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- PDB-4xwg: Crystal Structure of LCAT (C31Y) in complex with Fab1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xwg
タイトルCrystal Structure of LCAT (C31Y) in complex with Fab1
要素
  • Fab1 Heavy Chain
  • Fab1 Light Chain
  • Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
キーワードHydrolase/Immune system / a-b Hydrolase Complex / esterase / acyl transferase / Hydrolase-Immune system complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity / regulation of high-density lipoprotein particle assembly / platelet-activating factor acetyltransferase activity / sterol ester esterase activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / apolipoprotein A-I binding / phosphatidylcholine metabolic process / phosphatidylcholine biosynthetic process ...phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase / phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase activity / regulation of high-density lipoprotein particle assembly / platelet-activating factor acetyltransferase activity / sterol ester esterase activity / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / apolipoprotein A-I binding / phosphatidylcholine metabolic process / phosphatidylcholine biosynthetic process / very-low-density lipoprotein particle remodeling / high-density lipoprotein particle remodeling / reverse cholesterol transport / lipoprotein biosynthetic process / cholesterol transport / high-density lipoprotein particle / HDL remodeling / phospholipid metabolic process / cholesterol metabolic process / cholesterol homeostasis / lipid metabolic process / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Lecithin:cholesterol/phospholipid:diacylglycerol acyltransferase / Lecithin:cholesterol acyltransferase / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich ...Lecithin:cholesterol/phospholipid:diacylglycerol acyltransferase / Lecithin:cholesterol acyltransferase / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Piper, D.E. / Walker, N.P.C. / Romanow, W.G. / Thibault, S.T.
引用ジャーナル: J.Lipid Res. / 年: 2015
タイトル: The high-resolution crystal structure of human LCAT.
著者: Piper, D.E. / Romanow, W.G. / Gunawardane, R.N. / Fordstrom, P. / Masterman, S. / Pan, O. / Thibault, S.T. / Zhang, R. / Meininger, D. / Schwarz, M. / Wang, Z. / King, C. / Zhou, M. / Walker, N.P.
履歴
登録2015年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年9月9日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / citation ...chem_comp / citation / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _citation.journal_id_CSD / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab1 Light Chain
H: Fab1 Heavy Chain
A: Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,08222
ポリマ－96,3723
非ポリマー1,71019
水1,874104
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7170 Å2
ΔGint-396 kcal/mol
Surface area34820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.590, 168.590, 93.570
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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抗体 , 2種, 2分子 LH

#1: 抗体 Fab1 Light Chain


分子量: 22744.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 抗体 Fab1 Heavy Chain


分子量: 25644.621 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 A

#3: タンパク質 Phosphatidylcholine-sterol acyltransferase / Lecithin-cholesterol acyltransferase / Phospholipid-cholesterol acyltransferase


分子量: 47983.496 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 25-440 / Mutation: C33Y / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LCAT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P04180, phosphatidylcholine-sterol O-acyltransferase
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 120分子

#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 104 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium acetate, 0.2 M zinc acetate, 0.01 M cobalt chloride, 4-8% PEG 1500
PH範囲: 4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→84.295 Å / Num. all: 28802 / Num. obs: 28802 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 56.6 Å2 / Rpim(I) all: 0.049 / Rrim(I) all: 0.102 / Rsym value: 0.089 / Net I/av σ(I): 6.588 / Net I/σ(I): 10.3 / Num. measured all: 119076
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.65-2.794.10.6441.21710542010.3690.6442.2100
2.79-2.964.10.4081.91638540070.2320.4083.3100
2.96-3.174.10.25831536537250.1460.2584.9100
3.17-3.424.10.1425.41439634750.080.1428.1100
3.42-3.754.20.0878.41338232140.0480.08712100
3.75-4.194.20.06510.61207929000.0360.06515.5100
4.19-4.844.20.0629.91065825550.0340.06218.9100
4.84-5.934.20.0689.3901621530.0370.06819.6100
5.93-8.384.20.04713.3701916750.0260.04720100
8.38-39.394.10.04911.136718970.0280.04923.199

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.65→34.005 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2512 1414 4.91 %Random selection
Rwork0.1762 27378 --
obs0.1798 28792 99.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 140.34 Å2 / Biso mean: 52.2498 Å2 / Biso min: 22.03 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→34.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6236 0 58 104 6398
Biso mean--87.98 46.91 -
残基数----800
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0146506
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.548816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065965
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081128
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7242295
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6502-2.74490.31871500.23827402890
2.7449-2.85480.30361250.226927342859
2.8548-2.98460.29931670.217427182885
2.9846-3.14190.30971280.210827422870
3.1419-3.33860.33761340.197527432877
3.3386-3.59610.27851560.180227562912
3.5961-3.95750.24611370.165927222859
3.9575-4.5290.24511430.146727212864
4.529-5.70170.1871310.154527632894
5.7017-34.00790.21861430.173827392882

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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