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- PDB-4x94: Crystal structure of Lysosomal Phospholipase A2 crystallized in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x94
タイトルCrystal structure of Lysosomal Phospholipase A2 crystallized in the presence of methyl arachidonyl fluorophosphonate (hexagonal form)
要素Group XV phospholipase A2
キーワードTRANSFERASE / hydrolase / phospholipase / esterase / acyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


acylglycerol O-acyltransferase activity / phosphatidylethanolamine catabolic process / phosphatidylserine metabolic process / Hydrolysis of LPC / diacylglycerol biosynthetic process / lysophospholipase / glycerophospholipid metabolic process / O-acyltransferase activity / phospholipase A1 / calcium-independent phospholipase A2 activity ...acylglycerol O-acyltransferase activity / phosphatidylethanolamine catabolic process / phosphatidylserine metabolic process / Hydrolysis of LPC / diacylglycerol biosynthetic process / lysophospholipase / glycerophospholipid metabolic process / O-acyltransferase activity / phospholipase A1 / calcium-independent phospholipase A2 activity / phospholipase A1 activity / ceramide metabolic process / phosphatidylglycerol metabolic process / fatty acid catabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / phospholipase A2 / phosphatidylcholine catabolic process / phosphatidylcholine lysophospholipase activity / phospholipid metabolic process / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / phospholipid binding / lysosome / intracellular membrane-bounded organelle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / membrane
類似検索 - 分子機能
Lecithin:cholesterol/phospholipid:diacylglycerol acyltransferase / Lecithin:cholesterol acyltransferase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Lysosomal phospholipase A and acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Glukhova, A. / Tesmer, J.J.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL086865 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structure and function of lysosomal phospholipase A2 and lecithin:cholesterol acyltransferase.
著者: Glukhova, A. / Hinkovska-Galcheva, V. / Kelly, R. / Abe, A. / Shayman, J.A. / Tesmer, J.J.
履歴
登録2014年12月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Group XV phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,72411
ポリマ－43,1211
非ポリマー1,60310
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.978, 95.978, 207.943
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Group XV phospholipase A2 / 1-O-acylceramide synthase / ACS / LCAT-like lysophospholipase / LLPL / Lysophospholipase 3 / ...1-O-acylceramide synthase / ACS / LCAT-like lysophospholipase / LLPL / Lysophospholipase 3 / Lysosomal phospholipase A2 / LPLA2


分子量: 43121.027 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 34-412 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2G15, LYPLA3, UNQ341/PRO540 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q8NCC3, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3
詳細: 100 mM citric acid pH 3, 0.8 M ammonium sulfate ; crystallized in the presence of methyl arachidonyl fluorophosphonate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97937 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97937 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 16438 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Rpim(I) all: 0.036 / Rrim(I) all: 0.139 / Χ2: 1.552 / Net I/av σ(I): 27.816 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 205101
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.7411.60.757650.9050.2030.781.12392.4
2.74-2.812.70.6668350.9490.1750.691.163100
2.8-2.8512.50.6488560.9390.1730.6721.189100
2.85-2.9212.50.5698470.9460.1510.591.231100
2.92-2.9812.80.4338360.9750.1140.4491.246100
2.98-3.0612.70.4028430.9760.1070.4171.259100
3.06-3.1412.70.358520.9820.0930.3631.215100
3.14-3.2312.50.2798500.9840.0750.2891.289100
3.23-3.3412.60.2368670.9880.0630.2451.328100
3.34-3.4612.70.1738460.9930.0460.1791.449100
3.46-3.612.80.158550.9960.040.1561.624100
3.6-3.7612.70.1378550.9960.0360.1421.874100
3.76-3.9612.60.1188700.9970.0310.1232.102100
3.96-4.212.60.0918720.9990.0250.0952.056100
4.2-4.5312.70.0738730.9980.020.0751.99100
4.53-4.9812.60.06289010.0170.0651.863100
4.98-5.712.40.0638940.9990.0180.0661.721100
5.7-7.1612.30.0639180.9980.0180.0661.646100
7.16-3011.10.04810140.9980.0150.0511.95699.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4X90

4x90


解像度: 2.7→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 21.281 / SU ML: 0.199 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.503 / ESU R Free: 0.273 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2211 853 5.2 %RANDOM
Rwork0.177 15534 --
obs0.1793 15534 99.66 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 124.35 Å2 / Biso mean: 50.566 Å2 / Biso min: 25.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.09 Å20.54 Å20 Å2
2--1.09 Å20 Å2
3----3.52 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3019 0 96 34 3149
Biso mean--79.36 45.55 -
残基数----376
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193204
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.022960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4081.994371
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80636800
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4375375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43623.542144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.23615498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7131520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2477
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02738
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.7523.251503
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.7523.2481502
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.9064.8741877
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.763 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 52 -
Rwork0.241 1096 -
all-1148 -
obs--97.45 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.5141 Å / Origin y: -23.64 Å / Origin z: 11.1491 Å
111213212223313233
T0.0871 Å2-0.0724 Å2-0.0303 Å2-0.2022 Å20.0151 Å2--0.0324 Å2
L1.509 °2-0.081 °20.1537 °2-0.9345 °2-0.149 °2--1.0722 °2
S-0.032 Å °-0.1411 Å °0.0741 Å °0.0717 Å °-0.0318 Å °-0.1423 Å °-0.2601 Å °0.0607 Å °0.0638 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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