus-end binding / Kinesins / kinesin complex / microtubule depolymerization / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / mitotic metaphase chromosome alignment / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / chromosome, centromeric region / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / spindle / Separation of Sister Chromatids / presynapse / microtubule cytoskeleton / microtubule binding / microtubule / postsynapse / cell division / centrosome / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Kinesin-like protein KIF2A-like, N-terminal / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. ...: / Kinesin-like protein KIF2A-like, N-terminal / Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein KIF2C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Wang, W. / Knossow, M. / Gigant, B.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: New Insights into the Coupling between Microtubule Depolymerization and ATP Hydrolysis by Kinesin-13 Protein Kif2C.
著者: Wang, W. / Shen, T. / Guerois, R. / Zhang, F. / Kuerban, H. / Lv, Y. / Gigant, B. / Knossow, M. / Wang, C.
履歴
登録2015年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Database references
改定 1.22015年8月5日Group: Database references
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KIF2C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1736
ポリマ－43,4341
非ポリマー7405
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area15030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.889, 83.889, 147.872
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KIF2C / Kinesin-like protein 6 / Mitotic centromere-associated kinesin / MCAK


分子量: 43433.555 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 216-599
変異: R330A R379A P294deleted K295deleted L296deleted L300deleted T301deleted K302deleted
由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The construct has a C-terminal His-tag. / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF2C, KNSL6 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q99661
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M AMMONIUM SULFATE, 10% ETHYLENEGLYCOL, 0.1M TRIS-HCL PH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年3月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.59→42.5 Å / Num. all: 17175 / Num. obs: 17174 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 95.27 Å2 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.054 / Rsym value: 0.053 / Net I/av σ(I): 8.663 / Net I/σ(I): 27.6 / Num. measured all: 234047
反射 シェル解像度: 2.59→2.73 Å / 冗長度: 11.4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. measured all: 7349 / Num. unique all: 643 / Rpim(I) all: 0.009 / Rsym value: 1.22 / Net I/σ(I) obs: 75.8 / Rejects: 0 / % possible all: 98

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HEH

2heh


解像度: 2.59→24.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9542 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9524 / SU R Cruickshank DPI: 0.313 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.329 / SU Rfree Blow DPI: 0.208 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.206
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2042 871 5.1 %RANDOM
Rwork0.1922 ---
obs0.1928 17069 99.94 %-
原子変位パラメータBiso max: 218.81 Å2 / Biso mean: 103.11 Å2 / Biso min: 55.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1664 Å20 Å20 Å2
2---5.1664 Å20 Å2
3---10.3329 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.496 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.59→24.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2512 0 43 52 2607
Biso mean--130.49 82.01 -
残基数----330
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d906SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes60HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes397HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2619HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion354SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2933SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d2619HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3549HARMONIC21.15
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.6
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.83
LS精密化 シェル解像度: 2.59→2.75 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2548 162 6.02 %
Rwork0.2311 2531 -
all0.2326 2693 -
obs--99.94 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 7.5833 Å / Origin y: -19.2571 Å / Origin z: 15.2363 Å
111213212223313233
T-1.0823 Å2-0.006 Å20.0548 Å2--0.794 Å2-0.1091 Å2---0.9413 Å2
L4.5735 °21.4028 °23.6805 °2-2.5009 °22.8629 °2--7.1725 °2
S-0.0728 Å °0.8316 Å °-0.4469 Å °-0.1564 Å °0.4367 Å °-0.3306 Å °-0.2602 Å °0.4913 Å °-0.3639 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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