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- PDB-4wvl: Structure-Guided DOT1L Probe Optimization by Label-Free Ligand Di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wvl
タイトルStructure-Guided DOT1L Probe Optimization by Label-Free Ligand Displacement
要素Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
キーワードTransferase/Transferase inhibitor / DOT1L / Methyltransferase / Inhibitor / Leukemia / Transferase-Transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling ...histone H3K79 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine79 N-trimethyltransferase / histone H3K79 methyltransferase activity / regulation of transcription regulatory region DNA binding / histone H3 methyltransferase activity / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / histone methyltransferase activity / heterochromatin formation / telomere organization / DNA damage checkpoint signaling / PKMTs methylate histone lysines / gene expression / methylation / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / transcription coactivator activity / intracellular membrane-bounded organelle / DNA repair / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold ...434 Repressor (Amino-terminal Domain) - #60 / Histone H3-K79 methyltransferase, metazoa / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 domain / Histone H3-K79 methyltransferase / Histone methylation protein DOT1 / Histone-lysine N-methyltransferase DOT1 (EC 2.1.1.43) domain profile. / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3US / Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Xu, X. / Dhe-Paganon, S. / Blacklow, S.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure-Guided DOT1L Probe Optimization by Label-Free Ligand Displacement.
著者: Yi, J.S. / Federation, A.J. / Qi, J. / Dhe-Paganon, S. / Hadler, M. / Xu, X. / St Pierre, R. / Varca, A.C. / Wu, L. / Marineau, J.J. / Smith, W.B. / Souza, A. / Chory, E.J. / Armstrong, S.A. / Bradner, J.E.
履歴
登録2014年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22015年4月1日Group: Database references
改定 1.32015年8月26日Group: Data collection
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5399
ポリマ－40,3191
非ポリマー1,2208
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1280 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area17480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.104, 151.104, 53.387
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase, H3 lysine-79 specific / DOT1-like protein / Histone H3-K79 methyltransferase / H3-K79-HMTase / Lysine N-methyltransferase 4


分子量: 40318.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOT1L, KIAA1814, KMT4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TEK3, histone-lysine N-methyltransferase

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非ポリマー , 5種, 80分子

#2: 化合物 ChemComp-3US / N-[4-(acetylamino)butyl]-5'-[(3-{[(4-tert-butylphenyl)carbamoyl]amino}propyl)(propan-2-yl)amino]-5'-deoxyadenosine


分子量: 653.815 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H51N9O5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.9
詳細: A 5-fold excess of 50 mM 5-iodotubercidin (in DMSO) was mixed with protein and crystallized by using the hanging-drop vapor diffusion method at 20 degree in conditions containing 1.8 M (NH4) ...詳細: A 5-fold excess of 50 mM 5-iodotubercidin (in DMSO) was mixed with protein and crystallized by using the hanging-drop vapor diffusion method at 20 degree in conditions containing 1.8 M (NH4)2SO4, 0.1 M NaAc-pH4.9. Crystals were transferred into stabilization buffer (2.5 M (NH4)2SO4, 0.1 M NaAc-pH4.9, 0.5 M NaCl), incubated with 100 uM inhibitor.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月13日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 27365 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.572 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NW3

1nw3


解像度: 2.41→43.62 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.197 1371 5.01 %Random selection
Rwork0.168 ---
obs0.169 27344 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 56.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→43.62 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2627 0 80 72 2779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042769
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8243751
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.3811017
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033407
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003475
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4058-2.49180.26831460.20442561X-RAY DIFFRACTION100
2.4918-2.59160.23991340.19652566X-RAY DIFFRACTION100
2.5916-2.70950.22611320.19432578X-RAY DIFFRACTION100
2.7095-2.85230.25281280.20082605X-RAY DIFFRACTION100
2.8523-3.0310.20871160.19632591X-RAY DIFFRACTION100
3.031-3.26490.25331380.19162576X-RAY DIFFRACTION100
3.2649-3.59330.19681410.17122602X-RAY DIFFRACTION100
3.5933-4.1130.18911500.15272603X-RAY DIFFRACTION100
4.113-5.18060.1471450.13612594X-RAY DIFFRACTION100
5.1806-43.62710.18881410.15952697X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.33451.1745-1.76732.8758-1.73124.0575-0.0569-0.1206-0.535-0.1647-0.2661-0.42310.33920.32590.21630.4905-0.01410.07870.29020.00320.516269.0888-19.5020.9176
21.7705-0.10980.46716.6621-0.71740.7498-0.06860.1408-0.1621-0.27280.02120.11050.1209-0.06310.04050.4313-0.01280.03430.2592-0.04450.279260.96562.1158-1.6104
30.7152-0.7774-0.42054.55572.03371.736-0.0331-0.04340.1213-0.12160.1229-0.0271-0.12220.0175-0.05520.36560.0470.00140.21980.0460.315363.597729.70793.2794
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 4 THROUGH 90 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 91 THROUGH 225 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 226 THROUGH 347 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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