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- PDB-4xli: Crystal structure of Abl2/Arg kinase in complex with dasatinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xli
タイトルCrystal structure of Abl2/Arg kinase in complex with dasatinib
要素Non-specific protein-tyrosine kinase
キーワードtransferase/transferase inhibitor / Transferase / inhibitor / kinase / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H2AXY142 kinase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / RAC3 GTPase cycle / Negative regulation of FLT3 / aggressive behavior / RAC1 GTPase cycle / synapse maturation / DN4 thymocyte differentiation / neuroepithelial cell differentiation / cerebellum morphogenesis ...histone H2AXY142 kinase activity / Role of ABL in ROBO-SLIT signaling / RAC3 GTPase cycle / Negative regulation of FLT3 / aggressive behavior / RAC1 GTPase cycle / synapse maturation / DN4 thymocyte differentiation / neuroepithelial cell differentiation / cerebellum morphogenesis / positive regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / circulatory system development / histone H3Y41 kinase activity / regulation of extracellular matrix organization / auditory behavior / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of establishment of T cell polarity / dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell differentiation / adult walking behavior / exploration behavior / dendrite morphogenesis / negative regulation of cell-cell adhesion / neuron remodeling / negative regulation of Rho protein signal transduction / Bergmann glial cell differentiation / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / neuromuscular process controlling balance / actin filament bundle assembly / canonical NF-kappaB signal transduction / phagocytic cup / Rho protein signal transduction / phagocytosis / positive regulation of T cell migration / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cellular response to retinoic acid / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-2 production / actin filament organization / learning / post-embryonic development / establishment of localization in cell / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / neural tube closure / non-specific protein-tyrosine kinase / visual learning / peptidyl-tyrosine phosphorylation / multicellular organism growth / cell-cell adhesion / positive regulation of neuron projection development / epidermal growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of type II interferon production / neuron differentiation / intracellular protein localization / lamellipodium / actin cytoskeleton / manganese ion binding / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / dendritic spine / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / postsynapse / protein phosphorylation / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...F-actin binding / F-actin binding / F-actin binding domain (FABD) / Tyrosine-protein kinase ABL, SH2 domain / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1N1 / Tyrosine-protein kinase / Tyrosine-protein kinase ABL2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ha, B.H. / Boggon, T.J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM100411 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of the ABL2/ARG kinase in complex with dasatinib.
著者: Ha, B.H. / Simpson, M.A. / Koleske, A.J. / Boggon, T.J.
履歴
登録2015年1月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-specific protein-tyrosine kinase
B: Non-specific protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5805
ポリマ－61,5392
非ポリマー1,0413
水57632
1
A: Non-specific protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3233
ポリマ－30,7691
非ポリマー5532
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Non-specific protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2572
ポリマ－30,7691
非ポリマー4881
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)109.688, 109.688, 121.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Non-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 30769.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Abl2 / プラスミド: pFastBac-HTA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): Hi 5
参照: UniProt: F8VQH0, UniProt: Q4JIM5*PLUS, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-1N1 / N-(2-CHLORO-6-METHYLPHENYL)-2-({6-[4-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZIN-1-YL]-2-METHYLPYRIMIDIN-4-YL}AMINO)-1,3-THIAZOLE-5-CARBOXAMIDE / Dasatinib / ダサチニブ


分子量: 488.006 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H26ClN7O2S / コメント: 薬剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.6 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES pH 7.0, 1.3M Sodium Malonate, 2.5 % Jeffamine ED-2001
PH範囲: 6.5-7.5 / Temp details: Room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 83 K / Ambient temp details: Cryo
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97916 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月7日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97916 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.712
11K, H, -L20.288
反射解像度: 2.5→47.5 Å / Num. obs: 29610 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 11.1 % / Rsym value: 0.241 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 11 % / Mean I/σ(I) obs: 1.17 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0071精密化
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XYN

2xyn


解像度: 2.5→47.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 8.866 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.055 / ESU R Free: 0.044 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 1478 5.1 %RANDOM
Rwork0.154 ---
obs0.157 27244 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.99 Å20 Å20 Å2
2--14.99 Å20 Å2
3----29.99 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.5→47.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4259 0 67 32 4358
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0194446
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024155
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0151.9756031
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.05739600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.2865524
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.64524.01192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.71815756
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.8421518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2645
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0214892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0080.021002
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2364.3422110
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2364.3422108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.0416.5042628
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.046.5042629
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.9324.7642336
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.9314.7642336
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.0716.9763404
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined8.91335.0285073
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other8.91235.0385074
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 103 -
Rwork0.262 2012 -
obs--99.86 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5516-0.50420.03481.44670.26760.7028-0.1086-0.2065-0.08160.13090.00130.30560.2162-0.14610.10730.0776-0.0280.03480.0576-0.01920.092641.50819.3702-7.0358
21.6386-0.24850.18030.98720.34860.8193-0.08230.06320.3238-0.1582-0.05120.1058-0.17990.10430.13350.0539-0.0176-0.04140.02960.00010.117960.601748.1829-18.9481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A279 - 291
2X-RAY DIFFRACTION1A292 - 308
3X-RAY DIFFRACTION1A309 - 348
4X-RAY DIFFRACTION1A349 - 360
5X-RAY DIFFRACTION1A361 - 546
6X-RAY DIFFRACTION2B279 - 291
7X-RAY DIFFRACTION2B292 - 308
8X-RAY DIFFRACTION2B309 - 348
9X-RAY DIFFRACTION2B349 - 360
10X-RAY DIFFRACTION2B361 - 546

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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