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- PDB-4xcq: Clostridium botulinum phage c-st TubZ (C-terminal tail truncated ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xcq
タイトルClostridium botulinum phage c-st TubZ (C-terminal tail truncated protein)
要素TubZL-lysine cyclodeaminase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / tubulin-like (チューブリン) / GTPase (GTPアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


plasmid partitioning / microtubule-based process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / 微小管 / host cell cytoplasm / GTPase activity / GTP binding
類似検索 - 分子機能
60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; - #150 / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ロスマンフォールド ...60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; - #150 / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tubulin-like protein TubZ
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum C phage (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Oliva, M.A.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2013-47014-P スペイン
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of phage c-st truncated TubZ at 2.4 Angstroms resolution
著者: Oliva, M.A.
履歴
登録2014年12月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月13日Group: Data collection
改定 1.22016年12月14日Group: Other
改定 2.02017年9月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_audit_support ...atom_site / pdbx_audit_support / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TubZ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1133
ポリマ－35,6471
非ポリマー4662
水79344
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.970, 86.342, 44.734
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.490, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 TubZ / L-lysine cyclodeaminase


分子量: 35646.840 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-316 / 変異: C-terminal tail truncation (42 residues) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Clostridium botulinum C phage (ファージ)
遺伝子: CST189 / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q331T7
#2: 化合物 ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 44 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.23 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: sodium citrate, sodium cloride, PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.98011 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.39→44.69 Å / Num. obs: 15849 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 0.989 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 2.39→2.53 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.93 / Num. unique all: 2476 / CC1/2: 0.462 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3v3t

3v3t


解像度: 2.39→44.69 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2395 794 5.02 %
Rwork0.1959 15038 -
obs0.1981 15832 99.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.58 Å2 / Biso mean: 50.7662 Å2 / Biso min: 22.29 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.39→44.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2374 0 29 44 2447
Biso mean--48.5 50.54 -
残基数----303
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042451
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.83303
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031370
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.592926
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3866-2.53610.30851310.28612430256197
2.5361-2.73190.3111350.260624902625100
2.7319-3.00680.26771270.23825192646100
3.0068-3.44170.26381340.200725292663100
3.4417-4.33560.19541330.15824992632100
4.3356-44.69950.23091340.180225712705100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.728-1.18261.19113.9497-1.20475.0728-0.2222-0.2671-0.42730.08550.18860.30090.4943-0.77180.01750.2936-0.07370.10590.4241-0.01570.341110.6692-3.569110.315
21.28850.1502-0.50482.50780.20533.73520.07840.0577-0.024-0.049-0.02470.01380.12230.1441-0.05010.237-0.00090.03250.3411-0.0010.248520.78093.20922.6164
30.98340.80711.03051.7115-0.48098.2164-0.020.00120.0433-0.1510.0698-0.1836-0.19880.2827-0.01530.3378-0.05370.03590.3866-0.00120.335926.43115.6723-4.0112
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 83 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 84 through 215 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 216 through 306 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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