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- PDB-4xmr: Crystal structure of the sensory domain of the Campylobacter jeju... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xmr
タイトルCrystal structure of the sensory domain of the Campylobacter jejuni chemoreceptor Tlp3 (CcmL) with isoleucine bound.
要素Putative methyl-accepting chemotaxis signal transduction protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / Sensory domain / chemotactic receptor / CcmL
機能・相同性
機能・相同性情報


signal transduction / membrane
類似検索 - 分子機能
Methyl-accepting chemotaxis protein-like, first PDC sensor domain / Cache domain / Periplasmic sensor-like domain superfamily / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / PAS domain / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ISOLEUCINE / Methyl-accepting chemotaxis signal transduction protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Roujeinikova, A. / Liu, Y.C. / Machuca, M.A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structural basis for amino-acid recognition and transmembrane signalling by tandem Per-Arnt-Sim (tandem PAS) chemoreceptor sensory domains.
著者: Liu, Y.C. / Machuca, M.A. / Beckham, S.A. / Gunzburg, M.J. / Roujeinikova, A.
履歴
登録2015年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative methyl-accepting chemotaxis signal transduction protein
B: Putative methyl-accepting chemotaxis signal transduction protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,8556
ポリマ－57,4012
非ポリマー4544
水14,412800
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area24810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.620, 138.010, 49.020
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.330, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative methyl-accepting chemotaxis signal transduction protein


分子量: 28700.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (strain NCTC 11168) (カンピロバクター)
株: NCTC 11168 / 遺伝子: Cj1564 / プラスミド: pET151/D-Topo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-RIPL / 参照: UniProt: Q0P864
#2: 化合物 ChemComp-ILE / ISOLEUCINE / イソロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 131.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 800 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG3350, Ammonium sulfate, Isoleucine / PH範囲: Sodium Citrate pH5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→39.89 Å / Num. obs: 128260 / % possible obs: 92.9 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 441329 / Scaling rejects: 158
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.3-1.322.60.3462.11046240460.830.26159.2
7.12-39.892.80.04821.410653750.9840.03442.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.3→26.997 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1729 6299 4.92 %RANDOM
Rwork0.1406 121611 --
obs0.1421 127910 92.7 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 112.78 Å2 / Biso mean: 22.85 Å2 / Biso min: 6.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.3→26.997 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3959 0 28 800 4787
Biso mean--42.46 34.03 -
残基数----497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0064313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0975890
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077681
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005767
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.9021625
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.3-1.31480.24991350.2262516265158
1.3148-1.33020.23751530.21672783293663
1.3302-1.34650.23331530.20732917307068
1.3465-1.36350.2451620.1953242340474
1.3635-1.38140.2261510.18063475362679
1.3814-1.40040.2012070.17253717392486
1.4004-1.42040.20682170.15724155437295
1.4204-1.44160.18842040.14844324452899
1.4416-1.46410.16052110.14294308451999
1.4641-1.48810.1812400.13354314455499
1.4881-1.51380.17332690.12924244451399
1.5138-1.54130.15282280.11744309453799
1.5413-1.57090.14632500.11414339458999
1.5709-1.6030.15482560.11214295455199
1.603-1.63780.15462430.11344385462899
1.6378-1.67590.15762280.11064270449899
1.6759-1.71780.16422130.119743774590100
1.7178-1.76430.15972470.120543704617100
1.7643-1.81620.17522360.120143504586100
1.8162-1.87480.14982060.121843924598100
1.8748-1.94180.16252130.121843854598100
1.9418-2.01950.14972170.120543674584100
2.0195-2.11140.14372060.119843924598100
2.1114-2.22260.1562200.12643664586100
2.2226-2.36180.1692250.131543764601100
2.3618-2.54410.18512200.143843354555100
2.5441-2.79980.17582500.150843554605100
2.7998-3.20440.18641700.150944364606100
3.2044-4.03510.17851920.1474190438295
4.0351-27.00280.19231770.18223327350475

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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